Реферат: Функции белков в организмах живых существ - текст реферата. Скачать бесплатно.
Банк рефератов, курсовых и дипломных работ. Много и бесплатно. # | Правила оформления работ | Добавить в избранное
 
 
   
Меню Меню Меню Меню Меню
   
Napishem.com Napishem.com Napishem.com

Реферат

Функции белков в организмах живых существ

Банк рефератов / Биология

Рубрики  Рубрики реферат банка

закрыть
Категория: Реферат
Язык реферата: Русский
Дата добавления:   
 
Скачать
Microsoft Word, 293 kb, скачать бесплатно
Заказать
Узнать стоимость написания уникального реферата

Узнайте стоимость написания уникальной работы

Криво рожский городской лицей с военно-физической подготовкой н а тему «ФУНКЦИИ БЕЛКОВ В ОРГАНИЗМАХ ЖИВ ЫХ СУЩЕСТВ» Выполн ил : лицеист Серентюк М.Л. Проверил : Динисик Т.Н. Криво й Рог 2000 г. СОДЕРЖАНИЕ ВВЕДЕНИЕ БЕЛКИ . СТРОЕНИЕ , СВОЙСТВА И ФУНКЦИИ КЛАССИФИКА ЦИЯ БЕЛКОВ РОЛЬ БЕЛК ОВ В ОРГАНИЗМЕ. ОБМЕН БЕЛКОВ ВВЕДЕНИЕ Нормал ьная деятельность организма возможна при непр ерывном поступлении пищи . Входящие в состав пищи жиры , белки , углеводы , минеральные соли , вода и витамины необходимы для жизненных процессов организма. Питатель ные вещества являются как источником энергии , покрывающем расходы организ ма , так и строительным материалом , который используется в процессе роста организма и воспроизведения новых клеток , замещающих отмира ющие . Но питательные вещества в том виде , в каком о ни употребляются в пищу , не могут всосаться и быть использ ованными организмом . Только вода , минеральные соли и витамины всасываются и усваиваются в том виде , в каком они поступают. Питательными веществами называются белки , жиры и углеводы . Эти вещества явл яютс я необходимыми составными частями пищи . В пищеварительном тракте белки , жиры и углеводы подвергаются как физическим воздействиям (из мельчаются и перетираются ), так и химическим изменениям , которые происходят под влиянием особых веществ - ферментов , со д ержащ ихся в соках пищеварительных желёз . Под вл иянием пищеварительных соков питательные веществ а расщепляются на более простые , которые в сасываются и усваиваются организмом. БЕЛКИ . СТРОЕНИЕ , СВОЙСТВА И ФУНКЦИИ "Во всех растениях и животных присутствует не кое вещество , которое без сомнения явл яется наиболее важным из всех известных в еществ живой природы и без которого жизнь была бы на нашей планете невозможна . Это вещество я наименовал - протеин ". Так пи сал еще в 1838 году голландский биохимик Жера р Мюльде р , который впервые открыл существование в природе белковых тел и сформулировал свою теорию протеина . Слово "про теин " (белок ) происходит от греческого слова "протейос ", что означает "занимающий первое м есто ". И в самом деле , все живое на земле содержит бел к и . Они составля ют около 50% сухого веса тела всех организмо в . У вирусов содержание белков колеблется в пределах от 45 до 95%. Белки являются одними из четырех осно вных органических веществ живой материи (белк и , нуклеиновые кислоты , углеводы , жиры ), но п о с воему значению и биологическим фун кциям они занимают в ней особое место . Около 30% всех белков человеческого тела нахо дится в мышцах , около 20% - в костях и сух ожилиях и около 10% - в коже . Но наиболее важными белками всех организмов являются ферм енты , ко т орые , холя и присутствуют в их теле и в каждой клетке тела в малом количестве , тем не менее упра вляют рядом существенно важных для жизни химических реакций . Все процессы , происходящие в организме : переваривание пищи , окислительные реакции , активность желе з внутренне й секреции , мышечная деятельность и работа мозга регулируется ферментами . Разнообразие фер ментов в теле организмов огромно . Даже в маленькой бактерии их насчитываются многие сотни. Белки , или , как их иначе называют , протеины , имеют очень сложное строение и являются наиболее сложными из питательных веществ . Белки - обязательная составная часть всех живых клеток . В состав белков вход ят : углерод , водород , кислор од , азот , сера и иногда фосфор . Наиболее характерно для белка наличие в его молекуле азота . Другие питатель ные вещества азота не содержат . Поэтому бе лок называют азотосодержащим веществом. Основные азотосодержащие вещества , из кот орых состоят белки , - это аминокислоты . Количест во аминокислот невелико - их известно только 28. Все громадное разно образие содержащихся в природе белков представляет собой различ ное сочетание известных аминокислот . От их сочетания зависят свойства и качества белк ов. Белки играю т исключительно важную роль в живой приро де . Жизнь немыслима без различных по строе нию и функ циям белков . Белки - это биополимеры сложного строения , мак ромолекулы (про теины ) которых , состоят из остатков аминокисло т , соединен