Реферат: Основы биохимии белков и аминокислот в организме человека - текст реферата. Скачать бесплатно.
Банк рефератов, курсовых и дипломных работ. Много и бесплатно. # | Правила оформления работ | Добавить в избранное
 
 
   
Меню Меню Меню Меню Меню
   
Napishem.com Napishem.com Napishem.com

Реферат

Основы биохимии белков и аминокислот в организме человека

Банк рефератов / Химия

Рубрики  Рубрики реферат банка

закрыть
Категория: Реферат
Язык реферата: Русский
Дата добавления:   
 
Скачать
Архив Zip, 21 kb, скачать бесплатно
Обойти Антиплагиат
Повысьте уникальность файла до 80-100% здесь.
Промокод referatbank - cкидка 20%!

Узнайте стоимость написания уникальной работы

БЕЛОРУССКИЙ ГОСУДАРСТВЕННЫЙ УНИВЕРСИТЕТ ИНФОРМАТИКИ И РАДИОЭЛЕКТРОНИКИ


Кафедра ЭТТ







РЕФЕРАТ

На тему:


«Основы биохимии белков и аминокислот в организме человека»
















МИНСК, 2008


Белки – это высокомолекулярные азотсодержащие органические вещества, молекулы которых построены из остатков аминокислот. Название протеины (от греческого proteos - первый, важнейший) отражает первостепенное значение этого класса веществ. Белкам принадлежит особая роль в воспроизводстве основных структурных элементов клетки, а также в образовании таких важнейших веществ как ферменты и гормоны.

Наследственная информация сосредоточена в молекуле ДНК клеток любых живых организмов, поэтому с помощью белков реализуется генетическая информация. Без белков и ферментов ДНК не может реплицироваться, самопроизводиться. Таким образом, белки являются основой структуры и функции живых организмов.

Все природные белки состоят из большого числа сравнительно простых структурных блоков – аминокислот, связанных друг с другом в полипептидные цепи. Белки представляют собой полимерные молекулы, в состав которых входит 20 различных АК. Поскольку эти АК могут объединяться в самой различной последовательности, то они могут образовывать громадное количество разнообразных белков и их изомеров.

Белки выполняют множество самых разнообразных функций:

Питательную, резервную. К таким белкам относятся так называемые резервные белки, являющиеся источником питания для развития плода (белок яйца, молоко). Ряд других белков используется в качестве источника АК, которые в свою очередь являются предшественниками биологически активных веществ, регулирующих процессы обмена веществ.

Каталитическую – за счет ферментов, биологических катализаторов.

Структурную – белки входят в состав органов, тканей, оболочек клеток (биомембран). Коллаген, кератин-в волосах и ногтях, эластин- в коже.

Энергетическую – при распаде белков до конечных продуктов образуется энергия. При распаде 1 г белка образуется 4,1 ккал.

Транспортную – белки обеспечивают снабжение тканей кислородом и удаление углекислого газа (гемоглобин), транспорт жирорастворимых витаминов - липопротеиды, липидов - альбумины сыворотки крови.

Белки выполняют функцию передачи наследственности. Нуклеопротеиды - белки, составными частями которых являются РНК и ДНК.

Защитная функция - (антитела, -глобулин) основную функцию защиты в организме выполняет иммунологическая система, обеспечивающая синтез специфических защитных белков - антител в ответ на поступление в организме бактерий, вирусов, токсинов. Кожа - кератин.

Сократительная функция - в акте мышечного сокращения и расслабления участвуют множество белков.. Главную роль играют актин и миозин - специфические белки мышечной ткани.

Гормональная - регуляторная. Обмен веществ в организме регулируется с помощью гормонов, ряд которых представлен белками или полипептидами (гормоны гипофиза, поджелудочной желез).

Таким образом, белкам принадлежит исключительная и разносторонняя роль в организме человека.

Основная структурная единица белка - мономер-аминокислота. Аминокислоты - органические кислоты, у которых водород у -углеродного атома замещен на аминогруппу NH2. Отдельные аминокислоты связаны друг с другом пептидными (R-CO-NH-R1) связями, возникающими при взаимодействии карбоксильных СООН и аминных NH2 групп АК. Пептидная связь - единственная ковалентная связь с помощью которой АК остатки соединяются друг с другом, образуя остов белковой молекулы. Существует еще только один важный тип ковалентной связи между АК в белках - дисульфидный мостик или поперечная связь между двумя отдельными пептидными цепями -S-S-.

