Курсовая: Биохимия человека - текст курсовой. Скачать бесплатно.
Банк рефератов, курсовых и дипломных работ. Много и бесплатно. # | Правила оформления работ | Добавить в избранное
 
 
   
Меню Меню Меню Меню Меню
   
Napishem.com Napishem.com Napishem.com

Курсовая

Биохимия человека

Банк рефератов / Медицина и здоровье

Рубрики  Рубрики реферат банка

закрыть
Категория: Курсовая работа
Язык курсовой: Русский
Дата добавления:   
 
Скачать
Архив Zip, 29 kb, скачать бесплатно
Заказать
Узнать стоимость написания уникальной курсовой работы

Узнайте стоимость написания уникальной работы

Содержание 1. Физико-химические свойства белков: буферные, осмотические 2 2. Белки простые и сложные. Представление о структуре и биологической рол и нуклеопротеинов 3 3. Напишите аминокислоты, радикалы которых могут участвовать 4 4. Витаминные коферменты (химическое строение, функции) фолиевые 5 5. Факторы, влияющие на активность ферментов: температура, рН среды, действ ие ингибиторов 6 6. Понятие о свободных радикалах, источники, биологическая роль оксида аз ота (NO) 9 7. Характеристика углеводов: классификация, функция. Важнейшие представи тели моно- и дисахаридов 10 8. Анаэробный гликолиз. Причины перехода на менее энергетически выгодное бескислородное окисление глюкозы 13 9. Переваривание жиров в желудочно-кишечном тракте. Ферменты, участвующи е в этом процессе 15 10. Пути выведения холестерина из организма. Нарушения обмена холестерин а (гиперлипопротеинемии, атеросклероз, желчекаменная болезнь) 17 11. Задача 1 19 12. Задача 2 20 13 Задача 3 21 14. Задача 4 21 15. Задача 5 22 Список литературы 24 1. Физико-химические свойства белков: буферные, осмотические Буферные свойства белков обусловлены обусловлены наличием в составляю щих их аминокислотах (карбоксикислотах) аминогруппы (NH2-группы). Благодаря ей аминокислоты могут реагировать не только как слабые кислоты, но и как основания, то есть сами проявлять буферные свойства, присоединяя или отд авая ион водорода. Отщепляемый от карбоксильной группы протон может при соединиться к аминогруппе. В результате - молекула аминокислоты принима ет дипольную форму (или форму цвиттер-иона), заряжаясь с одной стороны отр ицательно, а с другой - положительно, но оставаясь в целом нейтральной. Име нно в этой форме аминокислота и проявляет свои буферные свойства. При по вышении концентрации протонов в среде (снижение рН) они фиксируются карб оксильной группой, а молекула оказывается положительно заряженной. Нао борот, при падении концентрации протонов третий протон с положительно з аряженной стороны молекулы отдается, а вся молекула заряжается отрицат ельно. NН2-R-СООН NН2-R-СОО + Н+ аминокислота диссоциирует с образованием протона и диссоциированной к арбоксильной группы. Н+ + NH2-R-СOО- NHз+-R-СOО- аминогруппа принимает свободный протон и приобретает форму цвиттер-ио на. В избытке протонов молекула заряжается положительно: NHз-R-СОО- + Н+ NHз-R-СОО- При дефиците протонов - молекула приобретает отрицательный заряд: NНз-R-СОО- Н+ + NН2-R-СОО- Буферные свойства белков проявляются в связывании не только протонов, н о и других заряженных частиц. Основная масса поступающих в кровоток веще ств (красители, жирные кислоты, липиды, водорастворимые наркотики, релак санты) связывается с белками, проявляя конкурентные отношения. Естестве нно, при этом уменьшается буферная емкость белков в отношении протонов, и высокая концентрация последних затрудняет освобождение и ослабляет действие веществ, образующих положительные заряды (функциональная эли минация медикаментов). Одновременно продляется их циркуляция. Последую щая гипервентиляция или гипероксигенация через освобождение крови от избытка протонов способствует мобилизации этих веществ и проявлению в торой волны в их действии. Таков, например, общепризнанный механизм прод ленного действия барбитуратов и релаксантов[3.68]. Важнейшим проявлением буферных свойств белков является участие в синт езе аммиака. Осмотическая активность белка определяется величиной доли пептидных с вязей, доступной для взаимодействия с водой. В результате связывания вод ы с белками поддерживается осмотическое равновесие клетки со средой. 2. Белки простые и сложные. Представление о структуре и биологической рол и нуклеопротеинов Белки, или протеины - это сложные органические вещества, которые являютс я высокомолекулярными полипептидами. Все белки разделяют на простые и сложные. Простые белки состоят только и з аминокислот. Сложные белки кроме аминокислот содержат неаминокислот ные компоненты. Неаминокислотную часть сложного белка называют просте тической группой. К простетическим группам относятся: гем, производные в итаминов, липидные или углеводные компоненты. В нуклеопротеинах роль протеистической группы выполняет ДНК или РНК. Бе лковая часть представлена в основном гистонами и протаминами. Такие ком плексы ДНК с протаминами обнаружены в сперматозоидах, а с гистонами -- в со матических клетках, где молекула ДНК “намотана” вокруг молекул белка-ги стона. Нуклепротеинами по своей природе являются вне клетки вирусы -- это компл ексы вирусной нуклеиновой кислоты и белковой оболочки -- капсида. 