Реферат: Белки и полипептиды - текст реферата. Скачать бесплатно.
Банк рефератов, курсовых и дипломных работ. Много и бесплатно. # | Правила оформления работ | Добавить в избранное
 
 
   
Меню Меню Меню Меню Меню
   
Napishem.com Napishem.com Napishem.com

Реферат

Белки и полипептиды

Банк рефератов / Химия

Рубрики  Рубрики реферат банка

закрыть
Категория: Реферат
Язык реферата: Русский
Дата добавления:   
 
Скачать
Microsoft Word, 136 kb, скачать бесплатно
Заказать
Узнать стоимость написания уникального реферата

Узнайте стоимость написания уникальной работы

БЕЛК И И ПОЛИПЕПТИДЫ Белки играют исключительно в ажную роль в живой природе. Жизнь немыслима без различных по строению и ф ункциям белков. Белки - это биополимеры сложного строения, мак ромолекул ы (протеины) которых, состоят из остатков аминокислот, соединен ных между собой амидной (пептидной ) связью. Кроме длинных полимерных цепей, построенных из о статков аминокислот (полипептидных цепе й), в макромолекулу белка могут входить также остат ки или молекулы други х органических соединений. На одном кольце каждой пепти дной цепи имеется свободная или ацилированная аминогруп па, на другом - свободная или амидированная карбоксильная группа. Конец цепи с аминогруппой называется М-к онцом, конец цепи с карбоксильной группой — С-концом пептидной цепи. Группы, входящие в состав радикала R аминокислот, могут вс тупать во вза имодействие друг с другом, с посторонними веществами и с со сед ними белковыми и иными мо л екулами, об разуя сложные и разнооб разные структуры. В макромолекулу белка вхо дит одна или несколько пептид ных цепей, связанных друг с другом поперечными химически ми связями, чащ е всего через се ру (дисульфидные мостики , обра зуемые остатками цистеина) . Химиче скую структуру пептидных цепей принято назы вать первичной структу рой белка или се к венцией. Для построения простран ственной структуры бел ка пептидные цепи должны при нять определенную, с войственную данному белку конфигурацию, ко торая закрепляется водород ными связями, возникающими между пептидными группировками от дельных участков молекулярной цепи. По мере обр азования водо родных связей пептидные цепи закручиваются в спирали, стремясь к образованию максималь ного чи сла водородных связей и соответственно к энергетически наиболее выгод ной конфигурации. Впервые та кая структура на ос нове рентгеноструктурного анализа была обнаружена при изучении главного белка волос и шер сти— кератина Полингом американским физиком и химиком . .. Ее наз в а ли а - структурой или а - спиралью. На один виток спирали приходится по 3,6— 3,7 остатков ам инокислот. Рас стояние между витками около 0,54 миллиардной доле метра. Строение спирали стабилизируется внут римо лекулярными водородными связями. При растяжении спираль мак р омолекулы белка превращается в дру гую структуру, напоминающую линей н ую. Но образованию правильной спирали часто мешают силы отт алкива ния или притяжения, возникающие между группами аминокислот, или стерические препятствия, например, за сче т образования пирролидиновых колец пролина и оксипролина, которые заставляют пептидную цепь резко изгибаться и препятствуют образованию спирали на некоторых ее участках. Далее отдельные участки макромолекулы белка ориентируютс я в пространстве, принимая в некоторых случаях достаточно вытянутую фор му, а иногда сильноизогнутую, свернутую пространственную структуру. Пространственная структура закреплена вследствие взаимо действия радикалов R и аминокислот с об разованием дисульфидных мостиков, водор одных связей, ионных пар или других химических либо физических связей. И ме нно пространственная структура белка определяет хими ческ и е и биологические свойства белков. В зав и симости от простран ственной структуры все белки делятся на два больших класса: фибриллярные (они использу ю тся природой как структурный материал) и глоб улярные (ферменты, антитела, некоторые гормоны и др.). Полипептидные ц епи фибриллярных белков имеют фор му спи рали, которая закреплена расположенными вдоль цепи внутримоле к улярными водородными связями. В волокнах фибриллярных белков закручен ные пептидные цепи расположены параллел ьно оси волокна, он и как бы ориентированы относительно друг друга, располагаются рядом, образуя нитевидные струк ту ры и имеют высокую степень асимметрии. Фибриллярные белки плохо раст воримы или совсем нерастворимы в воде. При растворении в воде они образу ют растворы высокой вязкости. К фибриллярным белкам относятся белк и , входящие в состав тканей и покровных образований . Это мио зин— белок мышечных тканей; колл аген, являющийся основой седиментационных тканей и кожных покровов; кератин, входящий в со став волос, роговы х покровов, шерсти и перьев. К этому же классу белков относится белок нату рального шелка - фиброин, вязкая сиропообразная жидкость, з а твердевающая на возду хе в прочную нерастворимую нить. Этот белок имеет в ытянутые по липептидные