Реферат: Бактериородопсин: структура и функции - текст реферата. Скачать бесплатно.
Банк рефератов, курсовых и дипломных работ. Много и бесплатно. # | Правила оформления работ | Добавить в избранное
 
 
   
Меню Меню Меню Меню Меню
   
Napishem.com Napishem.com Napishem.com

Реферат

Бактериородопсин: структура и функции

Банк рефератов / Медицина и здоровье

Рубрики  Рубрики реферат банка

закрыть
Категория: Реферат
Язык реферата: Русский
Дата добавления:   
 
Скачать
Microsoft Word, 812 kb, скачать бесплатно
Заказать
Узнать стоимость написания уникального реферата

Узнайте стоимость написания уникальной работы

Бактериородопсин: структура и функции Молекулярная электроника определяется как кодирование (за пись), обработка и распознавание (считывание) информации на молекулярном и макромолекулярном уровне. Основное преимущество молекулярного приб лижения заключается в возможности молекулярного дизайна и производств а приборов "снизу вверх", т.е. атом за атомом или фрагмент за фрагментом, - па раметры приборов определяются органическим синтезом и методами генной инженерии. Двумя общепризнанными достоинствами молекулярной электрон ики являются значительное уменьшение размеров устройств и времени сра батывания (gate propagation delays) логических элементов. В принципе, темпы развития компьютерных технологий таковы, что размеры п олупроводниковых чипов согласно закону Мура приблизятся к молекулярны м аналогам около 2030 года, что, однако, потребует значительных финансовых з атрат. Выходом из положения может стать гибридная молекулярная и полупр оводниковая технология, первым коммерческим успехом которой стали жид кокристаллические дисплеи (LCD). Биоэлектроника, являющая разделом молекулярной электроники, исследует возможность применения биополимеров в качестве управляемых светом ил и электрическими импульсами модулей компьютерных и оптических систем (Birge R.R., 1999). Основное требование к вероятным кандидатам среди большого семей ства биополимеров состоит в том, что они должны обратимо изменять свою с труктуру в ответ на некое физическое воздействие и генерировать, по край ней мере, два дискретных состояния, отличающихся легко измеряемыми физи ческими характеристиками (например, спектральными параметрами). Значительный интерес в связи с этим представляют белки, основная функци я которых связана с трансформацией энергии света в химическую в различн ых фотосинтетических системах. Наиболее вероятным кандидатом среди ни х является светозависимый протонный насос - бактериородопсин (БР) из гал офильного микроорганизма Halobacterium salinarum (ранее Halobacterium halobium ), открытый в 1971 году (Oesterhelt D., Stoeckenius W., 1971). Бактериородопсин - ретиналь-содержащий генератор протонного транспорт а представляет собой трансмембранный белок в 248 аминокислот с молекуляр ным весом 26 кДа, пронизывающий мембрану в виде семи a-спиралей; N- и C-концы пол ипептидной цепи находятся по разные стороны цитоплазматической мембра ны: N-конец обращен наружу, а C-конец - внутрь клетки (рис.1, 2). Рис.1. Модель БР в элементах вторичной структуры. В ыделены аминокислоты, участвующие в протонном транспорте: кружками ос татки аспарагиновой кислоты, квадратом остаток аргинина. С Lys-216 (К-216) образ уется основание Шиффа (SB). Стрелкой показано направление протонного тра нспорта. Хромофор БР - протонированный альдимин ретиналя с e - аминогруппой ос татка Lys-216 размещен в гидрофобной части молекулы. После поглощения кванта света в ходе фотоцикла происходит изомеризация ретиналя из all -E в 13Z-форму. Белковое микроокружение хромофора может р ассматриваться как рецептор с субстратной специфичностью для all -E /13Z-ретиналя, который катализирует эту изомеризац ию при комнатной температуре. Кроме того, часть аминокислот ответственн а за подавление изомеризаций, отличных от all -E /13Z, например от all -E- к 7Z-, 9Z-, 11Z-ретиналю. Остальная ч асть полипептидной цепи обеспечивает канал протонного транспорта или экранирует фотохромную внутреннюю группу от влияний внешней среды. Взаимная топография образованных полипептидной цепью БР э лементов вторичной структуры после поглощения молекулой хромофора ква нта света изменяется, в результате чего формируется канал трансмембран ного переноса протонов из цитоплазмы во внешнюю среду. Однако молекуляр ный механизм светозависимого транспорта до сих пор неизвестен. Р ис.2. Схематическая модель трехмерной (пространственной) с труктуры БР (PDB Index 1FBB). Семь a-спиралей формируют хромофорную полость и транс мембранный канал переноса протона. БР содержится в клеточной мембране H. salinarum - галофильной архебактерии, которая живет и размножается в соленых болот ах и озерах, где концентрация NaCl может превышать 4 М, что в 6 раз выше, чем в мор ской воде (~ 0,6 М). Этот уникальный белок во многом подобен зрительному белку родопсину, хотя их физиологические функции различны. В то время как зрит ельный родопсин действует как первичный фоторецептор, который обеспеч ивает темновое зрение большинства позвоночных животных, физиологическ ая роль БР заключается в том, чтобы давать возможность галобактериям дей ствовать как факультативным анаэробам в случае, когда парциальное давл ение кислорода в окружающей среде мало. Белок функционирует как светоза висимый протонный насос, который обеспечивает образование электрохими ческого градиента протонов на поверхности мембраны клетки, который, в св ою очередь, служит для аккумулирования энергии. Первичная работа, произв одимая градиентом, заключается в синтезе АТФ через анаэробное (фотосинт етическое) фосфорилирование и, в этом случае, представляет собой классич еский пример хемиосмотической гипотезы Митчелла об окислительном фосф орилировании. Когда освещение отсутствует, а парциальное давление кисл орода высоко, бактерии возвращаются к аэробному окислительному фосфор илированию (Lanyi J.K., 1978). Клетки H. salinarum содержат также два т ак называемых сенсорных родопсина (СР I и СР II), которые обеспечивают полож ительный и отрицательный фототаксис. Различные длины волн считываются СР I и СР II как детекторными молекулами, что вызывает