ных между собой амидной (пептидной ) связью . К роме длинных полимерных цепей , построенных из остатков аминокислот (по липепти дных цепей ), в макромолекулу белка могут входить также ос тат ки или молекулы других органических соеди нений . На одном кольце каждой пептидной цепи имеется свободная или ацилированная аминогру ппа , на другом - свободная или амидированная карбоксильная группа. Конец цепи с аминогруппой называется М-концом, конец цепи с карбоксильной группой — С-концом пептидной цепи . Между СО-груп пой одной пептидной группировки и NH-группой другой пептидной группировк и могут легко образовываться водородные связи . Группы , вхо дящие в состав радикала R аминокислот , могут вступать во вза имодейств ие друг с другом , с посторонними веществам и и с сосед ними белковыми и иными мо л екулами , образуя сложные и разнооб разные структуры . В макромолекулу белка вхо дит одна ил и несколько пеп тид ных цепей , связанных друг с другом поперечными химически ми связ ями , чаще всего через се ру (дисульфидные мостики , обра зуемые остатками цистеин а ) . Химическую структуру п ептидных цепей принято назы вать первичной ст рукту рой белка или се к венцией. Д ля построения простран ственной стру ктуры бел ка пептидные цепи должны при нять определенн ую , свойственную данному белку конфигурацию , к о торая закрепляется водородными связями , возникаю щими между пептидными группировками от дельных участков молекулярной ц епи . По мере образовани я водо родных связей пептидные цепи закручива ются в спирали , стремясь к образованию максималь ног о числа водородных связей и соответственно к энергетически наиболее выгодной конфигурации. Впервые та кая структура на основе рентгеност руктурного анализа была обнаружена при изучении главн ого белка волос и шер сти— кератина Полингом американским физ ?иком и химико ?м. .. Ее на з в али а - структурой или а - спир алью . На один виток спирали приходится по 3,6 — 3,7 остатков аминокислот . Рас стояние между витками около 0,54 миллиардной доле метра. Строение спирали стабилизируется внут римолекулярными вод ородными связями. При растяже нии спираль мак ромолекулы белка превращается в дру гую структуру , напоминающую линей ную . Но образованию правильной спирали ч асто мешают силы отталкива ния или притяжения , возникающие между группами аминокислот , или стерические препятствия , например , за счет образован ия пирролидиновых колец пролин а и о ксипролина, которые заставляют пептидную цепь резко изгибаться и препятствуют образованию спирали на некоторых ее участках . Далее отдельные участки макромолекулы белка ориентируются в пространстве , принимая в некоторых случаях достаточно вытянутую форму , а иногда сильноизогнутую , свернутую п ространственную структуру. Пространственн ая структура закреплена вследствие взаимо действия радикалов R и аминокислот с образованием дисульфидн ых мостиков , водородных связ ей , ионных пар или других химических либо физических связей . И ме нно пространственная структур а белка определяет хими ческ и е и б иологич еские свойства белков. В зав и симости от пространственной струк туры все белки делятся на два больших класса : фибриллярные (они использу ю тся природой как структурный материал ) и глобулярные (ферменты , антител а , некоторые гормоны и др .). Полипептидные ц епи фибриллярных белков имеют форму спи рали , которая закреплена расположенными вдоль цепи внутримоле кулярными водородными связями . В в олокнах фибриллярных белков закрученные пептидные цепи расположены параллельно оси волокна , он и как б ы ориентированы о тносительно друг друга , располагаются рядом , образуя нитевидные стру кту ры и имеют высокую степень асимметрии . Фибриллярные белки плохо растворимы или совс ем нерастворимы в воде . При растворении в воде они образуют растворы высокой вязко сти . К фибриллярным белкам относятся белк и , входящие в со став тканей и покровных образований . Это м ио зин— белок мышечных тканей ; коллаген , являющийся основой седиментационных тканей и кожных покровов ; кератин , в ходящий в со став волос , роговых покровов , шерсти и перьев . К эт ому же классу белков относится белок натурального шелка - фиброин , вязкая сиропообразн ая жидкость , з а твердевающая на во здухе в прочную нерастворимую нить . Этот б елок имеет в ытянутые по липептидные цепи , соединенные друг с другом межмолекулярными водородны ми связями , что и определяет , по-видимо му , высокую механическую прочность н атурального шелка. Пептидные цепи глобулярных белков сильно изогнуты , свернуты и часто имеют форму жестких шариков— глобул. Молекулы глобу лярных белков обладают ни з кой степенью асим метрии , они хор ошо растворимы в воде , причем вязко с ть их р астворов невелика . Это прежде всего белки