цепи, соединенные друг с другом межмолекулярными водородными связями, что и оп ределяет, по-видимому, высокую механическую прочность н атурального шелка. Пептидные цепи глобулярных белков сильно изогнуты, свер нуты и часто имеют форму жестких шариков— глобул. Молекулы глобу лярных белков обладают ни з кой степенью асимметрии, они хорошо растворимы в воде, причем вязко с ть их растворов невелика. Это прежде всего белки крови— гемоглоби н, альбумин, глобулин и др. Следует отметить условность деления белков на фибриллярные и глобулярные, так как существует бо льшое число белков с проме жуточной структурой. Свойства белка могут сильно изменяться при за мене одной аминокислоты другой. Это объясняется изменением кон фигураций пептидных цепей и условий образования простр анствен ной структуры белка, которая в конечном счете определяет его фу нк ции в организме. СОСТАВ И СВОЙСТВА БЕЛКОВ Число аминокислотных остатк ов, входящих в молекулы отдельных белков, весьма различно: в инсулине 51, в м иоглобине - около 140. Поэтому и относительная молекулярная масса белков ко леблется в очень широких пределах - от 10 тысяч до многих миллионов На осно ве определения относительной молекулярной массы и элементарного анали за установлена эмпирическая формула белковой молекулы - гемоглобина кр ови (C 738 H 1166 O 208 S 2 Fe) 4 М еньшая молек улярная масса может быть у простейших ферментов и некоторых гормонов бе лковой природы. Например, молекулярная масса гормона инсулина около 6500, а белка вируса гриппа — 320 000 000. Вещества белковой природы (состоящие из остат ков аминокислот, соединенных между собой пептидной связью), имею щие относительно меньшую молекулярную массу и м еньшую сте пень пространственной организации макромолекулы, называют ся полипептидами. Провести резкую грани цу между белками и полипептидами трудно. В большинстве случаев белки отличаются от других природных полимеров (к аучука, крахмала, целлюлозы), тем, что чистый инди видуальный белок содерж ит только молекулы одинакового строения и массы. Исключением является, н апример, желатина, в составе которой входят макромолекулы с молекулярно й массой 12 000— 70000. Строением белков объясняютс я их весьма разнообразные свой ства. Они имеют разную растворимость: нек оторые растворяются в воде, другие — в разбавленных растворах нейтраль ных солей, а некоторые совсем не обладают свойством растворимости (напри м ер, белки покровных тканей). При растворе нии белков в воде образуется своеобразна я молекулярно-дисперсная система (раствор в ысокомолекулярного вещества). Некоторые белки могут быть вы деле ны в виде кристаллов (белок куриного яйца, гемоглобина крови). Белки играют важней шую роль в жизнедеятельности всех организмов. При пищеварении белковые молекул ы переваривают ся до аминокислот, которые , будучи хорошо растворимы в водной среде, проникают в кровь и поступают в о все ткани и клетки организма. Здесь наи большая часть аминокислот расх о д уется на синтез белков различ ных орга нов и тканей, часть— на синте з гормонов, ф ерментов и других биологически важных веществ, а остальные служат как эн ергетический материал . Т.е. белки выполня ют каталитические (фермен ты), регуляторные (гормоны), транспорт ные (гемогло б ин, церулоплазмин и др.), защитные (антитела, тромбин и др.) функции Белки — важнейшие компоненты пищи человека и корма животных. Совокупность непрерывно протекаю щих химищеский превращений белков зани мает ведущее место в обмене веществ орга низмов. Скорость обновления бел ков у живых организмов зависит от содержания белков в пище, а также его би ологической ценности, которая определяется наличием и соотношением не заменимых аминокислот Белки растений беднее белков животного происхождения п о содержа нию незаменимых аминокислот, особен но лизина, метионина, трип тофана. Белки сои и картофеля по аминокислотному со ставу наиболее близ ки белкам животных. Отсутствие в корме незаменимых аминокислот при ходи т к тяжёлым нарушениям азотистого обмена. Поэтому селекция зерновых кул ьтур направлена, в частности, и на повышение качества белкового состава зерна. КЛАССИФИКАЦИЯ БЕЛКОВ Белки подразделяются на две большие группы: простые белки, или протеины, и сложные белки, или протеиды. При гидролизе протеинов в кислом водном растворе получа ют только а -аминокислоты. Гидролиз проте идов дает кроме амино кислот и вещества небелковой прир оды ( углеводы, нуклеиновые кислоты и д р.); это соединения белковых ве ществ с небелковыми. Протеины. Альбумины хорошо растворяются в воде. Вст речаются в моло ке, яичном белке и крови. Глобулины в воде не р астворяются, но растворимы в разбавлен ных растворах солей. К глобулинам принадлежат глобулины крови и мышечный белок миозин. Глутелины растворяются только в разбав ленных растворах ще лочей. Встречаются в растениях. Склеропротеины — нерас творимые белки. К склеропротеинам относя тся кератины, белок кожи и соединительных тканей колла ген, белок натура льного