Классификация аминокислот:

1. Ациклические АК - моноаминомонокарбоновые, содержат 1 -аминную и 1-карбоксильную группы:

L-глицин, L -аланин, L -серин, L -треонин, L -цистеин, L -метионин, L -валин, L -лейцин.

Моноаминодикарбоновые -содержат 1-аминную и 2 карбоксильные группы:

L-глутаминовая кислота, L-аспарагиновая кислота.

Диаминомонокарбоновые - содержат 2 аминные и 1 карбоксильную группы:

L-лизин и L-аргинин


2. Циклические аминокислоты


Имеют в своем составе ароматическое или гетероциклическое ядро:

фенилаланин, L-тирозин, L-триптофан, L-гистидин

Соединение состоящее из 2 АК – дипептид, состоящее из 3 АК- трипептид

Классификация белков: протеины – простые, состоят только из аминокислот (альбумины, глобулины, протамины, гистоны). При гидролизе распадаются только на АК.

Пример протеинов - альбумин, глобулины, коллаген, протамины, гистоны.

Протамины и гистоны - имеют своеобразный АК состав и представлены белками с небольшой молекулярной массой. В сотаве их 60-80% аргинина, они хорошо растворимы в воде. Скорее всего они являются пептидами, поскольку молекулярная масса не превышает 5000 дальтон. Являются белковым компонентом в структуре нуклеопротеидов.

Проламины и глютеины - белки растительного происхождения. Содержат 20-25% глутаминовой кислоты и 10-15% пролина.

Альбумины и глобулины- наиболее богаты этими белками сыворотка крови, молоко, яичный белок. мышцы. Оба эти класса относятся к глобулярным белкам. Соотношение альбуминов к глобулинам, получившее название белкового коэффициента в норме в крови сохраняется на постоянном уровне. Это соотношение при многих заболеваниях изменяется, поэтому определение его имеет важное практическое значение. Альбумины - 69 дальтон, а глобулины - 150000 дальтон.

Протеиды – сложные белки , состоят из белковой части и простетической группы (небелкового компонента).

Фосфопротеиды - содержат фосфорную кислоту. Липопротеиды – липиды. Гликопротеиды – углеводы. Металлопротеиды - металлы. Нуклеопротеиды содержат в качестве простетической группы нуклеиновые кислоты. Хромопротеиды – пигменты.

Гемопротеиды содержат в качестве простетической группы Fe. Порфирины содержат Mg. Флавопротеиды (содержат производные изоаллоксозина).

Все белки участвуют в фундаментальных процессах жизнедеятельности: фотосинтез, дыхание клеток и целостного организма, транспорт кислорода и углекислоты, окислительно-восстановительные реакции, свето- и цвето- восприятие. Например, хромопротеиды играют исключительно важную роль в процессах жизнедеятельности: достаточно подавить дыхательную функцию Hb путем введения окиси углерода, либо подавить утилизацию кислорода в тканях синильной кислотой или ее солями цианидами, как моментально наступает смерть.

Гемопротеиды - гемоглобин, миоглобин, хлорофиллсодержащие белки и ферменты (вся цитохромная система, каталаза и пероксидаза). Все они содержат в качестве небелкового компонента структурно схожее железо или магний порфирины, но различные по составу и структуре белки, обеспечивая тем самым разнообразие их биологических функций. Гемоглобин содержит в качестве белкового компонента глобин, а небелкового - гем.

Флавопротеиды содержат прочно связанные с белком простетические группы, представленные изоаллоксазиновыми производными ФМН и ФАД. Входят в состав оксидоредуктаз - ферментов, катализирующих окислительно-восстановительные реакции в клетке. Некоторые содержат ионы металлов (ксантиноксидаза, сукцинатдегидрогеназа, альдегидоксидаза).

Нуклеопротеиды - состоят из белков и нуклеиновых кислот, последние рассматриваются как простетические группы.

ДНП-дезоксирибонуклеопротеиды

РНП-рибонуклеопротеиды

Отличаются природой сахара (пентозы), это либо рибоза, либо дезоксирибоза. ДНП содержатся в основном в ядре клетки, а РНП в цитоплазме. ДНП присутствуют в митохондриях, а РНП - ядрах и ядрышках. Природа синтезированных в клетках белков зависит в первую очередь от природы ДНП, точнее ДНК, а свойства живых организмов определяются свойствами синтезированных белков. ДНК хранит наследственную информацию.