каскад сигналов, упра вляющих жгутиковым двигателем бактерии. При помощи такого элементарно го процесса светового восприятия микроорганизмы самостоятельно перем ещаются в свет подходящего спектрального состава. Кроме того, в клетках имеется галородопсин (ГР), представляющий собой светозависимый насос ио нов Cl – . Его основная функция - транспорт в кл етку ионов хлора, которые постоянно теряются бактерией, перемещаясь в на правлении изнутри — > наружу под действием электрического поля, создава емого БР. Механизм действия ГР неясен. Предполагается, что Cl – связывается с положительно заряженным четвертич ным азотом протонированного Шиффова основания, а изомеризация ретинал я из all -E в 13Z-форму вызывает перемещение этого а зота с прикрепленным к нему ионом Cl – от вход ного к выходному Cl – – проводящему пути. Рис.3. Участок пурпурной мембраны (в ид сверху). БР локализован в участках клеточных мембран H. salinarum в виде пурпурных мембран (ПМ), образующих двумерные кристаллы с гексагональной решеткой. Эти участки содержат сам белок, некоторые липи ды, каротиноиды и воду (рис.3). Обычно они имеют овальную или круглую форму с о средним диаметром около 0,5 мкм и содержат около 25 % липидов и 75 % белка (Oesterhelt D., Stoeckenius W., 1974). ПМ устойчивы к солнечному свету, воздействию кислорода, темп ературе более чем 80 єC ( в воде) и до 1 40єC ( сухие), рН от 0 до 12, высокой ионной силе (3 М NaCl), действию большинства протеаз, чувствительны к смесям полярных органических рас творителей с водой, но устойчивы к неполярным растворителям типа гексан а. Большое практическое значение имеет существующая возможность встра ивания ПМ в полимерные матрицы без потери фотохимических свойств. Индуцированный светом протонный транспорт сопровождаетс я рядом циклических спектральных изменений БР, совокупность которых на зывается фотоциклом (рис.4). Тридцать лет исследований привели к довольно детальному пониманию фотоцикла, однако подробности протонного транспо рта все еще изучаются. Фотохимический цикл БР состоит из отдельных интермедиатов, которые мог ут быть идентифицированы как максимумами поглощения, так и кинетикой об разования и распада. На рис.4 показана упрощенная модель фотоцикла БР (Hampp N., 2000). Рис.4. Фотоцикл БР. Фотохимические и тепловые стадии показаны как толстые и тонкие стр елки соответственно. Вертикальные символы указывают на all -E-конформацию ретиналя (интермедиаты B и О ), наклонные символы - на 13Z-конформа цию. В темноте БР превращается в 1:1 смесь D и B , эта смесь называется темноадаптированным БР. При освещении БР происходит световая адаптация, т.е. переход в основно е состояние B . Оттуда начинается фотоцикл, ко торый приводит к транспорту протона через мембрану. В течение перехода L — > М , длящегося примерно 40 мксек, Шиффово основание депротонируется и Asp85 становится прот онированным. Оттуда протон идет к внешней стороне внеклеточной части пр отонного канала. В течение перехода М — > N альдимин репротонируется. В качестве донора пр отонов выступает остаток Asp96. Asp96 репротонируется через цитоплазматически й протонный полуканал. В то время как все преобразования между интермеди атами обратимы, переход от M I к M II , как полагают, является о сновным необратимым шагом в фотоцикле. В течение этого перехода азот Шиф фова основания становится недоступным для внеклеточной части протонно го канала, а только для цитоплазматического полуканала (Brown L.S. et al, 1998), что связа но с конформационными изменениями белковой молекулы. Физико-химические свойства интермедиатов характеризуютс я длиной волны их максимумов поглощения и величиной специфического мол ярного коэффициента экстинкции. Протонирование SB и конфигурация ретини лиденового остатка воздействует на величины максимумов поглощения. В т ечение фотоцикла БР происходит несколько зависящих от температуры кон формационных изменений в белке, таким образом, формирование большинств а интермедиатов может быть подавлено охлаждением. Кроме основного фотоцикла имеется два состояния, которые могут быть выз ваны искусственно. В интермедиатах P и Q конформация ретиналя 9Z. Это достигается после фот охимического возбуждения all -E-ретиналя, когда в то же самое время Asp85 протонирован. Это может быть достигнуто в диком типе БР при низком значении pH или деионизацией (формирование так называемых г олубых мембран), однако такие препараты нестабильны. Альтернативным под ходом является замена Asp85 аминокислотой, имеющей другое значение pKa, котора я остается незаряженной при интересующих значениях pH или полное удалени е карбоксильной группы методами сайт-направленного мутагенеза. Стабил ьность таких мутантных голубых мембран выше. Уникальные свойства бактериородопсина обеспечивают широкий диапазон технических приложений, в которых он может использоваться, однако комме рчески осуществимы на сегодняшний день только оптические, поскольку их интеграция в современные технические системы наиболее проста. Оптические приложения основаны на применении пленок БР - полимерных мат риц различного состава с включенными в них молекулами белка. Впервые в м ире такие пленки на основе дикого типа БР были получены и исследованы в н ашей стране в рамках проекта "Родопсин"; в 80-х годах была продемонстрирова на эффективность и перспективность применения таких материалов, назва нных "Биохром", в качестве фотохромных материалов и среды для голографич еской записи. Весьма интересной является возможность варьирования фотохимических с войств пленок БР: а) заменой природного хромофора на модифицированный; б) химическими (физико-химическими) воздействиями; в) точечными заменами определенных аминокислотных остатков методами г енетической инженерии. Такие модифицированные материалы могут обладать ценными специфически ми свойствами, что предопределит их использование как элементной базы б иокомпьютера. Авторы статьи: Студентка 5-го курса МАТХТ им. М.В. Ломоносова, бакалавр техн ологии и биотехнологии Гончарова Елена. Главный научный сотрудник ФГУП " ГосНИИгенетика", д.б.н. Складнев Д.А
1Архитектура и строительство
2Астрономия, авиация, космонавтика
 