крови— гемоглобин , альбумин , глобулин и др. Следует отметить условность деления белко в на фибриллярные и глобулярные , так как существ ует большое число белко в с проме жуто чной структурой . Свойства белка могут сильно изменяться при за мене одной аминокислоты другой . Это объясняется изменением кон фигураций пептидных цепе й и условий образования пространствен ной стр уктуры белка , которая в конечном счете опр едел яет его функ ции в организме. Число аминокислотных остатков , входящих в молекулы отдельных белков , весьма различно : в инсулине 51, в миоглобине - около 140. Поэтому и относительная молекулярная масса белков колеблется в очень широких пределах - от 10 т ысяч до многих миллионов На основе определения относительной молекулярной массы и элементарного анализа установлена эмпирическая формула белковой молекулы - гемоглобина крови (C 738 H 1166 O 208 S 2 Fe) 4 М еньшая моле кулярная масса может быть у простейших фе рментов и н екоторых гормонов белковой природы . Например , молекулярная масса гормона инсулина около 6500, а белка вируса гриппа — 320 000 000. Вещества белковой природы (состоящие из остатков аминокислот , соединенных между собо й пептидной связью ), имею щие относительн о меньш ую молекулярную массу и меньшую сте пень пространственной организации макромолекулы , называютс я полипептидами. Провести резкую границу между белками и полипептидами трудно . В большинстве сл учаев белки отличаются от других природных полимеров (каучук а , крахмала , целлюлозы ), тем , что чистый инди видуальный белок содержит только молекулы одинакового строения и м ассы . Исключением является , например , желатина , в составе которой входят макромолекулы с молекулярной массой 12 000 — 70000. Строением б елков объ ясняются их весьма разнообразные свой ства . Они имеют разную растворимость : некоторые растворяются в воде , другие — в разбавленных растворах нейтральных солей , а некоторые совсем не обладают свойством растворимости (наприм ер, белки покровных тканей ). При р астворении белков в воде образуется сво еобразная молекулярно-дисперсная система (раствор в ысокомо лекулярного вещества ). Некоторые белки могут б ыть вы делены в виде кристаллов (белок кур иного яйца , гемоглобина крови ). Белки играю т важней шую роль в жизнеде ятельности всех организмов . При пищеварении белковые мол екулы переваривают ся до аминокислот , которые , будучи хорошо растворимы в водной среде , проника ют в кровь и поступают во все ткани и клетки организма . Здесь наи большая часть аминокислот расхо д уется на синтез белков различ ных органов и тканей , часть— на синте з гормо нов , ферментов и других биологически важных веществ , а остальные служат как энергетичес кий материал . Т.е . белки выполняют каталитические (фермен ты ), регуляторные (гормоны ), транспорт ные (ге могло б ин , церулоплазмин и др .), защитные (антитела , тромбин и др .) функции Белки — важнейшие компоненты пищи че ловека и корма животных. Совокупность непрерывно про текающих химищеский превращений белков зани мает ведущее место в обмене веществ орга низмов. Скорость обновления белков у живых организ мов зависит от содержания белков в пище , а также его биологической ценности , которая определяется наличием и соотношением незамен имых аминокислот Белки растений беднее белков животного происхождения по содержа нию незаменимых аминокислот , особен но лизина , метионина , триптофан а . Белки сои и картофеля по аминокислотном у со ставу наиболее близки белкам животных . Отсутствие в корме незаменимых аминокислот при ходит к тяжёлым нарушениям азотистого о бмена . Поэтому селе к ция зерновых к ультур направлена , в частности , и на повыш ение качества белкового состава зерна . КЛА ССИФИКАЦИЯ БЕЛКОВ Белки подра зделяются на две большие группы : простые б елки , или протеины, и сложные белки , или протеиды. При гидролизе протеинов в кислом водном растворе получают только а -аминокислоты. Гидролиз протеидов дает кроме амино кис лот и вещества небелковой природы ( углеводы , нуклеиновые кислоты и д р .); это соединения белковых ве ществ с небелковыми. Прот е ины. Альбумины хорошо растворяются в воде . Встречаются в моло ке , яичном белке и крови. Глобулины в воде не р астворяются , но растворимы в разбавлен ных растворах солей . К глобулинам принадлежат глобулины крови и мышечный белок миозин. Глутелины растворяютс я только в разбавленных растворах ще лочей . Встречаются в растениях. Склеропротеины — нераствор имые белки . К склеропротеин ам относятся кератины , белок кожи и соединительных тканей колла ген , б елок натурального шелка фиброин. Протеиды построены из протеинов , соединенных с молекулами другого типа (простетическими группами ). Фосфопротеиды содержат молекулы фосфорной кислоты , св я занные в виде сложного