Липопротеиды - простетическая группа представлена липидом. В составе липопротеидов открыты нейтральные жиры, свободные жирные кислоты, фосфолипиды, холестериды. Широко распространены в природе (растения, животные ткани, микроорганизмы). Входят в состав клеточной мембраны, внутриклеточных биомембранах ядра, митохондрий, микросом, присутствуют в свободном состоянии в плазме крови. Липопротеиды участвуют в структурной комплексной организации миелиновых оболочек нервов, хлоропластов, палочек и колбочек сетчатки глаза.

Фосфопротеиды - казеиноген молока - в котором содержание фосфорной кислоты 1%. Вителлин, фосфовитин - содержатся в желтке куриного яйца. Овальбумин - в белке куриного яйца, ихтулин- в икре рыб. Много фосфолипидов содержится в ЦНС. Они содержат органически связанный лабильный фосфат и являются источниками энергетического и пластического материала в процессе эмбриогенеза. Также участвуют в процессах метаболизма.

Гликопротеиды- содержат углеводы или их производные прочно связанные с белковой молекулой: глюкоза, манноза, галактоза, ксилоза и т.д. В состав простетических групп входят мукополисахариды. Гиалуроновая и хондроитинсерная кислоты входят в состав соединительных тканей. Белки плазмы крови, за исключением альбуминов. Являясь составной частью клеточной оболочки участвуют в иммунологических реакциях, ионном обмене.

Металлопротеиды- биополимеры, содержащие помимо белка ионы какого-либо одного или нескольких металлов. Типичные представители - железосодержащие - ферритин, трансферрин и гемосидерин. Ферритин содержит 17-23% Fe. Сосредоточен в печени, селезенке, костном мозге, выполняет роль депо железа в организме. Железо в ферритине содержится в окисленной форме. Трансферрин - растворимый в воде железопротеид, содержащийся в основном, в сыворотке крови в составе -глобулинов. Содержание Fe - 0,13%. Служит физиологическим переносчиком железа. Гемосидерин-водорастворимый железосодержащий компонент, состоящий на 25% из нуклеотидов и углеводов. Содержится в ретикулоэндотелиальных клетках печени и селезенки. Биологическая роль изучена недостаточно.

Вторая группа - ферменты. для которых металл служит мостиком между белковым компонентом и субстратом и непосредственно выполняет каталитическую функцию.

Природные пептиды. Низкомолекулярные пептиды, естественно встречающиеся в организме и обладающие специфическими функциями. Разделяются:

1. Пептиды, обладающие гормональной активностью (вазопрессин, окситоцин, адренокортикотропный гормон)

2. Пептиды, принимающие участие в пищеварении (гастрин, секретин)

3. Имеющие своим источником 2-глобулярную фракцию крови (ангиотензин, брадикинин, калидин).

4. Нейропептиды.

Структура белка:

Каждый белок имеет в своем составе известное количество аминокислот, соединенных между собой в строго зафиксированной последовательности с помощью пептидных связей. Эта уникальная, специфичная для каждого белка последовательность АК определена как первичная структура белка.

Установлено, что полипепептидная цепь находится в молекуле белков в закрученном состоянии в виде альфа-спирали. Спирализация обеспечивается водородными связями, которые возникают между остатками карбоксильных и аминных групп, расположенных на противоположных витках спирали. Это- вторичная структура белка.

Пространственная упаковка альфа-спирали определяется как третичная структура белка. Основным видом связи, удерживающим спирали в определенном положении, является дисульфидная связь, которая возникает между двумя молекулами цистеина на разных участках спирали. Третичную структуру белка также стабилизируют различные ковалентные связи, силы Ван-дер-Ваальса. В зависимости от пространственного расположения полипептидных цепей (третичной структуры) молекулы белка могут иметь различную форму. Если полипептиды уложены в виде клубка, то такие белки называются глобулярными. Если в виде нитей – фибриллярными.

Четвертичная структура белка – это несколько индивидуальных полипептидных цепей, определенным образом связаны друг с другом (например, гемоглобин). Термином субъединица принято обозначать функционально активную часть молекулы белка. Многие ферменты состоят из двух или четырех субъединиц. Благодаря различным сочетаниям субъединиц фермент существует в нескольких формах – изоферментах.

