Реферат: Основы биохимии белков и аминокислот в организме человека - текст реферата. Скачать бесплатно.
Банк рефератов, курсовых и дипломных работ. Много и бесплатно. # | Правила оформления работ | Добавить в избранное
 
 
   
Меню Меню Меню Меню Меню
   
Napishem.com Napishem.com Napishem.com

Реферат

Основы биохимии белков и аминокислот в организме человека

Банк рефератов / Химия

Рубрики  Рубрики реферат банка

закрыть
Категория: Реферат
Язык реферата: Русский
Дата добавления:   
 
Скачать
Архив Zip, 21 kb, скачать бесплатно
Заказать
Узнать стоимость написания уникального реферата

Узнайте стоимость написания уникальной работы

БЕЛОРУССКИЙ ГОСУДАРСТВЕ ННЫЙ УНИВЕРСИТЕТ ИНФОРМАТИКИ И РАДИОЭЛЕКТРОНИКИ Кафедра ЭТТ РЕФЕРАТ На тему: « Основы биохимии белков и аминокислот в о рганизме человека » МИНСК, 2008 Белки – это высокомолекулярные азотсодержащие органические вещест ва, молекулы которых построены из остатков аминокислот. Название протеи ны (от греческого proteos - первый, важнейший) отражает первостепенное значени е этого класса веществ. Белкам принадлежит особая роль в воспроизводств е основных структурных элементов клетки, а также в образовании таких важ нейших веществ как ферменты и гормоны. Наследственная информация сосредоточена в молекуле ДНК клеток любых ж ивых организмов, поэтому с помощью белков реализуется генетическая инф ормация. Без белков и ферментов ДНК не может реплицироваться, самопроизв одиться. Таким образом, белки являются основой структуры и функции живых организмов. Все природные белки состоят из большого числа сравнительно простых стр уктурных блоков – аминокислот, связанных друг с другом в полипептидные цепи. Белки представляют собой полиме рные молекулы, в состав которых входит 20 различных АК. Поскольку эти АК могут объединяться в самой раз личной последовательности, то они могут образовывать громадное количе ство разнообразных белков и их изомеров. Белки выполняют множество самых разнообразных функций: Питательную, резервную. К таким белкам относятся так называемые резервные белки, являющиеся источнико м питания для развития плода (белок яйца, молоко). Ряд других белков исполь зуется в качестве источника АК, которые в свою очередь являются предшест венниками биологически активных веществ, регулирующих процессы обмена веществ. Каталитическую – за счет ферме нтов, биологических катализаторов. Структурную – белки входят в с остав органов, тканей, оболочек клеток (биомембран). Коллаген, кератин-в во лосах и ногтях, эластин- в коже. Энергетическую – при распаде белков до конечных продуктов образуется энергия. При распаде 1 г б елка образуется 4,1 ккал. Транспортную – белки обеспечи вают снабжение тканей кислородом и удаление углекислого газа (гемоглоб ин), транспорт жирорастворимых витаминов - липопротеиды, липидов - альбумины сыворотки крови. Белки выполняют функцию передачи наследственност и . Нуклеопротеиды - белки, составными частями которых являются РНК и ДНК. Защитная функция - (антитела, -глобулин) осн овную функцию защиты в организме выполняет иммунологическая система, о беспечивающая синтез специфических защитных белков - антител в ответ на поступление в организме бактерий, вирусов, токсинов. Кожа - кератин. Сократительная функция - в акте мышечного сокращения и расслабления участвуют множество белков.. Главн ую роль играют актин и миозин - специфические белки мышечной ткани. Гормональная - регуляторная. Об мен веществ в организме регулируется с помощью гормонов, ряд которых пре дставлен белками или полипептидами (гормоны гипофиза, поджелудочной же лез). Таким образом, белкам принадлежит исключительная и разносторонняя рол ь в организме человека. Основная структурная единица белка - мономер-аминокислота. Аминокислот ы - органические кислоты, у которых водород у -углеродного атома замещен на аминогруп пу NH 2 . Отдельные аминокислоты свя заны друг с другом пептидными (R-CO-NH-R 1 ) связями, возникающими при взаимодействии карбоксильных СОО Н и аминных NH 2 групп АК. Пептидная связь - единственная ковалентная связь с помощью которой АК остатки соед иняются друг с другом, образуя остов белковой молекулы. Существует еще т олько один важный тип ковалентной связи между АК в белках - дисульфидный мостик или поперечная связь между двумя отдельными пептидными цепями -S-S-. Классификация аминокислот : 1. Ациклические АК - моноаминомон окарбоновые, содержат 1 -аминную и 1-карбоксильную группы: L-глицин, L -аланин, L -серин, L -треонин, L -цистеин, L -метионин, L -валин, L -лейцин. Моноаминодикарбоновые -содержат 1-аминную и 2 карбоксильные группы: L-глутаминовая кислота, L-аспарагиновая кислота. Диаминомонокарбоновые - содержат 2 аминные и 1 карбоксильную группы: L-лизин и L-аргинин 2. Циклические аминокислоты Имеют в своем составе