эфира у гидроксильной группы аминокисло ты серина. К ним относится вителлин— белок , содержащийся в яичном желтк е , б елок молока казеин. Гликопротеиды содержат остатки углеводов . Они входят в сос тав хрящей , рогов , слюны. Хромопротеиды содержат молекулу окрашенного вещества , обычно типа порфина. Самым важным хромопротеидом является гемоглобин — переносчик кислорода , окраш и вающий красные кровяные тельца. Нуклеопротеиды — протеины , связанные с нуклеиновыми кис лотами . Они представляют собой очень важные с биологическ ой точ ки зрения белки— составные части клето чных ядер . Нуклеопротеиды являются важнейшей составной часть ю виру сов — возбудителей многих болезней. При соедине нии двух или нескольких аминокислот образуетс я более сложное соединение - полипептид . Полипе птиды , соединяясь , образуют еще более сложные и крупные частицы и в итоге - сложную молекулу белка. РОЛЬ БЕЛКО В В ОРГАНИЗМЕ. Фу нкции белков в организме разнообразны . Они в значительной мере обусловлены сложностью и разнообразием форм и состава самих б елков . Белки - незаменимый строительный материа л . Одной из важнейших функций белковых м олекул является пласти ческая . Все клеточные мембра ны содержат белок , роль которого здесь раз нообразна . Количество белка в мембранах соста вляет более половины массы . Многие белки обладают сократительной функцией . Это прежде всего белки актин и миозин , входящие в мышечные волокна высших организмов . Мышечные волокна - миофибриллы - предс тавляют собой длинные тонкие нити , состоящие из параллельных более тонких мышечных ни тей , окруженных внутриклеточной жидкостью . В н ей растворены аденозинтрифосф о рная кислота (АТФ ), н еобходимая для осуществления сокращения , гликоген - пита тельное вещество , неорганические соли и многи е другие вещества , в частности кальций. Велика роль белков в транспорте веществ в организме . Имея различные функциональ ны е группы и сложное строение макромо лекулы , белки связывают и переносят с токо м крови многие соединения . Это прежде всег о гемоглобин , переносящий кислород из легких к клеткам . В мышцах эту функцию берет на себя еще один транспортный белок - миоглобин . Еще одна функция белка - запасная . К запасным белкам относят ферритин - железо , овальбумин - бел ок яйца, казеин - белок молока , зеин - белок семян кукурузы. Регуляторную функцию выполняют белки-гормоны. Гормоны - биологически активные вещества , которые оказывают влияние на обмен вещес тв . Многие гормоны являются белками , полипепти дами или отдельными аминокислотами . Одним из наиболее известных белков-гормонов является инсулин . Этот простой белок состоит только из а минокислот . Функциональн ая роль инсулина многопланова . Он снижает содержание сахара в крови , способствует синтезу гликогена в п ечени и мышцах , увеличивает образование жиров из углеводов , влияет на обмен фосфора , обогащает клетки калием . Регуляторной функцией обладают белковые го р моны гипофи за - железы внутренней секреции , связанной с одним из отделов головного мозга . Он вы деляет гормон роста , при отсутствии которого развивается карликовость . Этот гормон предст авляет собой белок с молекулярной массой от 27000 до 46000. Одним из важных и интерес ных в химическом отношении гормонов является вазопрессин . Он подавляет мочеобразование и повышае т кровяное давление . Вазопрессин - это октапепт ид циклического строения с боковой цепью : про - ли з - гли (NH2) | цис - асп (NH2) / \ S глу (NH2) | | S фенилаланин \ / цис - тир Регуляторную функцию выполняют и бе лки , содержащиеся в щитовидно й железе - тиреоглобулины , молекулярная масса которых около 600000. Эти белки содержат в своем составе йод . П ри недоразвитии железы нарушается обмен вещес тв . Другая функция белков - защитная. На ее основе создана отрасль науки , названная им мунологией. В последнее время в отдельную г руппу выделены белки с рецепторной функцией . Ес ть рецепторы звуковые , вкусовые , световые и др . рецепторы . Следует упомянуть и о существовании белковых веществ , тормозящих действие ф ерментов . Такие белки обладают ингибиторн ыми функциями . При взаимодействии с этими белками фермент образует комплекс и теряет свою активность полностью или частично . Мно гие белки - ингибиторы ферментов - выделены в чистом виде и хорошо изучены . Их молеку л я рные массы колеблются в широких пределах ; часто они относятся к сложным белкам - гликопротеидам , вторым компонентом ко торых является углевод. Если белки классифицировать только по их функциям , то такую систематизацию не льзя было бы считать з авершенной , так как новые исследования дают много фактов , позволяющих выделять новые группы белков с новыми функциями . Среди них уникальные вещества - нейропептиды (ответственные за важней