Все белки обладают гидрофильными свойствами, т.е. имеют большое сродство к воде. Устойчивость белковой молекулы в растворе обусловлена наличием определенного заряда и водной (гидратной) оболочки. В случае удаления этих двух факторов белок выпадает в осадок. Данный процесс может быть обратимым и необратимым. Обратимое осаждение белков (высаливание) - белок выпадает в осадок под действием определенных веществ. после удаления которых вновь может возвращаться в свое исходное нативное (природное) состояние. Необратимое осаждение характеризуется значительными внутримолекулярными изменениями структуры белка, что приводит к потере им нативных свойств. такой белок - денатурированный, процесс - денатурация.

Таким образом, под денатурацией следует понимать изменение уникальной структуры нативной молекулы белка, приводящее к потере характерных для нее свойств (растворимости, электрофоретической подвижности, биологической активности).

Большая часть белковых молекул сохраняет свою биологическую активность только в пределах очень узкой области, температуры, рН В нормальных условиях температуры и рН полипептидная цепь белка обладает только одной конформацией, которая носит название нативной. Стабильность ее высока, что позволяет выделить и сохранить белок. Большинство белков можно полностью осадить из водного раствора при добавлении трихлоруксусной и хлорной кислоты, которые образуют с белками кислотонерастворимые соли. Белки можно осадить и с помощью катионов (Zn2+ или Pb2+).

При денатурации свойственная белкам биологическая активность утрачивается. Поскольку известно, что при денатурации не происходит разрыва ковалентных связей пептидного остова белка, был сделан вывод, что причиной денатурации является развертывание полипептидной цепи, которая в нативной белковой молекуле характерным образом свернута. В денатурированном состоянии полипептидные цепи образуют случайные и беспорядочные петли и клубки. Ренатурация денатурированного белка – процесс не требующий химической энергии извне, этот процесс происходит самопроизвольно при значении рН и t, обеспечивающих стабильность нативной формы.

Аминокислоты отличаются друг от друга химической природой радикала (R). Почти все -амино- и -карбоксильныые группы участвуют в образовании пептидных связей белковой молекулы.

Рациональная классификация АК основана на полярности радикалов, выделяют 4 класса АК:

1. неполярные или гидрофобные

2. полярные (гидрофильные) незаряженные

3. отрицательно заряженные

4. положительно заряженные

Общие свойства аминокислот:

Аминокислоты легко растворимы в воде. Они кристаллизуются из нейтральных водных растворов. Будучи растворенными в воде они способны вращать плоскость поляризованного луча. Около половины АК правовращающие (+), а половина– левовращающие(-).

Стереохимию АК оценивают исходя из абсолютной конфигурации всех четырех замещающих групп, расположенных вокруг асимметрического атома углерода. Существуют L и D – стереоизомеры.

Основные физико-химические свойства АК:

Высокая вязкость растворов, незначительная диффузия, способность к набуханию в небольших пределах, оптическая активность, подвижность в электрическом поле, низкое осмотическое давление, поглощение в УФ области при 280 нм.

Число различных типов белков у всех видов живых организмов составляет величину порядка 1010-1012. Аминокислот всего 20. Число сочетаний огромно.

Например дипептид АВ и ВА. Для трипептида – 6 сочетаний, четырехпептида – 24.

Стереоизомерия АК. Аминокислоты могут существовать в различных стереоизомерных формах – они отличаются друг от друга различной пространственной ориентацией групп, присоединенных к -углеродному атому.

L и D стереоизомеры – это два несовместимых при наложении зеркальных отображения – энактомеры. В состав белков входят только L-АК.

Взаимопревращение L  D процесс рацимеризации.

Равновесие смещено к L –в живых и к D после смерти организма.

Полипептидные цепи могут содержать сотни АК звеньев, причем белковая молекула может состоять либо из одной, либо из нескольких полипептидных цепей. Однако белковые молекулы – это не беспорядочно построенные полимеры различной длины, каждый тип белка обладает особым, свойственным только ему химическим составом, определенным молекулярным весом и специфической последовательностью АК остатков.

Белковая молекула любого типа в нативном состоянии обладает характерной для нее пространственной структурой, конформацией, в зависимости от нее белки разделяются на фибриллярные и глобулярные.