3Безопасность жизнедеятельности
4Биология
 
5Военная кафедра, гражданская оборона
 
6География, экономическая география
7Геология и геодезия
8Государственное регулирование и налоги
 
9Естествознание
 
10Журналистика
 
11Законодательство и право
12Адвокатура
13Административное право
14Арбитражное процессуальное право
15Банковское право
16Государство и право
17Гражданское право и процесс
18Жилищное право
19Законодательство зарубежных стран
20Земельное право
21Конституционное право
22Конституционное право зарубежных стран
23Международное право
24Муниципальное право
25Налоговое право
26Римское право
27Семейное право
28Таможенное право
29Трудовое право
30Уголовное право и процесс
31Финансовое право
32Хозяйственное право
33Экологическое право
34Юриспруденция
 
35Иностранные языки
36Информатика, информационные технологии
37Базы данных
38Компьютерные сети
39Программирование
40Искусство и культура
41Краеведение
42Культурология
43Музыка
44История
45Биографии
46Историческая личность
47Литература
 
48Маркетинг и реклама
49Математика
50Медицина и здоровье
51Менеджмент
52Антикризисное управление
53Делопроизводство и документооборот
54Логистика
 
55Педагогика
56Политология
57Правоохранительные органы
58Криминалистика и криминология
59Прочее
60Психология
61Юридическая психология
 
62Радиоэлектроника
63Религия
 
64Сельское хозяйство и землепользование
65Социология
66Страхование
 
67Технологии
68Материаловедение
69Машиностроение
70Металлургия
71Транспорт
72Туризм
 
73Физика
74Физкультура и спорт
75Философия
 
76Химия
 
77Экология, охрана природы
78Экономика и финансы
79Анализ хозяйственной деятельности
80Банковское дело и кредитование
81Биржевое дело
82Бухгалтерский учет и аудит
83История экономических учений
84Международные отношения
85Предпринимательство, бизнес, микроэкономика
86Финансы
87Ценные бумаги и фондовый рынок
88Экономика предприятия
89Экономико-математическое моделирование
90Экономическая теория

 Анекдоты - это почти как рефераты, только короткие и смешные Следующий
- Путин напал на Украину!
- Не "на", а "в"!
Anekdot.ru

Узнайте стоимость курсовой, диплома, реферата на заказ.

Банк рефератов - РефератБанк.ру
© РефератБанк, 2002 - 2016
Рейтинг@Mail.ru