шие жизненные процессы : сна , памяти , боли , ч увства страха , тревоги ). Биологические катализаторы. ------------------------------------------ В основе всех жизненных процессов лежат ты сячи химических реакций . Они идут в органи зме без применения в ысокой температуры и давления , т . е . в мягких условиях . В ещества , которые окисляются в клетках человек а и животных , сгорают быстро и эффективно , обогащая организм энергией и строительным материалом . Но те же вещества могут год ами храниться как в консервир о ван ном (изолированном от воздуха ) виде , так и на воздухе в присутствие кислорода . Возмо жность быстрого переваривания продуктов в жив ом организме осуществляется благодаря присутстви ю в клетках особых биологических катализаторо в - ферментов. Ферменты - это специфические белки , вх одящие в состав всех клеток и тканей живых организмов играющие роль биологических катализаторов . О ферментах люди узнали давно . Еще в начале прошлого века в Петербу рге К.С.Кирхгоф выяснил , что проросший ячмень способ ен превращать полисахарид крахмал в дисахарид мальтозу , а экстракт дрожжей расщеплял свекловичный сахар на моносахариды - глюкозу и фруктозу . Это были первые исс ледования в ферментологии . Хотя на практике применение ферментативных процессов было извес тно с незапамятных времен (сбраживание винограда , сыроварение и др .). В разных изданиях применяются два понятия : "ферменты " и "энзи мы ". Эти названия идентичны . Они обозначают одно и тоже - биологические катализаторы . Первое слово переводится как "закваска ", вто рое - "в дрожжах ". Долгое время не представляли , что же происходит в дрожжах , какая сила , п рисутствующая в них , заставляет вещества разр ушаться и превращаться в более простые . То лько после и зобретения микроскопа было установлено , что дрожжи - это скопление боль шого количества микроорганизмов , которые использу ют сахар в качестве своего основного пита тельного вещества . Иными словами , каждая дрожж евая клетка "начинена " ферментами способными р аз л агать сахар . Но в то же время были известны и другие биологические катализаторы , не заключенные в живую клет ку , а свободно "обитающие " вне ее . Например , они были найдены в составе желудочных соков , клеточных экстрактов . В связи с э тим в прошлом различали д ва тип а катализаторов : считалось , что собственно фер менты неотделимы от клетки и вне ее н е могут функционировать , т.е . они "организованы ". А "неорганизованные " катализаторы , которые мо гут работать вне клетки , называли энзимами . Такое противопоставление "ж и вых " фе рментов и "неживых " энзимов объяснялось влияни ем виталистов , борьбой идеализма и материализ ма в естествознании . Точки зрения ученых р азделились . Основоположник микробиологии Л . Пастер утверждал , что деятельность ферментов опреде ляется жизнью клетки. Если клетку разруш ить , то прекратиться и действие фермента . Химики во главе с Ю . Лбихом развивали чисто химическую теорию брожения , доказывая , ч то активность ферментов не зависит от сущ ествования клетки. В 1871 г . русский врач М.М . Ман ассеина разрушила дрожжевые клетки , расти рая их речным песком . Клеточный сок , отдел енный от остатков клеток , сохранял свою сп особность сбраживать сахар . Через четверть ве ка немецкий ученый Э . Бухнер получил бескл еточный сок прессованием живых дрожжей под д авлением до 5*10 Па . Этот сок , по добно живым дрожжам , сбраживал сахар с обр азованием спирта и оксида углерода (IV): фермент C6H12O6--->2C2H5OH + 2CO2 Работы А.Н . Лебед ева по исслед ованию дрожжевых клеток и труды других ученых положили конец вита листическим представления в теории биологическог о катализа , а термины "фермент " и "энзим " стали применять как равнозначные. В наши дни ферментология - это самостоятельная наука . Выделено и изучено около 2 тыс . ферментов. Свойства ферментов. ------------------------------ Важнейшим свойством ферментов являетс я преимущественн ое одной из нескольких теоретически возможных реакций . В зависимости от условий ферменты способны катализировать как прямую так и обратную реакцию . Эт о свойство ферментов имеет большое практическ ое значение . Другое важнейшее свойство ф ер ментов - термолабильность , т . е . высокая чувстви тельность к изменениям температуры . Так как ферменты являются белками , то для большинст ва из них температура свыше 70 C приводит к денатурации и потере активности . При увел ичении температуры до 10 С реакци я ускоряется в 2-3 раза , а при температурах близких к 0 С скорость ферментативных реакций замедляется до минимума. Следующим важным свойством является то , что ферменты находятся в тканях и клетках в неактивной форме (проферменте ). Кл асси ческими его примерами являются неакти вные формы пепсина и трипсина . Существование неактивных форм ферментов имеет большое биологическое значение . Если бы пепсин выраба тывался сразу в активной форме , то пепсин "переваривал " стенку желудка , т . е . желудок "п е реваривал " сам себя. Классификация ферментов. ---------------------------------------- На Международном биохимическом съезде было принято , что ферменты должны к лассифицироваться по типу реакции , катализируемой ими . В названии фермента обязательно прис утствует название субстрата , т . е . того сое динения , на которое воздействует данный ферме нт , и окончание - аза . (Аргиназа катализирует гидролиз аргинина и т.