Помимо 20 обычных имеются несколько редких АК - они являются производными от обычных АК. Эти АК входят в состав белков, но отличаются от обычных АК в генетическом смысле, т.к. для них не существует кодирующих триплетов. Они возникают путем модификации исходных АК уже после того как эти АК-предшественники включатся в полипептидную цепь. Существуют еще свыше 150 АК, которые встречаются в различных клетках и тканях либо в связанном состоянии, но никогда не встречаются в составе белков. Некоторые из них играют роль предшественников продуктов метаболизма. Аминокислоты, встречающиеся в грибах и высших растениях отличаются исключительным разнообразием и необычной структурой. Роль их в обмене веществ неизвестна, некоторые из них токсичны для других форм жизни.

Высшие позвоночные животные способны синтезировать далеко не все АК. Высшие животные для синтеза заменимых аминокислот могут использовать аммонийные соединения N, но не нитриты, нитраты или N2. Жвачные животные могут использовать нитриты и нитраты, которые восстанавливаются до аммиака бактериями рубца. Высшие растения способны сами создавать все АК, необходимые для синтеза белка, используя и аммиак и нитраты. Бобовые растения фиксируют молекулярный азот атмосферы, превращая его в аммиак и синтезируя далее АК. Грибы и бактерии также используют нитриты и нитраты.

Существует множество химических реакций, характерных для -амино- и -карбоксильных групп АК.


ЛИТЕРАТУРА


  1. Мецлер Д. Биохимия. Т. 1, 2, 3. “Мир 2000

  2. Ленинджер Д. Основы биохимии. Т.1, 2, 3. “Мир” 2002

  3. Фримель Г. Иммунологические методы. М. “Медицина 2007

  4. Медицинская электронная аппаратура для здравоохранения. М 2001

  5. Резников А.Г. Методы определения гормонов. Киев “Наукова думка 2000

  6. Бредикис Ю.Ю. Очерки клинической электроники. М. “Медицина 1999

1Авиация и космонавтика
2Архитектура и строительство
3Астрономия
 
4Безопасность жизнедеятельности
5Биология
 
6Военная кафедра, гражданская оборона
 
7География, экономическая география
8Геология и геодезия
9Государственное регулирование и налоги
 
10Естествознание
 
11Журналистика
 
12Законодательство и право
13Адвокатура
14Административное право
15Арбитражное процессуальное право
16Банковское право
17Государство и право
18Гражданское право и процесс
19Жилищное право
20Законодательство зарубежных стран
21Земельное право
22Конституционное право
23Конституционное право зарубежных стран
24Международное право
25Муниципальное право
26Налоговое право
27Римское право
28Семейное право
29Таможенное право
30Трудовое право
31Уголовное право и процесс
32Финансовое право
33Хозяйственное право
34Экологическое право
35Юриспруденция
36Иностранные языки
37Информатика, информационные технологии
38Базы данных
39Компьютерные сети
40Программирование
41Искусство и культура
42Краеведение
43Культурология
44Музыка
45История
46Биографии
47Историческая личность
 
48Литература
 
49Маркетинг и реклама
50Математика
51Медицина и здоровье
52Менеджмент
53Антикризисное управление
54Делопроизводство и документооборот
55Логистика
 
56Педагогика
57Политология
58Правоохранительные органы
59Криминалистика и криминология
60Прочее
61Психология
62Юридическая психология
 
63Радиоэлектроника
64Религия
 
65Сельское хозяйство и землепользование
66Социология
67Страхование
 
68Технологии
69Материаловедение
70Машиностроение
71Металлургия
72Транспорт
73Туризм
 
74Физика
75Физкультура и спорт
76Философия
 
77Химия
 
78Экология, охрана природы
79Экономика и финансы
80Анализ хозяйственной деятельности
81Банковское дело и кредитование
82Биржевое дело
83Бухгалтерский учет и аудит
84История экономических учений
85Международные отношения
86Предпринимательство, бизнес, микроэкономика
87Финансы
88Ценные бумаги и фондовый рынок
89Экономика предприятия
90Экономико-математическое моделирование
91Экономическая теория

 Анекдоты - это почти как рефераты, только короткие и смешные Следующий
Ты не ошибаешься, считая человека хорошим. Это он ошибается, поступая плохо.
Anekdot.ru

Узнайте стоимость курсовой, диплома, реферата на заказ.

Обратите внимание, реферат по химии "Основы биохимии белков и аминокислот в организме человека", также как и все другие рефераты, курсовые, дипломные и другие работы вы можете скачать бесплатно.

Смотрите также:


Банк рефератов - РефератБанк.ру
© РефератБанк, 2002 - 2017
Рейтинг@Mail.ru