Курсовая: Характеристика белков - текст курсовой. Скачать бесплатно.
Банк рефератов, курсовых и дипломных работ. Много и бесплатно. # | Правила оформления работ | Добавить в избранное
 
 
   
Меню Меню Меню Меню Меню
   
Napishem.com Napishem.com Napishem.com

Курсовая

Характеристика белков

Банк рефератов / Химия

Рубрики  Рубрики реферат банка

закрыть
Категория: Курсовая работа
Язык курсовой: Русский
Дата добавления:   
 
Скачать
Microsoft Word, 2878 kb, скачать бесплатно
Заказать
Узнать стоимость написания уникальной курсовой работы

Узнайте стоимость написания уникальной работы

20 План : 1. Введение. 2. Исследование белков. 3. Классификация белков. 4. С остав и строение · пептидная связь · элементарный состав · молекулярная масса · аминокислоты · строение а ) первичная структура б ) вторичная структура в ) третичная структура · пространств енная структура г ) четвертичная структура · денатурация 5. Химические и физические свойства. 6. Химический синтез белков. 7. Значение белков. 8. Вывод. Список использованной литературы. Введение Белк и - высокомолекулярные азотистые органические вещества , построенные из аминокислот и играющие фундаментальную роль в структуре и жизнедеятельности организмов . Белки – основная и необходимая составная ча сть всех организмов . Именно Белки осуществляют обмен веществ и энергетические превращения , неразрывно связанные с активными биологическими функциями . Сухое вещество большинства органов и тканей человека и животны х , а также большая часть микроорганизмов состоят главным образом из белков (40-50%), причем растительному миру свойственно отклонение от этой средней величины в сторону понижения , а животному – повышения . Микроорганизмы обычно богаче белком (некоторые же вирусы являются почти чистыми белками ). Таким образом , в среднем можно принять , что 10% биомассы на Земле представлено белком , то есть его количество измеряется величиной порядка 10 12 - 10 13 тонн . Белковые вещества лежат в основе важнейших процессов жизне деятельности . Так , например , процессы обмена веществ ( пищеварение , дыхание , выделение , и другие ) обеспечиваются деятельностью ферментов , являющихся по своей природе белками . К белкам относятся и сократительные структуры , лежащие в основе движения , н апример сократительный белок мышц ( актомиозин ), опорные ткани организма (коллаген костей , хрящей , сухожилий ) , покровы организма ( кожа , волосы , ногти и т.п .) , состоящие главным образом из коллагенов , эластинов , кератинов , а также токсины , антигены и а нтитела , многие гормоны и другие биологически важные вещества . Роль белков в живом организме подчеркивается уже самим их названием «протеины» ( в переводе с греческого protos – первый , первичный ) , предложенным в 1840 голландским химиком Г . Мульдером , который обнаружил , что в тканях животных и растений содержатся вещества , напоминающие по своим свойствам яичный белок . Постепенно было установле но , что белки представляют собой обширный класс разнообразных веществ , построенных по одинаковому плану . Отмечая первостепенное значение белков для процессов жизнедеятельности , Энгельс определил , что жизнь есть способ существования белковых тел , заключаю щ ийся в постоянном самообновлении химических составных частей этих тел. В природе существует примерно 10 10 -10 12 различных белков , обеспечивающих жизнедеятельность организмов всех степеней сложности от вирусов до человека , они обеспечивают жизнь более 2 млн. видам организмов . Белками являются ферменты , антитела , многие гормоны и другие биологические активные вещества . Необходимость постоянного обновления белков лежит в основе обмена веществ . Именно поэтому белки и явились тем исключительным материалом , кото р ый послужил основой возникновения жизни на Земле . Ни одно вещество из всех веществ биологического происхождения не имеет столь большого значения и не обладает столь многогранными функциями в жизни организма как белки. Ф . Энгельс писал : „Повсюду , где мы вст речаем жизнь , мы находим , что она связана с каким-либо