д .) По этому принципу все ферменты были разделены на 6 признаков : 1.Оксидоредуктазы - ферменты , катализирующие окислительно-восстановительные реакции , например ка талаза : 2H2O2-->O2+2H2O 2.Трансферазы - ферменты , катализирующи е перенос атомов или радикалов. 3.Гидролазы - ферменты , разрывающие внутрим олекулярные связи путем присоединения молекул воды , например фосфатаза : OH / R - O - P = O + H2O --> ROH + H3PO4 \ OH 4.Лиазы - ферменты , отщепляющие от су бстрата ту или иную группу без прис оединения воды , негидролитическим путем. Например : отщепление карбоксильной группы декарбоксилазой : O O // / C H3 - C - C ---->CO2 + CH3 - C || \ \ O OH H 5.Изомеразы - ферменты , катализирующие прев ращение одного изомера в другой : глюкозо -6-фосфат --> глюкозо -1-фосфат 6.Синтетазы - ферменты , катализирующие реак ции синтеза. Когда в пищеварительном тракте или в экспериме нте белки расщепляются на более простые с оединения , то через ряд промежуточ ных стадий (альбумоз и пептонов ) они расщепляются на полипептиды и , наконец , на аминокислот ы . Аминокислоты в отличие от белков легко всасываются и усваиваются организмом . Они используются организмом для образования собств енного специфического белка . Если ж е вследствие избыточного поступления аминокислот их расщепление в тканях продолжается , то они окисляются до углекислого газа и воды. Большинство белков растворяется в воде . Молекулы белков в силу их больших разм еров почти не проходят через поры животны х ил и растительных мембран . При нагрев ании водные растворы белков свертываются . Ест ь белки (например , желатина ), которые растворяют ся в воде только при нагревании. При поглощении пища сначала попадает в ротовую полость , а затем по пищеводу в желудок . Чистый же лудочный сок бе сцветен , имеет кислую реакцию . Кислая реакция зависит от наличия соляной кислоты , конце нтрация которой составляет 0,5%. Желудочный сок обладает свойством перевар ивать пищу , что связано с наличием в н ем ферментов . Он содержит пепсин - фермент , расщепляющий белок . Под влиянием пепсин а белки расщепляются на пептоны и альбумо зы . Железами желудка пепсин вырабатывается в неактивном виде , переходит в активную фор му при воздействии на него соляной кислот ы . Пепсин действует только в кислой среде и пр и попадании в щелочную среду становится не гативным. Пища , поступив в желудок , более или менее длительное время задерживается в нем - от 3 до 10 часов . Срок пребывания пищи в желудке зависит от ее характера и фи зического состояния - жидкая она или твердая . Вода покидает желудок немедленно после поступления . Пища , содержащая большее количеств о белков , задерживается в желудке дольше , чем углеводная ; еще дольше остается в желу дке жирная пища . Передвижение пищи происходит благодаря сокращению желудка , что спосо б ствует переходу в пилорическую ч асть , а затем в двенадцатиперстную кишку у же значительно переваренной пищевой кашицы. Пищевая кашица , поступившая в двенадцатип ерстную кишку , подвергается дальнейшему переварив анию . Здесь на пищевую кашицу изливается с ок киш ечных желез , которыми усеяна сли зистая оболочка кишки , а также сок поджелу дочной железы и желчь . Под влиянием этих соков пищевые вещества - белки , жиры и углеводы - подвергаются дальнейшему расщеплению и доводятся до такого состояния , когда могу т всосатьс я в кровь и лимфу. Поджелудочный сок бесцветен и имеет щ елочную реакцию . Он содержит ферменты , расщепл яющие белки , углеводы и жиры. Одним из основных ферментов является трипсин, находящийся в соке поджелудочной железы в недеятельном состоянии в виде трипсин огена . Трипсиноген не может расщеплять белки , если не будет переведен в активн ое состояние , т.