ароматическое или гетероцикли ческое ядро: фенилаланин, L-тирозин, L-триптофан, L-гистидин Соединение состоящее из 2 АК – дипептид, состоящее из 3 АК- трипептид Классификация белков: протеины – простые , состоят только из аминокислот (альбумины, глобулины, протами ны, гистоны). При гидролизе распадаются только на АК. Пример протеинов - альбумин, глобулины, коллаген, протамины, гистоны. Протамины и гистоны - имеют своеобразный АК состав и представлены белками с небольшой молекулярной масс ой. В сотаве их 60-80% аргинина, они хорошо р астворимы в воде. Скорее всего они являются пептидами, поскольку молекул ярная масса не превышает 5000 дальтон. Являются белковым компонентом в стру ктуре нуклеопротеидов. Проламины и глютеины - белки растительного происхождения. Содержат 20-25% гл утаминовой кислоты и 10-15% пролина. Альбумины и глобулины- наиболее богаты этими белками сыворотка крови, мо локо, яичный белок. мышцы. Оба эти класса относятся к глобулярным белкам. С оотношение альбуминов к глобулинам, получившее название белкового коэ ффициента в норме в крови сохраняется на постоянном уровне. Это соотноше ние при многих заболеваниях изменяется, поэтому определение его имеет в ажное практическое значение. Альбумины - 69 дальтон, а глобулины - 150000 дальтон . Протеиды – сложные белки , сост оят из белковой части и простетической группы (небелкового компонента). Фосфопротеиды - содержат фосфорную ки слоту. Липопротеиды – липиды. Гликопротеиды – углеводы. Металлопротеи ды - металлы. Нуклеопротеиды содержат в качестве простетической группы н уклеиновые кислоты. Хромопротеиды – пигменты. Гемопротеиды содержат в качестве простетической группы Fe. Порфирины сод ержат Mg. Флавопротеиды (содержат производные изоаллоксозина). Все белки участвуют в фундаментальных процессах жизнедеятельности: фо тосинтез, дыхание клеток и целостного организма, транспорт кислорода и у глекислоты, окислительно-восстановительные реакции, свето- и цвето- восп риятие. Например, хромопротеиды играют исключительно важную роль в проц ессах жизнедеятельности: достаточно подавить дыхательную функцию Hb путем введения окиси углерода, либо пода вить утилизацию кислорода в тканях синильной кислотой или ее солями циа нидами, как моментально наступает смерть. Гемопротеиды - гемоглобин, миог лобин, хлорофиллсодержащие белки и ферменты (вся цитохромная система, ка талаза и пероксидаза). Все они содержат в качестве небелкового компонент а структурно схожее железо или магний порфирины, но различные по составу и структуре белки, обеспечивая тем самым разнообразие их биологических функций. Гемоглобин содержит в качестве белкового компонента глобин, а н ебелкового - гем. Флавопротеиды содержат прочно связанные с белком простетические группы, представленные изоаллоксази новыми производными ФМН и ФАД. Входят в состав оксидоредуктаз - ферменто в, катализирующих окислительно-восстановительные реакции в клетке. Нек оторые содержат ионы металлов (ксантиноксидаза, сукцинатдегидрогеназа , альдегидоксидаза). Нуклеопротеиды - состоят из бел ков и нуклеиновых кислот, последние рассматриваются как простетически е группы. ДНП-дезоксирибонуклеопротеиды РНП-рибонуклеопротеиды Отличаются природой сахара (пентозы), это либо рибоза, либо дезоксирибоз а. ДНП содержатся в основном в ядре клетки, а РНП в цитоплазме. ДНП присутс твуют в митохондриях, а РНП - ядрах и ядрышках. Природа синтезированных в к летках белков зависит в первую очередь от природы ДНП, точнее ДНК, а свойс тва живых организмов определяются свойствами синтезированных белков. ДНК хранит наследственную информацию. Липопротеиды - простетическая г руппа представлена липидом. В составе липопротеидов открыты нейтральн ые жиры, свободные жирные кислоты, фосфолипиды, холестериды. Широко расп ространены в природе (растения, животные ткани, микроорганизмы). Входят в состав клеточной мембраны, внутриклеточных биомембранах ядра, митохон дрий, микросом, присутствуют в свободном состоянии в плазме крови. Липоп ротеиды участвуют в структурной комплексной организации миелиновых об олочек нервов, хлоропластов, палочек и колбочек сетчатки глаза. Фосфопротеиды - казеиноген моло ка - в котором содержание фосфорной кислоты 1%. Вителлин, фосфовитин - содер жатся в желтке куриного яйца. Овальбумин - в белке куриного яйца, ихтулин- в икре рыб. Много фосфолипидов содержится в ЦНС. Они содержат органическ и связанный лабильный фосфат и являются источниками энергетического и пластического материала в процессе эмбриогенеза. Также участвуют в про цессах метаболизма. Гликопротеиды - содержат углево ды или их производные прочно связанные с белковой молекулой: глюкоза, ма нноза, галактоза, ксилоза и т.