белковым телом и повсюду , где мы встречаем какое-либо белковое тело , которое не находится в процессе разложения , мы без исключения встречаем и явления жизни“. Исследование белков Свое наз вание белки получили от яичного белка , который с незапамятных времен использовался человеком как составная часть пищи . Согласно описаниям Плиния Старшего , уже в Древнем Риме яичный белок применялся и как лечебное средство . Однако подлинная история белковы х веществ начинается тогда , когда появляются первые сведения о свойствах белков как химических соединений (свертываемость при нагревании , разложение кислотами и крепкими щелочами и т . п .). Среди белков животного происхождения , вслед за яичным белком , были о характеризованы белки крови . Образование сгустков крови при ее свертывании описано еще основателем учения о кровообращении У . Гарвеем ; позднее на этот факт обратил внимание и Р . Бойль . Среди растительных белков пальма первенства принадлежит нерастворимой в воде клейковине из пшеничной муки , которую впервые получил Я . Беккари . В своих работах , он отметил сходство клейковины с веществами животной природы. Впервые термин белковый (albumineise) применительно ко всем жидкостям животного организма использовал фр анцузский физиолог Ф . Кене в 1747 г ., и именно в таком толковании термин вошел в 1751 г . в «Энциклопедию» Д . Дидро и Ж . Д 'Аламбера. С этого периода исследования , связанные с получением белков , приобретают систематический характер . В 1759 г . А . Кессель-Майе р , а несколько позднее И . Руэль описали выделение клейковины из различных растений и охарактеризовали ее свойства . В 1762 г . А . Халлер исследовал процесс образования и свертывания казеина , а в 1777 г . А . Тувенель , работавший тогда в Петербурге , называет тв орог белковой частью молока . Важнейший этап в изучении белков связан с работами французского химика А . Фуркруа , который рассматривал белки как индивидуальные вещества и доказал единую природу белковых веществ , выделенных из растительных и животных источни ков . Для трех главных белковых компонентов крови он предложил названия альбумин , желатин и фибрин . В 1780 г . Ф . Вассерберг относит к телам белковой природы хрусталик глаза. К началу XIX столетия появляются первые работы по химическому изучению белков . Уже в 1803 г . Дж . Дальтон дает первые формулы белков - альбумина и желатина - как веществ , содержащих азот . В 1810 г . Ж . Гей-Люссак проводит химические анализы белков - фибрина крови , казеина и отмечает сходство их элементного состава . Решающее значение для п о нимания химической природы белков имело выделение при их гидролизе аминокислот . Вероятно , первым это сделал А . Браконно в 1820 г ., когда , действуя на белки серной кислотой , при кипячении он получил «клеевой сахар» , или глицин , при гидролизе фибрина из мяса - лейцин и при разложении шерсти - также лейцин и смесь других продуктов гидролиза . Первой открытой аминокислотой был , видимо , аспарагин , выделенный Л . Вокленом из сока спаржи Asparagus (1806). В это же время Ж . Пруст получил лейцин при разложении сыра и творога . Затем из продуктов гидролиза белка были выделены многие другие аминокислоты. Первая концепция строения белков принадлежит голландскому химику Г . Мульдеру (1836). Основываясь на теории радикалов , он сформулировал понятие о минимальной структурной е динице , входящей в состав всех белков . Эту единицу , которой приписывался состав 2C 8 H 12 N 2 + 50 , Мульдер назвал протеином (Рг ), а свою концепцию - теорией протеина.