3. Напишите аминокислоты, радикалы которых могут участвовать Напишите аминокислоты, радикалы которых могут участвовать: а) в гидрофобных взаимодействиях; б) в образовании водородных связей; в) в ионных связях. К гидрофобным взаимодействиях способны участвовать аминокислоты, соде ржащие гидрофобные радикалы: Алифатические - аланин, валин, лейцин, изолейцин Серусодержащий метионин Ароматические - фенилаланин, триптофан Иминокислота пролин. В водородных связях участвуют все аминокислоты, имеющие гидроксильные, амидные или карбоксильные группы[5.17]. Ионные (электростатические) взаимодействия между противоположно заряж енными аминокислотными остатками (три радикала со знаком "+" и два со знако м "-"). Например, положительно заряженная ?-аминогруппа лизина (-NH3+) притягивае тся отрицательно заряженной карбоксильной группой - (СОО-) глутаминовой или аспарагиновой кислоты. 4. Витаминные коферменты (химическое строение, функции) фолиевые Ферменты состоят как минимум из двух частей: белковая (протеиновая) част ь и кофакторная часть. Специфические аминокислоты, которые составляют б елковую (протеиновую) часть фермента определяются генетическим кодом. К оферментную часть полного фермента составляют или ионы минеральных со лей (такие, как кальций, магний и цинку) или витамины или и те и другие в неко торых случаях. Витаминная часть обычно называется коферментом. Фолиевая кислота и группа родственных соединений, известная в целом как витамин В5, служат в качестве коферментов, или помощников, в химических ре акциях, вовлеченных в биосинтез белка и необходимых для нормального про дуцирования красных кровяных клеток и клеточного деления. Итак, этот вит амин чрезвычайно необходим организму для продуцирования новых клеток клеток кожи, клеток волос, иммунных белых кровяных клеток, красных кровя ных клеток - всех не перечислить Но фолиевая кислота также участвует и в у далении жира, депонированного в печени, и в превращении одной аминокисло ты в другую для ресинтеза белков организма, поскольку аминокислоты явля ются строительными блоками белка. Фолиевая кислота (от лат. folium - лист), витамин Bc, птероилглутаминовая кислота, витамин из группы В; молекула состоит из птеридинового ядра, остатков па рааминобензойной и глутаминовой кислот. Бледно-жёлтые гигроскопически е кристаллы, разлагающиеся при 250 °С, малорастворимые в воде (0,001%). Фолиевая к ислота к. широко распространена в природе и присутствует во всех животны х, растительных и микробных клетках. Большинство микроорганизмов, низши е и высшие растения синтезируют фолиевую кислоту. В тканях человека, мле копитающих животных и птиц она не образуется и должна поступать с пищей; может синтезироваться микрофлорой кишечника. Фолиевая кислота стимули рует кроветворные функции организма. В животных и растительных тканях Ф . к. в восстановленной форме (в виде тетрагидрофолиевой кислоты и её произ водных) участвует в синтезе пуриновых и пиримидиновых оснований, некото рых аминокислот (серина, метионина, гистидина), холина и др. Суточная потре бность в Ф. к. для взрослого человека 0,2-0,4 мг. Основной источник Ф. к. - листовые овощи, печень, дрожжи. Богата ею земляника. Ф. к. - эффективное средство лече ния некоторых форм анемии и др. заболеваний. Получают Ф. к. при конденсации 2,4,5-триамино-6-оксипиримидина, 1,1,3-трихлорацетона и n-амино-бензоил-a-глутамин овой кислоты. Для лечения некоторых видов злокачественных опухолей при меняют близкие по строению к Ф. к. соединения (например, аминоптерин, метот рексат), являющиеся антиметаболитами Ф. к. и оказывающие подавляющее дей ствие на рост и развитие клеток. 5. Факторы, влияющие на активность ферментов: температура, рН среды, действ ие ингибиторов Ферменты, обладающие широкой специфичностью, (например, ЩФ) способны кат ализировать превращение довольно большого числа субстратов. Сродство фермента к субстратам различной природы, а также скорость их превращени я могут значительно отличаться. Поэтому значения активности фермента, о пределённые при использовании разных субстратов, могут отличаться в не сколько раз, и сравнивать их нельзя[10.89]. Степень очистки субстратов, используемых в диагностических наборах, ка к правило, должна быть не менее 98 %. Примеси, содержащиеся в препаратах субс тратов, могут влиять на активность ферментов. Например, примеси в препар атах L- кетоглутарата значительно ингибируют активность АСТ и АЛТ. Кроме того, примеси могут снижать точность измерений. Так, примеси n-нитрофенол а в препаратах п-нитрофенилфосфата увеличивают оптическую плотность х олостой пробы, что приводит к снижению точности измерений. Концентрация субстрата -- один из наиболее важных факторов, определяющих скорость ферментативной реакции. Концентрация субстрата, при которой д остигается максимальная скорость реакции, называется насыщающей конце нтрацией. При снижении концентрации субстрата в реакционной смеси скор ость реакции также снижается. Концентрации субстрата выше насыщающей м огут привести к ингибированию фермента и снижению скорости ферментати вной реакции. Таким образом, определение активности ферментов нужно проводить при на сыщающей концентрации субстрата. В качестве буферных соединений в диагностических наборах используют р астворы солей неорганических и органических кислот, амины (триоксимети ламинометан, диэтаноламин, триэтиламин, имидазол) и другие соединения. П рирода буферного соединения влияет на скорость ферментативной реакции . Например, ион фосфата ингибирует активность ЩФ. Наибольшая скорость ги дролиза субстратов ЩФ достигается в диэтаноламиновом буфере, более низ кая -- в 2-амино-2-метил-1-пропаноловом буфере. Поскольку в наборах для опреде ления ЩФ различные фирмы используют разные буферные растворы, сравнени е результатов определения активности, полученных с помощью этих наборо в, не всегда возможно. Буферные соединения, используемые в наборах, должны иметь квалификацию “чда” или “хч”, т.