д. В состав простетических групп входят муко полисахариды. Гиалуроновая и хондроитинсерная кислоты входят в состав соединительных тканей. Белки плазмы крови, за исключением альбуминов. Яв ляясь составной частью клеточной оболочки участвуют в иммунологически х реакциях, ионном обмене. Металлопротеиды - биополимеры, с одержащие помимо белка ионы какого-либо одного или нескольких металлов. Типичные представители - железосодержащие - ферритин, трансферрин и гемо сидерин. Ферритин содержит 17-23% Fe. Сосредоточен в печени, селезенке, костном мозге, выполняет роль депо железа в организме. Железо в ферритине содерж ится в окисленной форме. Трансферрин - растворимый в воде железопротеид, содержащийся в основном, в сыворотке крови в составе -глобулинов. Содержание Fe - 0,13%. Служи т физиологическим переносчиком железа. Гемосидерин-водорастворимый же лезосодержащий компонент, состоящий на 25% из нуклеотидов и углеводов. Сод ержится в ретикулоэндотелиальных клетках печени и селезенки. Биологич еская роль изучена недостаточно. Вторая группа - ферменты. для которых металл служит мостиком между белко вым компонентом и субстратом и непосредственно выполняет каталитическ ую функцию. Природные пептиды. Низкомолеку лярные пептиды, естественно встречающиеся в организме и обладающие спе цифическими функциями. Разделяются: 1. Пептиды, обладающие гормональной активностью (вазопрессин, окситоцин, адренокортикотропный гормон) 2. Пептиды, принимающие участие в пищеварении (гастрин, секретин) 3. Имеющие своим источником 2 -глобулярную фракцию крови (ангиотен зин, брадикинин, калидин). 4. Нейропептиды. Структура белка: Каждый белок имеет в своем составе известное количе ство аминокислот, соединенных между собой в строго зафиксированной пос ледовательности с помощью пептидных связей. Эта уникальная, специфична я для каждого белка последовательность АК определена как первичная структура белка . Установлено, что полипепептидная цепь находится в молекуле белков в зак рученном состоянии в виде альфа-спирали. Спирализация обеспечивается в одородными связями, которые возникают между остатками карбоксильных и аминных групп, расположенных на противоположных витках спирали. Это- вторичная структура белка . Пространственная упаковка альфа-спирали определяется как третичная структура белка. Основным видо м связи, удерживающим спирали в опред еленном положении, является дисульфидная связь, которая возникает межд у двумя молекулами цистеина на разных участках спирали. Третичную струк туру белка также стабилизируют различные ковалентные связи, силы Ван-де р-Ваальса. В зависимости от пространственного расположения полипептид ных цепей (третичной структуры) молекулы белка могут иметь различную фор му. Если полипептиды уложены в виде клубка, то такие белки называются гло булярными. Если в виде нитей – фибриллярными. Четвертичная структура белка – это несколько индивидуальных полипептидных цепей, определенным обр азом связаны друг с другом (например, гемоглобин). Термином субъединица п ринято обозначать функционально активную часть молекулы белка. Многие ферменты состоят из двух или четырех субъединиц. Благодаря различным со четаниям субъединиц фермент существует в нескольких формах – изоферм ентах. Все белки обладают гидрофильными свойствами, т.е. имеют большое сродство к воде. Устойчивость белковой молеку лы в растворе обусловлена наличием определенного заряда и водной (гидра тной) оболочки. В случае удаления этих двух факторов белок выпадает в оса док. Данный процесс может быть обрати мым и необратимым. Обратимое осаждение белков (высаливание) - белок выпад ает в осадок под действием определенных веществ. после удаления которых вновь может возвращаться в свое исходное нативное (природное) состояние . Необратимое осаждение характеризуется значительными внутримолекуля рными изменениями структуры белка, что приводит к потере им нативных сво йств. такой белок - денатурированный, процесс - денатурация. Таким образом, под денатурацией следует понимать изменение уникальной структуры нативной молекулы белка, приводящее к потере характерных для нее свойств (растворимости, электрофоретической подвижности, биологич еской активности). Большая часть белковы х молекул сохраняет свою биологическую активность только в пределах оч ень узкой области, температуры, рН В нормальных условиях температуры и р Н полипептидная цепь белка обладает только одной конформацией, которая носит название нативной. Стабильность ее высока, что позволяет выделить и сохранить белок. Большинство белков можно полностью осадить из водног о раствора при добавлении трихлоруксусной и хлорной кислоты, которые об разуют с белками кислотонерастворимые соли. Белки можно осадить и с помо щью катионов ( Zn 2+ или Pb 2+ ). При денатурации свойственная белкам биологическая активность утрачив ается. Поскольку известно, что при ден атурации не происходит