шелка фиброин. Протеиды построены из протеинов, соедине нных с молекулами другого типа (простетическими группами). Фосфопротеиды содержат молекулы фосфор ной кислоты, свя занные в виде сложного эфира у гидрокси льной группы аминокисло ты серина. К ним относится вителлин— белок, содержащийся в яичном желтке , белок молока казеин. Гликопротеиды содержат остатки углевод ов. Они входят в сос тав хрящей, рогов, слюны. Хромопротеиды содержат молекулу окраше нного вещества, обычно типа порфина. Самы м важным хромопротеидом является гемогл обин — переносчик кислорода, окраши вающий красные кровяные тельца. Нуклеопротеиды — проте ины, связанные с нуклеиновыми кис лотами. Они представляют собой очень в ажные с биологической точ ки зрения белки— составные части клеточных я дер. Нуклеопротеиды являются важнейшей составной частью виру сов — воз будителей многих болезней. Определение строения белков Определение строения белков является очень сложной зад а чей, но за пос ледние годы в хими и белка достигнуты зна чительные успехи. Помимо методов получения высокомоле кулярных синтет ических полипептидов, построенных из бол ьшого чис ла молекул одинаковых а -аминокислот, ра з работаны методы синтеза смешанных полипептидов с заранее заданным пор ядком чередования ра з личных а -аминокислот путем постепенного их наращивания. Полностью определена химическая структура нескольких б елков: гормона инсулина, антибиотика грамицидин, фермента, расщепляющег о нуклеи новые кислоты, рибонуклеазы , гор мона аденокортикотропина , белка вируса т абачной мозаики, миоглобина, гемоглобина и др. Частично определена структура некото рых других белков. Изучение химического строения белка начинают с определе ния аминокислотного состава. Для этого используется главным образом ме тод гидролиза, т. е. нагревание белка с 6— 10 моль/л соляной кислотой при температуре 100— 110°С. Получают смесь а -аминокислот, из которой можно выделить индивидуа льные аминокислоты. Для количественного анализа этой смеси в настоя щее врем я применяют ионообменную и бумажную хроматографию. Сконструированы специальные автоматические анализаторы ам и нокислот. Итак, гидролиз белков, по существу, сводится к гидролизу полипептидных связей. К этому же сводится и процесс переваривание. Разработаны также ферментативные методы ступенчатого р ас щепления белка. Некоторые ферменты расщепляют макромолекулу белка с пецифически — только в местах нахожден ия определенной аминокислоты. Так получают продукты ступенчатого расщ епления — пептоны и пептиды, последующи м анализом которых устанавлива ют их аминокислотный состав. Знач и тель н о более сложным является определение последова тельности амидокислот в пептидных цепях белка. С этой целью пре жде всего определ яют N- и С-концы полипептид ных цепей, при этом решаются два во п роса— идентифицируются концевые аминокис л от ы и определяется число п ептидных цепей, входящих в состав макромо лекул белка. Д ля определения N-концов пептидной цепи получают N- производное концевой аминокислоты пепт ида, которое идентифицируют после полного гидролиза пеп тида. С-концы пептидных цепей определяются избирательным отщеп лением к онцевой аминокислоты с помощью специфического фермен та — карбоксипептидазы и последующей идентификацией этой амино кислоты. Если макромолекула белка состоит из двух (или более) п еп тидных цепей, как в случае ин с улина, то и з бирательно разрушают дисульфидные мостики окислением (например, над-муравьиной кислотой) и затем полученные полипептиды разделяют путем фракционировани я на ионитах. Для определения последова т ельности расположения аминокислот в каждой полипептид ной ц епи ее подвергают частичному кислотному гидролизу и избиратель ному расщеплению с помощью ферментов, каждый из которых раз рывает полипептидную цепь только в определенных местах присоеди н ения какой-то одной определенной аминокислоты и ли одного типа аминокислот (основных, ароматических). Таким обра з ом получают н еско лько наборов пептидов: которые разделяют , используя методы хроматографии и элект рофореза. Строение коротких пептидов определяют последовательным от щ еплением и идентификацией концевых аминокислот упомянуты м и выше методами, а большие пептид ы подвергают дополнительному расщеплению с последующим разделением и определением строе н ия. За тем путем сложного сопоставления структуры ра з личных уча стков пептидной цеп и воссоздают полную картину расположения аминокислот в макромолекуле белка. Работа эта очень трудоемкая, и для определения химической структу ры белка требуется несколь ко лет. Для изучения пространственной структуры белка, последо в ательности соединения аминокислот в то м или ином белке исполь з уют ра з личные физико-химические методы, из которых наиб олее эффек тивными оказались метод ступенчатого расщепления и рентгеноструктурный анализ. Рентгеноструктурный анализ - метод иссле дования атомной структуры в-ва с помощью дифракции рентгеновских