е . в трипсин . Трипсиноген пе реходит в трипсин при соприкосновении с к ишечным соком под влиянием находящегося в кишечном соке вещества энтерокиназы. Энтерокиназа о бразуется в слизистой оболочке кишечника . В двенадцатиперстной кишке действие пепсина прекращается , так как пепсин действует то лько в кислой среде . Дальнейшее переваривание белков продолжается уже под влиянием три псина. Трипсин очень активен в щелочной сре де . Его действие продолжается и в кислой среде , но активность падает . Трипсин действует на белки и расщепляет их до аминокислот ; он также расщепляет образовавши еся в желудке пептоны и альбумозы до аминокислот. В тонких кишках заканчивается переработка пище вых веществ , начавшаяся в желудке и двенадцатиперстной кишке . В желудке и двенадцатиперстной кишке белки , жиры и уг леводы расщепляются почти полностью , только ч асть их остается не переваренной . В тонких кишках под влиянием кишечного сока проис ходит оконча т ельное расщепление всех пищевых веществ и всасывание продуктов р асщепления . Продукты расщепления попадают в к ровь . Это происходит через капилляры , каждый из которых подходит к ворсинке , расположенн ой на стенке тонких кишок. ОБМЕН БЕЛКОВ После расщепления б елков в пищеварительном тракте образовавшиеся аминокислоты всасываются в кровь . В кровь всасывается также незн ачительное количество полипептидов - соединений , со стоящих из нескольких аминокислот . Из аминоки слот клетки нашего тела синтезируют белок , причем белок , который образуется в клетках человеческого организма , отличается от потребленного белка и характерен для ч еловеческого организма. Образование нового белка в организме человека и животных идет беспрерывно , так как в течении всей жизни взамен отмирающ их клеток крови , кожи , слизистой оболо чки , кишечника и т . д . создаются новые , молодые клетки . Для того чтобы клетки орга низма синтезировали белок , необходимо , чтобы б елки поступали с пищей в пищеварительный канал , где они подвергаются расщеплению на амино к ислоты , и уже из всосавши хся аминокислот будет образован белок. Если же , минуя пищеварительный тракт , ввести белок непосредственно в кровь , то о н не только не может быть использован человеческим организмом , он вызывает ряд се рьезных осложнений . На такое вв едение белка организм отвечает резким повышением тем пературы и некоторыми другими явлениями . При повторном введении белка через 15-20 дней мо жет наступить даже смерть при параличе ды хания , резком нарушение сердечной деятельности и общих судорогах. Белки не могут быть заменены ка кими-либо другими пищевыми веществами , так как синтез белка в организме возможен только из аминокислот. Для того чтобы в организме мог пр оизойти синтез присущего ему белка , необходим о поступление всех или наиболее важных ам инокислот. Из известных аминокислот не все имеют одинаковую ценность для организма . Среди них есть аминокислоты , которые могут быть заменены другими или синтезированными в орган изме из других аминокислот ; наряду с этим есть и незаменимые аминокислоты , при отсу тствии которых или даже одной из ни х белковый обмен в организме нарушается. Белки не всегда содержат все аминокис лоты : в одних белках содержится большее ко личество необходимых организму аминокислот , в других - незначительное . Разные белки содержат различные амин окислоты и в разных соо тношениях. Белки , в состав которых входят все необходимые организму аминокислоты , называются полноценными ; белки , не содержащие всех необхо димых аминокислот , являются неполноценными белкам и. Для человека важно поступление полноценны х белков , так как из них организм может свободно синтезировать свои специфически е белки . Однако полноценный белок может бы ть заменен двумя или тремя неполноценными белками , которые , дополняя друг друга , дают в сумме все необходимые аминокислоты . Сле довател ь но , для нормальной жизнедеяте льности организма необходимо , чтобы в пище содержались полноценные белки или набор не полноценных белков , по аминокислотному содержанию равноценных полноценным белкам. Поступление полноценных белков с пищей крайне важно для раст ущего организма , так как в организме ребенка не только происходит восстановление отмирающих клеток , как у взрослых , но и в большом количе стве создаются новые клетки. Обычная смешанная пища содержит разнообра зные белки , которые в сумме обеспечивают п отребно сть организма в аминокислотах . Важ на не только биологическая ценность поступающ их с пищей белков , но и их количество . При недостаточном количестве белков нормаль ный рост организма приостанавливается или зад ерживается , так как потребности в белке не покрыв а ются из-за его недостаточн ого поступления. К полноценным белкам относятся преимущест венно белки животного происхождения , кроме же латины , относящейся к неполноценным белкам . Не полноценные белки - преимущественно растительного происхождения . Однако некоторые растения (ка ртофель , бобовые и др .) содержат полноценные белки . Из животных белков особенно большую ценность для организма представляют белки мяса , яиц , молока и др.
1Архитектура и строительство
2Астрономия, авиация, космонавтика
 