разрыва ковалентных связей пептидного остова б елка, был сделан вывод, что причиной денатурации является развертывание полипептидной цепи, которая в нативной белковой молекуле характерным о бразом свернута. В денатурированном состоянии полипептидные цепи образуют случайные и беспорядочные петл и и клубки. Ренатурация денатурированного белка – процесс не требующий химической энергии извне, этот процесс происходит самопроизвольно при значении рН и t , обеспечив ающих стабильность нативной формы. Аминокислоты отличаются друг от друг а химической природой радикала ( R ). Почти все -амино- и -карбоксильныые групп ы участвуют в образовании пептидных связей белковой молекулы. Рациональная классификация АК основана на полярности радикалов, выделяют 4 класса АК: 1. неполярные или ги дрофобные 2. полярные (гидрофильные) незаряженные 3. отрицательно заряж енные 4. положительно заря женные Общие свойства амино кислот: Аминокислоты легко растворимы в воде. Они кристалли зуются из нейтральных водных растворов. Будучи растворенными в воде они способны вращать плоскость поляризо ванного луча. Около половины АК правовращающие (+), а половина– левовращающие(-). Стереохимию АК оцени вают исходя из абсолютной конфигурации всех четырех замещающих групп, р асположенных вокруг асимметрического атома углерода. Существуют L и D – стереоизомеры . Основные физико-химические свойства АК: Высокая вязкость растворов, незначительная диффузи я, способность к набуханию в небольших пределах, оптическая активность, подвижность в электрическом поле, низкое осмотическое давление, поглощ ение в УФ области при 280 нм. Число различных типов белков у всех видов живых организмов составляет величину порядка 10 10 -10 12 . Аминокислот всего 20. Число сочетаний огромно. Например дипептид АВ и ВА. Для трипептида – 6 сочетаний, четырехпептида – 24. Стереоизомерия АК. Ам инокислоты могут существовать в различных стереоизомерных формах – о ни отличаются друг от друга различной пространственной ориентацией гр упп, присоединенных к -углеродному атому. L и D стереоизомеры – это два несовместимых при наложении зеркальных отображения – энак томеры. В состав белков входят только L -АК. Взаимопревращение L D процесс рацимеризации. Равновесие смещено к L – в живых и к D после смерти организма. Полипептидные цепи могут содержать сотни АК звеньев, причем белковая молекула может состоя ть либо из одной, либо из нескольких полипептидных цепей. Однако белковы е молекулы – это не беспорядочно построенные полимеры различной длины, каждый тип белка обладает особым, сво йственным только ему химическим составом, определенным молекулярным в есом и специфической последовательностью АК остатков. Белковая молекула люб ого типа в нативном состоянии обладает характерной для нее пространственной структурой, конформацией, в зависимости от нее белки разделяются на фибриллярные и глобулярные. Помимо 20 обычных имеют ся несколько редких АК - они являются производными от обычных АК. Эти АК входят в состав белков, но отличаются от обычных АК в генетическом смысле, т.к. для них не существует кодирующих триплетов. Они возникают путем модификации исходных АК уже после того ка к эти АК-предшественники включатся в полипептидную цепь. Существуют еще свыше 150 АК, которые встречаются в различных клетках и тканях либо в связа нном состоянии, но никогда не встречаются в составе белков. Некоторые из них играют роль предшественников продуктов метаболизма. Аминокислоты, встречающиеся в грибах и высших расте ниях отличаются исключительным разнообразием и необычной структурой. Роль их в обмене веществ неизвестна, некоторые из них токсичны для други х форм жизни. Высшие позвоночные животные способны синтезировать далеко не все АК. Вы сшие животные для синтеза заменимых аминокислот могут использовать ам монийные соединения N , но не нитриты, нитраты или N 2 . Жвачные животные могут использовать нитриты и нитр аты, которые восстанавливаются до аммиака бактериями рубца. Высшие раст ения способны сами создавать все АК, необходимые для синтеза белка, испо льзуя и аммиак и нитраты. Бобовые растения фиксируют молекулярный азот а тмосферы, превращая его в аммиак и синтезируя далее АК. Грибы и бактерии т акже используют нитриты и нитраты. Существует множество химических реакций, характерных для -амино- и -карбоксильных групп АК. ЛИТЕРАТУРА 1. Мецлер Д. Биохимия. Т. 1, 2, 3. “М ир 2000 2. Ленинджер Д. Основы биохимии. Т.1, 2, 3. “Мир” 2002 3. Фримель Г. Имм унологические методы. М. “Медицина 2007 4. Медицинская э лектронная аппаратура для здравоохранения. М 2001 5. Резников А.Г. М етоды определения гормонов. Киев “Наукова думка 2000 6. Бредикис Ю.Ю. О черки клинической электроники. М. “Медицина 1999
1Архитектура и строительство
2Астрономия, авиация, космонавтика
 