лучей. Рентгеновские лучи взаимодействуют с электронными оболочками атомов. В результате этого взаимодейст вия происходит дифракция рентгеновски х лучей и на фотопленке получается дифракционная картина — пятна или ок ружности. Из дифрак ц ионной картины при п омощи сложных расчетов устанавливают распределение электронной плотн ости в-ва, а по ней - род атомов и их расположение. В настоящее время установлено, что большинство белков со стоят из 22 качественно разных а-аминокислот. При образовании молекулы белка или полип ептида а -аминокислоты мог ут соединяться в различной последовательности. Возмож но огромное числ о различных комбинаций. Так же как, пользуясь 20...30 буквами алфавита, можно н аписать текст любой длины, так и из 20 а - амин о к ислот можно образовать больше 10 18 комбинаций. Сущест в ование различного типа полипептидов практически неогра ничено. Определение наличия белка: Для идентификации белков и полипептидов использую т специ фические реакции на белки. Например: а) биуретовая реакция б) ксантопротеиновая реа кция (появление желтого окрашивания при взаимодействии с онцентрированной азотной кисло т ой, кот о рое в присутствии аммиака становится оранжевым; реакция свя зана с нитрованием остатков фен илаланина и тирозина) ; в) реакция Миллона (образование желто-коричневого окраши вания при взаимодействии с Hg(NО 3 ) 2 +HNО 3 +HNO 2 г) нингидриновая реакция д) при нагревании белков со щелочью в прис утствии солей свин ца выпадает черный осадок PbS, что свидетельствует о присутствии серусодержащ их аминокислот. е) сильное нагревание вызывает не только денатурацию бел ков, но и разложение их с выделением летучих продуктов, обладающих запах ом жженых перьев. Белки обычно образуют коллои дные растворы. Многие реаген ты вызывают осаждение белков — коагуляцию , которая может быть обратимой и необратимой. Например, э танол и ацетон коагу лируют белки, но эта коагуляция явля ется обратимой. В чистой воде коагулированные этим способом белки снова образуют кол лоидный раствор. Обратимую коагуляцию вызывают также раст воры некоторых солей (MgSO 4 (NH4) 2 SO 4 Na 2 SO 4 ). Необратимую коагуляцию (ден атурацию) белка вызывает кипячение, а также дей ствие минеральных кисло т, пикриновой кислоты, солей тяжелых металлов, танина. Синтез пептидов Синтез пептидов связан с рядом существенных трудностей. Преж де всего, необходимы оптические акти в ные изомеры а-аминокислот. Кроме того, требуются специальные приемы для осуществлен ия последователь ного образования пептидных связей в нужной нам послед ователь ности а-аминокислот: защита амин огрупп, активация карбоксиль ных групп, о тщепление защитных групп, множество специальных реагентов. Но грандиозная работа по анализу и синте зу белков в последний период революционизировалась благодаря использо ванию высокоэффективных автоматических приборов. К ним от носят синтез аторы — установки для синтеза, круглосуточно работающие без человека п о заданной программе. Это одно из проявлений компьюте ризации в химии. Со здание таких автоматов стало возможным после появления новых плодотво рных химических идей. Синтезаторы появились после предложе ния америка нским химиком P. Meрифилдом нового принципа — син теза на полимерном носи теле, обла дающем определенными функцио нальными группами. Такой способ исключает нео бходимость выделения промежуточных продуктов на каждой стадии синтеза и легко подвергается автоматизации. Изыскивая пути исусственног о получения белка, ученые интенсивно изучают механизм его синтеза в ор г анизмах. Ведь здесь он совершается в «мягких» условиях, удивительно чет ко и с большой скоростью. (Молекула белка в клетке образуется всего за 2— 3 с.) Выяснено, что синтез белков в организме осуществляется с учас тием дру гих высокомолекулярных ве ществ— нуклеиновых кислот. В настоящее врем я человек уже глубоко познал механизм биосинтеза белка и приступил к иск усственному получению важнейших белков на ос нове тех же прин ц ипов, которые столь совершенно отработаны в проц ессе развития органического мира. Кроме этого, промышленное полу чение белков осуществляе тся посред ством микробиологического синтеза. Оказалось, что, размножая сь на соответствующей питательной среде, некоторые микрооргани з мы могут создавать обильную белковую массу. На от ходах гидролизного п р оизводства спирта и з древесины , н апример, выращивают кормовые дрожжи для живот новодства. Использование продукто в микробиологического синтеза в ж и вот новодстве позволяет значительно по вышать его прод уктивность. Искусственное получение белк а было актуальным вопросом уже в прошлом столетии, когда стало ясно, что б елки построены из а-аминокислот с помощью амидных (пептидных) связей. Пер вые синтезы низкомолекулярных пептидов связаны с именем немецкого хим ика Э. Фишера. В 1903— 1907 гг. Э. Фишер синтезировал полипептид, состоящий из 19 ос татков аминокислот.
1Архитектура и строительство
2Астрономия, авиация, космонавтика
 