3Безопасность жизнедеятельности
4Биология
 
5Военная кафедра, гражданская оборона
 
6География, экономическая география
7Геология и геодезия
8Государственное регулирование и налоги
 
9Естествознание
 
10Журналистика
 
11Законодательство и право
12Адвокатура
13Административное право
14Арбитражное процессуальное право
15Банковское право
16Государство и право
17Гражданское право и процесс
18Жилищное право
19Законодательство зарубежных стран
20Земельное право
21Конституционное право
22Конституционное право зарубежных стран
23Международное право
24Муниципальное право
25Налоговое право
26Римское право
27Семейное право
28Таможенное право
29Трудовое право
30Уголовное право и процесс
31Финансовое право
32Хозяйственное право
33Экологическое право
34Юриспруденция
 
35Иностранные языки
36Информатика, информационные технологии
37Базы данных
38Компьютерные сети
39Программирование
40Искусство и культура
41Краеведение
42Культурология
43Музыка
44История
45Биографии
46Историческая личность
47Литература
 
48Маркетинг и реклама
49Математика
50Медицина и здоровье
51Менеджмент
52Антикризисное управление
53Делопроизводство и документооборот
54Логистика
 
55Педагогика
56Политология
57Правоохранительные органы
58Криминалистика и криминология
59Прочее
60Психология
61Юридическая психология
 
62Радиоэлектроника
63Религия
 
64Сельское хозяйство и землепользование
65Социология
66Страхование
 
67Технологии
68Материаловедение
69Машиностроение
70Металлургия
71Транспорт
72Туризм
 
73Физика
74Физкультура и спорт
75Философия
 
76Химия
 
77Экология, охрана природы
78Экономика и финансы
79Анализ хозяйственной деятельности
80Банковское дело и кредитование
81Биржевое дело
82Бухгалтерский учет и аудит
83История экономических учений
84Международные отношения
85Предпринимательство, бизнес, микроэкономика
86Финансы
87Ценные бумаги и фондовый рынок
88Экономика предприятия
89Экономико-математическое моделирование
90Экономическая теория

 Анекдоты - это почти как рефераты, только короткие и смешные Следующий
Ну и достали меня с этой политикой! Я на уроке ляпнула ученикам, что звуки делятся на согласные и несогласные.
Anekdot.ru

Узнайте стоимость курсовой, диплома, реферата на заказ.

Обратите внимание, реферат по биологии "Функции белков в организмах живых существ", также как и все другие рефераты, курсовые, дипломные и другие работы вы можете скачать бесплатно.

Смотрите также:


Банк рефератов - РефератБанк.ру
© РефератБанк, 2002 - 2016
Рейтинг@Mail.ru