к. примеси ионов металлов могут как ингибировать, так и а ктивировать многие ферменты. Некоторые примеси, например продукты окис ления или распада органических соединений, могут инактивировать ферме нт, ингибировать его активность, или вызвать окрашивание в холостой проб е. Концентрация буферного соединения влияет на конформацию фермента в ра створе и должна быть оптимальной для каждого фермента. Ферменты чрезвычайно чувствительны к изменениям рН среды. Для каждого ф ермента существует оптимальное значение рН раствора, при котором превр ащение субстрата происходит с максимальной скоростью. Например, для ЩФ о птимум рН лежит в области 9,9-10,3, для АСТ и АЛТ -- в области 7,2-7,4 и т.д. Небольшие отк лонения от оптимального значения рН могут вызвать уменьшение активнос ти фермента в несколько раз. В качестве активаторов ферментов в диагностических наборах используют ионы металлов (например, ионы магния для ЩФ) или органические соединения ( например, пиридоксальфосфат в наборах для определения АСТ и АЛТ). В качес тве стабилизаторов используют белки и их гидролизаты, полиэтиленглико ль, сахара, декстран и другие соединения. Как правило, в инструкциях по исп ользованию наборов не указывают состав и количество добавленных стаби лизаторов. Поэтому результаты определения активности ферментов набора ми различных фирм, и тем более наборами, изготовленными в лаборатории, мо гут значительно отличаться. Для большинства очищенных ферментов скорость ферментативной реакции п ропорциональна концентрации фермента в реакционной смеси. Это справед ливо, например, для реакций, катализируемых ЩФ. Некоторые ферменты (напри мер, АСТ и АЛТ) не подчиняются этой закономерности. При уменьшении их конц ентрации в реакционной смеси скорость реакции не снижается пропорцион ально. Это связано со сложными структурными перестройками в молекулах ф ерментов при разбавлении. В случае, когда активность ферментов определяют в сыворотке или других б иологических жидкостях, где присутствует огромное количество различны х соединений, зависимость активности фермента от его концентрации ещё б олее усложняется. Поэтому очень важно точно соблюдать дозировку сыворо тки, указанную в инструкции, и отбор образца сыворотки проводить поверен ной автоматической пипеткой. Установлено, что скорость ферментативных реакций при изменении темпер атуры инкубации на 10 °С изменяется в 2 раза. Например, активность АСТ в сыво ротке фирмы Randox, определённая при 37 °С, составляет 35 U/л, а при 25 °C - 16 U/л. При дальне йшем понижении температуры реакционной смеси скорость реакции будет с нижаться: при 15 °С активность АСТ равна 8 U/л, при 5 °С -- 4 U/л. Поэтому определение активности ферментов необходимо всегда проводить при температуре, ука занной в инструкции по использованию набора. Таким образом, для получения воспроизводимых и сопоставимых данных при определении активности ферментов в биологических жидкостях необходим о учитывать всё многообразие факторов, влияющих на активность ферменто в. 6. Понятие о свободных радикалах, источники, биологическая роль оксида аз ота (NO) Свободные радикалы. или химические соединения с неспаренным электроно м (обозначается жирной точкой), например. Парамагнитны, реакционноспособ ны. Короткоживущие радикалы - промежуточные частицы во многих химически х реакциях. Некоторые радикалы свободные стабильны и выделены в индивид уальном состоянии. С участием радикалов свободных осуществляются важн ые биохимические процессы, например ферментативное окисление. Оксид азота (NO) является одним из наиболее важных биологических медиатор ов, который вовлечен в множество физиологических и патофизиологически х процессов. Он представляет собой уникальный по своей природе и механиз мам действия вторичный мессенджер в большинстве клеток организма. В час тности, оксид азота участвует в реализации многих важных физиологическ их функций, таких как вазодилатация, нейротрансмиссия, снижение агрегац ии тромбоцитов, реакции иммунной системы, регуляция тонуса гладких мышц , состояние памяти и др., а также некоторых патологических процессов. Важн ая роль оксида азота в многочисленных биологических процессах в органи зме явилась основанием для того, чтобы назвать NO в 1991 году Молекулой Года. Термином «оксид азота» (или «окись азота») обозначается восстановленна я форма моноокиси азота (NO) с периодом полураспада от 2 до 3 представляет соб ой