3Безопасность жизнедеятельности
4Биология
 
5Военная кафедра, гражданская оборона
 
6География, экономическая география
7Геология и геодезия
8Государственное регулирование и налоги
 
9Естествознание
 
10Журналистика
 
11Законодательство и право
12Адвокатура
13Административное право
14Арбитражное процессуальное право
15Банковское право
16Государство и право
17Гражданское право и процесс
18Жилищное право
19Законодательство зарубежных стран
20Земельное право
21Конституционное право
22Конституционное право зарубежных стран
23Международное право
24Муниципальное право
25Налоговое право
26Римское право
27Семейное право
28Таможенное право
29Трудовое право
30Уголовное право и процесс
31Финансовое право
32Хозяйственное право
33Экологическое право
34Юриспруденция
 
35Иностранные языки
36Информатика, информационные технологии
37Базы данных
38Компьютерные сети
39Программирование
40Искусство и культура
41Краеведение
42Культурология
43Музыка
44История
45Биографии
46Историческая личность
47Литература
 
48Маркетинг и реклама
49Математика
50Медицина и здоровье
51Менеджмент
52Антикризисное управление
53Делопроизводство и документооборот
54Логистика
 
55Педагогика
56Политология
57Правоохранительные органы
58Криминалистика и криминология
59Прочее
60Психология
61Юридическая психология
 
62Радиоэлектроника
63Религия
 
64Сельское хозяйство и землепользование
65Социология
66Страхование
 
67Технологии
68Материаловедение
69Машиностроение
70Металлургия
71Транспорт
72Туризм
 
73Физика
74Физкультура и спорт
75Философия
 
76Химия
 
77Экология, охрана природы
78Экономика и финансы
79Анализ хозяйственной деятельности
80Банковское дело и кредитование
81Биржевое дело
82Бухгалтерский учет и аудит
83История экономических учений
84Международные отношения
85Предпринимательство, бизнес, микроэкономика
86Финансы
87Ценные бумаги и фондовый рынок
88Экономика предприятия
89Экономико-математическое моделирование
90Экономическая теория

 Анекдоты - это почти как рефераты, только короткие и смешные Следующий
Как отличить филолога в толпе. Помахайте ему рукой.
Если он махает в ответ, то это не филолог. Филологи в ответ машут.
Anekdot.ru

Узнайте стоимость курсовой, диплома, реферата на заказ.

Банк рефератов - РефератБанк.ру
© РефератБанк, 2002 - 2016
Рейтинг@Mail.ru