3Безопасность жизнедеятельности
4Биология
 
5Военная кафедра, гражданская оборона
 
6География, экономическая география
7Геология и геодезия
8Государственное регулирование и налоги
 
9Естествознание
 
10Журналистика
 
11Законодательство и право
12Адвокатура
13Административное право
14Арбитражное процессуальное право
15Банковское право
16Государство и право
17Гражданское право и процесс
18Жилищное право
19Законодательство зарубежных стран
20Земельное право
21Конституционное право
22Конституционное право зарубежных стран
23Международное право
24Муниципальное право
25Налоговое право
26Римское право
27Семейное право
28Таможенное право
29Трудовое право
30Уголовное право и процесс
31Финансовое право
32Хозяйственное право
33Экологическое право
34Юриспруденция
 
35Иностранные языки
36Информатика, информационные технологии
37Базы данных
38Компьютерные сети
39Программирование
40Искусство и культура
41Краеведение
42Культурология
43Музыка
44История
45Биографии
46Историческая личность
47Литература
 
48Маркетинг и реклама
49Математика
50Медицина и здоровье
51Менеджмент
52Антикризисное управление
53Делопроизводство и документооборот
54Логистика
 
55Педагогика
56Политология
57Правоохранительные органы
58Криминалистика и криминология
59Прочее
60Психология
61Юридическая психология
 
62Радиоэлектроника
63Религия
 
64Сельское хозяйство и землепользование
65Социология
66Страхование
 
67Технологии
68Материаловедение
69Машиностроение
70Металлургия
71Транспорт
72Туризм
 
73Физика
74Физкультура и спорт
75Философия
 
76Химия
 
77Экология, охрана природы
78Экономика и финансы
79Анализ хозяйственной деятельности
80Банковское дело и кредитование
81Биржевое дело
82Бухгалтерский учет и аудит
83История экономических учений
84Международные отношения
85Предпринимательство, бизнес, микроэкономика
86Финансы
87Ценные бумаги и фондовый рынок
88Экономика предприятия
89Экономико-математическое моделирование
90Экономическая теория

 Анекдоты - это почти как рефераты, только короткие и смешные Следующий
На тему открытия кафедры теологии в МИФИ:

- Как происходит распад урана?
- На всё воля божья.
- Садись, 5.
Anekdot.ru

Узнайте стоимость курсовой, диплома, реферата на заказ.

Обратите внимание, реферат по химии "Основы биохимии белков и аминокислот в организме человека", также как и все другие рефераты, курсовые, дипломные и другие работы вы можете скачать бесплатно.

Смотрите также:


Банк рефератов - РефератБанк.ру
© РефератБанк, 2002 - 2016
Рейтинг@Mail.ru