растворимый в воде и жирах бесцветный газ с уникальными физиологичес кими свойствами. В химическом отношении NO представляет собой маленькую липофильную молекулу, состоящую из одного атома азота и одного атома кис лорода и имеющую непарный электрон, что превращает ее в высоко реактивны й радикал, свободно проникающий через биологические мембраны и легко вс тупающий в реакции с другими соединениями[8.115]. В организме NO синтезируется клетками из аминокислоты L-аргинин [25,39]. Этот пр оцесс представляет собой комплексную окислительную реакцию, катализир уемую ферментом NO-синтазой (NOS), которая присоединяет молекулярный кислор од к конечному атому азота в гуанидиновой группе L-аргинина (рис.1). Характерной особенностью NO является его способность быстро диффундиро вать через мембрану синтезировавшей его клетки в межклеточное простра нство и также легко (не нуждаясь в рецепторах) проникать в клетки-мишени. В нутри клетки он активирует одни энзимы и ингибирует другие. 7. Характеристика углеводов: классификация, функция. Важнейшие представи тели моно- и дисахаридов Углеводы -- широкий класс органических соединений, которые состоят из уг лерода, водорода и кислорода. В большинстве углеводов атомное соотношен ие водорода и кислорода одинаково с их отношением в воде, равным 2 : 1 (этим и объясняется происхождение названия «углеводы»); общая формула таких уг леводов СmН2nОn. Исключение представляют дезоксисахара, которые имеют дру гой состав, например дезоксирибоза С5Н10О4, рамноза и фукоза С6Н12О5. С точки зрения строения все углеводы можно рассматривать как многократ но гидроксилированные альдегиды и кетоны, или как многоатомные аль-деги до- и кетоспирты. По числу углеводных остатков все углеводы классифицируют на: моносахариды -- углеводы, молекулы которых не могут быть разложены на бол ее простые молекулы углеводов; олигосахариды -- углеводы, содержащие от двух до десяти одинаковых или ра зличных моносахаридных остатков. По числу таких остатков различают дис ахариды, трисахариды, тетрасахариды и т. д.; полисахариды -- углеводы, содержащие более десяти (до тысячи и выше) одинак овых или различных моносахаридных остатков. Все олиго- и полисахариды подвергаются гидролизу с расщеплением на моно сахаридные остатки, которые в результате присоединения воды образуют м олекулы моносахаридов, например при кипячении в разбавленных кислых ра створах. Образование олиго- и полисахаридов из моносахаридов по реакции конденсации протекает с выделением воды, Моносахариды по виду функциональной группы (отличной от гидроксила ОН) д елятся на альдозы (содержат альдегидную группу) и кетозы (содержат карбо нильную группу). Все альдозы дают характерные реакции на альдегиды. По числу атомов кислорода в молекуле (обычно оно равно числу атомов угле рода) среди моносахаридов различают триозы (С3О3), тетрозы (С4O4), пентозы (С5О5), г ексозы (С6О6), гептозы (С7О7) и т. д. К этим названиям при построении названий мо носахаридов присоединяют функциональную приставку (альдо- или кето-), на пример; альдотриоза, альдотетроза, альдогексоза, альдопентоза. Все моносахариды оптически активны, поскольку в их молекулах имеется ас имметрический атом С (т. е. отсутствуют плоскость и центр симметрии молек улы). В зависимости от того, где расположена группа --ОН у предпоследнего а тома С в углеродной цепи, изомерные углеводы будут D-и L-соединениями. Наиболее важными представителями моносахаридов являются пентозы (араб иноза, ксилоза, рибоза) и гексозы (глюкоза, манноза, галактоза, фруктоза). Дисахариды (простейшие олигосахариды) образуются при конденсации двух молекул моносахаридов с отщеплением воды: С6Н12О6 + С6Н12О6 > С12Н22О11 + Н2О Наиболее известными представителями дисахидов являются сахароза, лакт оза, мальтоза. 8. Анаэробный гликолиз. Причины перехода на менее энергетически выгодное бескислородное окисление глюкозы Под термином гликолиз понимают происходящее без участия кислорода (ана эробно) окисление глюкозы до молочной кислоты. Исходным субстратом глик олиза является глюкоза, она доставляется в мышцы кровью, или в результат е распада в мышце гликогена. Глюкоза активируется соединяясь с фосфорно й кислотой, модифицируется и затем в результате несложных ферментативн ых процессов превращается в пировиноградную кислоту (ПВК). В анаэробных условиях, т.е. в условиях абсолютной или относительной недостаточности к ислорода, ПВК окисляется до молочной кислоты. Таким образом, в условиях н едостатка кислорода ресинтез АТФ осуществляется в результате гликолиз а с накоплением недоокисленных продуктов метаболизма, в частности моло ч- ной кислоты (лактата). Интенсивность анаэробной нагрузки может состав лять не более 60 минут. Количество молекул АТФ синтезируемых за один цикл 2 - 3 . Гликолиз хорош тем, что не требует повышенного снабжения организма ки слородом. Кроме того, он обладает гораздо большим резервом, чем креатин-к иназный путь ресинтеза АТФ. Однако, во-первых он малоэффективен (всего тр и молекулы АТФ на молекулу глюкозы); во-вторых запасы гликогена в организ ме хотя и велики, но не безграничны и легко могут быть исчерпаны; в-третьих , гликолиз способствует накоплению в организме лактата, что приводит к з акислению среды и далеко не безразлично для функций организма; в-четверт ых, "запуск" гликолиза требует некоторого времени, он не настолько быстры й как креатинкиназная реакция и полное его развертывание возможно толь ко через 10-20 секунд. Бескислородное окисление, хотя и является малоэффективным в энергетич еском отношении процессом, совершенно необходимо организму для быстро го реагирования на бескислородные условия и экстремальные нагрузки. Ве дь при экстремальных нагрузках организм переходит на бескислородный п уть окисления только лишь потому, что кислородные транспортные системы просто не успевают, да и не могут доставить к работающему органу адекват ное количество кислорода. 9. Переваривание жиров в желудочно-кишечном тракте. Ферменты, участвующ ие в этом процессе В процессах пищеварения все омыляемые липиды (жиры, фосфолипиды, гликоли пиды, стериды) подвергаются гидролизу на составные части, уже названные ранее, стерины же химическим изменениям не подвергаются. При изучении эт ого материала следует обратить внимание на отличия пищеварения липидо в от соответствующих процессов для углеводов и белков: особую роль желчн ых кислот в распаде липидов и транспорте продуктов пищеварения. В составе липидов пищи преобладают триглицериды. Фосфолипидов, стреино в и других липидов потребляется значительно меньше. Большая часть поступающих с пищей триглицеридов расщепляется до моног лицеридов и жирных кислот в тонком кишечнике. Гидролиз жиров происходит под влиянием липаз сока поджелудочной железы и слизистой оболочки тонк ого кишечника. Соли желчных кислот и фосфолипиды, проникающие из печени в просвет тонкого кишечника в составе желчи, способствуют образованию у стойчивых эмульсий. В результате эмульгирования резко увеличивается п лощадь соприкосновения образовавшихся мельчайших капелек жира с водны м раствором липазы, и этим самым увеличивается липолитическое действие фермента. Соли желчных кислот стимулируют процесс расщепления жиров не только участвуя в их эмульгировании, но и активируя липазу. Расщепление стероидов происходит в кишечнике при участии фермента хол инэстеразы, выделяющегося с соком поджелудочной железы. В результате ги дролиза стероидов образуются жирные кислоты и холестерин. Фосфолипиды расщепляются полностью или частично под действием гидроли тических ферментов - специфических фосфолипаз. Продуктом полного гидро лиза фосфолипидов являются : глицерин, высшие жирные кислоты, фосфорная кислота и азотистые основания. Всасыванию продуктов переваривания жиров предшествует образование ми целл - надмолекулярных образований или ассоциатов. Мицеллы содержат в ка честве основного компонента соли желчных кислот, в которых растворены ж ирные кислоты, моноглицериды, холестерин и т.п. В клетках кишечной стенки из продуктов пищеварения, а в клетках печени, ж ировой ткани и других органов из предшественников, возникших в обмене уг леводов и белков, происходит построение молекул специфических липидов тела человека - ресинтез триглицеридов и фосфолипидов. Однако их жирноки слотный состав по сравнению с жирами пищи изменен: в триглицеридах, синт езируемых в слизистой оболочке кишечника содержатся арахидоновая и ли ноленовая кислоты даже в том случае, если они отсутствуют в пище. Кроме то го, в клетках кишечного эпителия жировая капля покрывается белковой обо лочкой и происходит формирование хиломикронов - большая жировая капля, о круженная небольшим количеством белка. Транспортирует экзогенные липи ды в печень, адипозную ткань, соединительную ткань, в миокард. Поскольку л ипиды и некоторые их составные части нерастворимы в воде, для переноса и з одного органа в другой они образуют особые транспортные частицы, в сос таве которых обязательно есть белковый компонент. В зависимости от мест а образования эти частицы различаются структурой, соотношением состав ных частей и плотностью. Если в составе такой частицы в процентном соотн ошении жиры преобладают над белками, то такие частицы называются липопр отеинами очень низкой плотности (ЛПОНП) или липопротеинами низкой плотн ости (ЛПНП). По мере увеличения процентного содержания белка (до 40%) частица превращается в липопротеин высокой плотности (ЛПВП). В настоящее время и зучение таких транспортных частиц дает возможность с большой степенью точности оценивать состояние липидного обмена организма и использован ие липидов в качестве источников энергии. Если образование липидов происходит из углеводов или белков, предшеств енником глицерина становится промежуточный продукт гликолиза - фосфод иоксиацетон, жирных кислот и холестерина - ацетилкофермент А, аминоспирт ов - некоторые аминокислоты. Синтез липидов требует больших энерготрат д ля активации исходных веществ. Основной часть продуктов распада жиров всасывается из клеток кишечног о эпителия в лимфатическую систему кишечника, грудной лимфатический пр оток и только затем - в кровь. Незначительная часть короткоцепочечных жи рных кислот и глицерина способна всасываться непосредственно в кровь в оротной вены. Липиды, образовавшиеся из продуктов пищеварения, поступают, в основном, в депо, где откладываются в запас. Они могут мобилизоваться при увеличен ии потребности организма в них. Часть вновь синтезированных липидов пос тупает в клетки различных органов, где используется преимущественно ка к структурный компонент протоплазмы и мембран клеток. Эти липиды, в отли чие от депонированных, обладают видовой специфичностью и значительной устойчивостью. Мобилизация липидов из депо особенно усиливается при охлаждении орган изма, длительной мышечной работе, понижении содержания углеводов. Мобил изация представляет собою липолиз (гидролитическое расщепление) липид ов и включение продуктов этого расщепления в обменные процессы в различ ных органах. 10. Пути выведения холестерина из организма. Нарушения обмена холестерин а (гиперлипопротеинемии, атеросклероз, желчекаменная болезнь) Холестерин поступает в организм из животной пищи или синтезируется в пе чени из других компонентов пищи. Подобно другим жирам, холестерин не рас творяется в крови (которая имеет водную основу) и для перемещения по кров еносной системе должен прикрепляться к белкам. Существует два типа белк ов, переносящих холестерин. Белок первого типа, ЛПНП (липопротеин низкой плотности), призван доставлять холестерин к клеткам-потребителям, где он используется по назначению. При контакте ЛПНП с мембраной (оболочкой) кл етки, холестерин легко отсоединяется от ЛПНП и проникает в клетку. В клет ках существуют рецепторы, которые отвечают за количество поглощенного холестерина. Соединение ЛПНП-холестерин легко окисляется. Это означает, что он станов ится легкой добычей свободных радикалов кислорода, и в этот момент сам в ыступает в роли свободного радикала, способного повреждать стенки кров еносных сосудов. По этой причине очень важно достаточное использование антиоксидантов для профилактики сердечно-сосудистых заболеваний (ССЗ). Кроме этого, имея низкую плотность, ЛПНП легко теряют холестерин, которы й переходит на стенки сосудов. ЛПВП (липопротеин высокой плотности), наоборот, имеют свойство "впитыват ь" свободный холестерин с поверхности клетки, избытки холестерина, а так же холестерин, связанный с ЛПНП, и высвобождать его только в печени, выпол няя функцию пылесоса, высасывающего холестерин из клеток организма, и за тем транспортного средства для доставки его в печень. При этом ЛПВП нико гда не теряют холестерин при транспортировке его в печень. В печени часть холестерина превращается в желчные кислоты, а часть вмест е с желчными кислотами поступает в кишечник. В кишечнике холестерин и же лчные кислоты частично могут реабсорбироваться (снова всасываться в ки шечнике) либо выводиться из организма вместе с калом. Значительную роль в связывании и выведении из организма холестерина и желчных кислот игра ют некоторые виды растительной клетчатки. Это определяет необходимост ь достаточного потребления клетчатки для снижения уровня холестерина в крови. Нормальное содержание холестерина в сыворотке крови взрослого человек а - 3,9 - 5,2 ммоль/л. Более высокий уровень холестерина в крови требует коррекцию диетой, а пр и еще более значительном повышении необходима медикаментозная коррекц ия. Большое значение в профилактике атеросклероза имеет содержание ЛПВ П в крови. Рекомендуемые цифры для подростков и взрослых - 1,5 - 3,3 г/л. 11. Задача 1 При исследовании желудочного сока методом гель-фильтрации выделили не активную форму пепсина с молекулярной массой 42кДа. После добавления к фе рменту соляной кислоты молекулярная масса пепсина уменьшилась до 35 кДа и фермент стал активным. Объясните полученные данные. Какой вид регуляци и характерен для данного фермента. Пепсин является одним из основных протеолитических ферментов пищевари тельного тракта. Вырабатывается в клетках слизистой оболочки желудка в неактивной форме - как профермент пепсиноген, который превращается в акт ивный фермент пепсин в желудочном содержимом. Пепсин гидролизует пепти дные связи и расщепляет практически все природные белки; играет важную р оль в процессах пищеварения. Имеются два уровня рН, при которых пепсины максимально активны: 1,5--2,4 и 3,4--3,9. Пр и рН свыше 5,0 действие пепсинов прекращается. Эти ферменты выделены в крис таллическом виде. Пепсины расщепляют белки до полипептидов различной с тепени сложности. Пепсины выделяются клетками желудочного сока в неактивной форме -- в вид е так называемых пепсиногенов, которые превращаются в активные фермент ы -- пепсины под влиянием соляной кислоты . Активация пепсиногена заключа ется в том, что от него отщепляется полипептид, содержащий аргинин и явля ющийся парализатором пепсина. Соляная кислота: 1) создает такую концентрацию водородных ионов в желудк е, при которой пепсины максимально активны; 2) превращает пепсиногены в пе псины. 12. Задача 2 Какова судьба образовавшегося в цикле трикарбоновых кислот НАДН и ФАДН. Напишите химические реакции ЦТК, сопряженные с дыхательной цепью. Цикл Кребса состоит из 8 стадий (в двух стадиях на схеме выделены промежут очные продукты), в ходе которых происходит: 1) полное окисление ацетильного остатка до двух молекул СО2, 2) образуются три молекулы восстановленного никотинамидадениндинуклео тида (НАДН) и одна восстановленного флавинадениндинуклеотида (ФАДН2), что является главным источником энергии, производимой в цикле и 3) образуется одна молекула гуанозинтрифосфата (ГТФ) в результате так наз ываемого субстратного окисления. В целом, путь энергетически выгоден (?G0' = -14,8 ккал.) Образующиеся при окислении пирувата и последующих реакциях цикла Креб са 3 моля НАДН и 1 моль ФАДН2 являются важными продуктами окислительных пре вращений. Дальнейшее их окисление осуществляется ферментами дыхательн ой цепи также в митохондриях и сопряжено с фосфорилированием, т.е. образо ванием АТФ за счет этерификации (образования фосфороорганических эфир ов)минерального фосфата. Гликолиз, ферментное действие ПДГазы и цикл Кре бса - всего в сумме 19 реакций - определяют полное окисление одной молекулы глюкозы до 6 молекул CO2 с образованием 38 молекул АТФ - этой разменной «энерг етической валюты» клетки. Процесс окисления НАДН и ФАДН2 ферментами дыха тельной цепи энергетически весьма эффективен, происходит с использова нием кислорода воздуха, приводит к образованию воды и служит основным ис точником энергетических ресурсов клетки (более 90%). Однако в его непосредс твенной реализации ферменты цикла Кребса не участвуют. В каждой клетке ч еловека есть от 100 до 1000 митохондрий, обеспечивающих жизнедеятельность эн ергией. 13 Задача 3 Предложите витамины, которые следует использовать для усиления энерге тического обмена. Приведите биохимическое объяснение их участия в энер гетическом обмене. Витамины группы В принимают непосредственное участие в энергическом о бмене. Витамин В1, превращаясь в организме в тиаминдифосфат (кокарбоксил азу), в качестве кофермента входит в состав важнейших ферментов энергети ческого обмена. Вместе с ним в энергетическом обмене на разных этапах би ологического окисления углеводов, жиров и белков принимают участие вит амин В2, никотинамид и биотин. 14. Задача 4 Введение глюкагона и кортизола вызывают гипергликемию. Объясните, поче му при введении глюкагона она возникает быстро и длится долго, а при введ ении кортизола - развивается через несколько часов и долго сохраняется? Рассмотрим принципиальное действие данных ферментов: Название Строение Сигнал для секреции Орган ы мишени Механизм передачи сигнала Изменение метаболизма в клетках м ишени Глюкагон ?-клетки поджелудочной железы пептид сниженная концентрация глюкагона в крови печень, жировая ткань Через мембранные рецепторы Ускорение распада гликогена, ускорение гликоне огенеза, ускорение липолиза Кортизол, клетки коркового слоя надпочечников С тероид сниженная концентрация глюкагона в крови, опосредованное корт икотропином Печень мышцы Через цитоплазматические рецепторы уско рение гликонеогенеза, индукция синтеза ферментов гликонеогенеза и кат абализма неокислот Ускорение катабализма аминокислот Снижение скорости поступления аминокислот Таким образом, при введении глюкагон а гипергликемия образуется сразу, так как стимулом для секреции глюкаго на является уменьшение уровня глюкозы в крови. Действует за счет гликоге нолиза. Увеличение глюкозы в крови стимулирует распад белка, из аминокис лот образуется глюкоза. Кортизон же стимулирует катаболизм белка и глюк онеогенез, вызывая повышение содержания глюкозы в плазме крови. Этот эфф ект обусловлен стимулированием процессов глюконеогенеза в печени, т.е. о бразования глюкозы из аминокислот и жирных кислот. 15. Задача 5 В сыворотке крови больного снижена активность холинэстеразы, повышена активность аргиназы. Объясните, почему этому больному врач рекомендова л принимать фенипептол, который увеличивает количество желчи, повышает в ней содержание холестерина, желчных кислот и повышает ток желчи по жел чным путям. Роль печени в белковом обмене заключается в расщеплении и "перестройке" аминокислот, образовании химически нейтральной мочевины из токсичного для организма аммиака, а также в синтезе белковых молекул. Аминокислоты, которые всасываются в кишечнике и образуются при расщеплении тканевог о белка, составляют "резервуар аминокислот" организма, который может слу жить как источником энергии, так и строительным материалом для синтеза б елков. При снижении активности холинэстеразы и повышении активности аргиназы нарушается белоксинтезирующая функции печени. Список литературы 1. Березов Т.Т., Коровкин Б.Ф. Биологическая химия: Учебник.- М.: Медицина, 2001.- с.115 2. Кнорре Д.Г., С.М. Мызина Биологическая химия. - М.: Высшая школа, 2003. - с.293. 3. Кочетов Г.А. Практическое руководство по энзимологии.- М., 1989 4. Василенко Ю.К. Биологическая химия. - М.: Высшая школа, 1978. -с.46. 5. Основы биохимии / Под ред. Анисимова. - М.Высшая школа, 1986. - с.55. 6. Ермолаев М.В., Ильичева Л.П. Биологическая химия. - М.:Медицина, 2002. - 214. 7. Журавлева И.А., Мелентьев И.А., Виноградов Н.А. Роль окиси азота в кардиолог ии и гастроэнтерологии // Клиническая медицина,1997; 75; 4: 18-21. 8. Фёршт Э. Структура и механизм действия ферментов.- М.: Мир., 1980.- с. 373-388 9. Диксон М., Уэбб Э. Ферменты: пер.англ.- М.: Мир, 1982.- т.1.- с. 370-375 10. Асатиани В.С. Биохимическая фотометрия.- М.: Изд. АН СССР, 1957.- с.248-253
1Архитектура и строительство
2Астрономия, авиация, космонавтика
 
3Безопасность жизнедеятельности
4Биология
 
5Военная кафедра, гражданская оборона
 
6География, экономическая география
7Геология и геодезия
8Государственное регулирование и налоги
 
9Естествознание
 
10Журналистика
 
11Законодательство и право
12Адвокатура
13Административное право
14Арбитражное процессуальное право
15Банковское право
16Государство и право
17Гражданское право и процесс
18Жилищное право
19Законодательство зарубежных стран
20Земельное право
21Конституционное право
22Конституционное право зарубежных стран
23Международное право
24Муниципальное право
25Налоговое право
26Римское право
27Семейное право
28Таможенное право
29Трудовое право
30Уголовное право и процесс
31Финансовое право
32Хозяйственное право
33Экологическое право
34Юриспруденция
 
35Иностранные языки
36Информатика, информационные технологии
37Базы данных
38Компьютерные сети
39Программирование
40Искусство и культура
41Краеведение
42Культурология
43Музыка
44История
45Биографии
46Историческая личность
47Литература
 
48Маркетинг и реклама
49Математика
50Медицина и здоровье
51Менеджмент
52Антикризисное управление
53Делопроизводство и документооборот
54Логистика
 
55Педагогика
56Политология
57Правоохранительные органы
58Криминалистика и криминология
59Прочее
60Психология
61Юридическая психология
 
62Радиоэлектроника
63Религия
 
64Сельское хозяйство и землепользование
65Социология
66Страхование
 
67Технологии
68Материаловедение
69Машиностроение
70Металлургия
71Транспорт
72Туризм
 
73Физика
74Физкультура и спорт
75Философия
 
76Химия
 
77Экология, охрана природы
78Экономика и финансы
79Анализ хозяйственной деятельности
80Банковское дело и кредитование
81Биржевое дело
82Бухгалтерский учет и аудит
83История экономических учений
84Международные отношения
85Предпринимательство, бизнес, микроэкономика
86Финансы
87Ценные бумаги и фондовый рынок
88Экономика предприятия
89Экономико-математическое моделирование
90Экономическая теория

 Анекдоты - это почти как рефераты, только короткие и смешные Следующий
У одиночества есть большой плюс - от тебя никто ничего не скрывает.
Anekdot.ru

Узнайте стоимость курсовой, диплома, реферата на заказ.

Обратите внимание, курсовая по медицине и здоровью "Биохимия человека", также как и все другие рефераты, курсовые, дипломные и другие работы вы можете скачать бесплатно.

Смотрите также:


Банк рефератов - РефератБанк.ру
© РефератБанк, 2002 - 2016
Рейтинг@Mail.ru