Позднее состав протеина был уточнен – C 40 H 62 N 10 O 12 ; дополнительно к протеинным единицам некот орые белки содержали серу и фосфор . Формула белков , предложенная Мульдером в 1838 г ., выглядела так : белок сыворотки крови 10Pr S 2 P белок куриных яиц 10Pr SP фибрин 10Pr SP казеин 10Pr S клейковина растений 10Pr S 2 кристаллин (из хрусталика глаза ) 15Рг Работы Г . Мульдера способствовали широкому распространению взглядов о единстве всех белков , их фундаментальном значении в мире живой природы. В ходе проверки «теории протеина» были резко расширены химические исследования белков , и в этом приняли участие вы дающиеся химики того времени Ю . Либих и Ж . Дюма . Ю . Либих , поддерживавший в принципе идею протеиновой единицы , уточнил формулу протеина C 48 H 72 N 12 O 14 , Ж . Дюма предложил свой вариант C 48 H 74 N 12 О 15 -, однако Г . Мульдер отстаивал правильность составленной им формулы . Его поддерживал И . Берцелиус , изложивший теорию протеина в качестве единственной теории строения белка в знаменитом учебнике химии (1840), что означало полное признание и торжество концепции Г . Мульдера. Однако вскоре наступают трудные времена дл я теории протеина . В 1846 г . Н . Э . Лясковский , работавший в лаборатории Ю . Либиха , доказал неточность многих приведенных Г . Мульдером анализов . Свои сомнения в правильности теории публично высказал Ю . Либих , он планировал начать широкие исследования струк т уры белков и даже изучил продукты распада белковых веществ . Понимая весомость аргументов оппонентов , Г . Мульдер пытался корректировать формулу протеина ( C 36 H 50 N 8 O 10 ), но в конце концов уступил под натиском новых фактов и открытий . Теория протеина стала дос тоянием истории , однако ее значение непреходяще , ибо она стимулировала химические исследования белков , сделала белки одним из главных объектов бурно развивающейся химии природных веществ. Открытие аминокислот в составе белков Аминокислота Год Источник Кто впервые выделил Глицин 1820 Желатина А . Браконно Лейцин 1820 Мышечные волокна А , Браконно 1839 Фибрин шерсти Г . Мульдер Тирозин 1848 Казеин Ф . Бопп Серии 1865 Шелк Э . Крамер Глутаминовая кислота 1866 Растительные белки Г . Риттхаузен Аспарагинова я кислота 1868 Конглутин , легумин (ростки спаржи ) Г . Риттхаузен Фенилаланин 1881 Ростки люпина Э . Шульце , И , Барбьери Аланин 1888 Фиброин шелка Т . Вейль Лизин 1859 Казеин Э . Дрексель Аргинин 1895 Вещество рога С . Гедин Гистидин 1896 Стурин,гистоны А . Кессель Цистин 1899 Вещество рога К . Мёрнер Валин 1901 Казеин Э . Фишер Пролин 1901 Казеин Э . Фишер Гидроксипролин 1902 Желатина Э . Фишер Триптофан 1902 Казеин Ф.Гопкинс , Д , Кол Изолейцин 1904 Фибрин Ф.Эрлих Метионин 1922 Казеин Д . Мёллер Треонин 1925 Белки овса С . Шрайвер и др. Гидроксилизин 1925 Белки рыб С . Шрайвер и др. Для формирования современных представлений о структуре белка существенное значение имели работы по расщеплению белковых веществ протеолитическими ферментами . Одним из первых их использует Г . Мейснер . В 1850 г . К . Леман предлагает называть пептонами продукты разложения белков пепсином . Изучая этот процесс , Ф . Хоппе-Зайлер и Ш . Вюрц в 70-х годах прошлого столетия пришли к важному выводу , что пептоны образуются в результате гидр о лиза белков ферментом . Они были весьма близки к правильному толкованию таких экспериментов с позиций структурной химии , но , к сожалению , последнего шага на пути к теории строения белка сделать не сумели . Очень близок к истине был и А . Я . Данилевский , кото р ый в своей работе "Исследование состава , физического и химического строения продуктов распадения белковых веществ и генетических отношений между различными их видами " справедливо утверждал , что белки построены из аминокислот и имеют полимерную природу. Д альнейшие структурные исследования белка , а также основополагающие работы Т . Курциуса по синтезу пептидов привели в конце концов к формулированию пептидной гипотезы , согласно которой белки построены из аминокислот , соединенных пептидными связями -СО -NH- . В 1902 Э . Фишер создал метод анализа и разделения аминокислот , основанный на переводе их в сложные эфиры , которые можно было подвергать фракционной перегонке , не опасаясь разложения . С помощью этого метода провел качественное и количественное определени е продуктов расщепления белков и открыл аминокислоты валин , пролин и гидроксипролин . Позднее из аминокислот он получил продукты их конденсации , названные полипептидами . Последовательно синтезировал ди -, три - и т.д . пептиды , всего около 125. Один из них , со с тоящий из 18 аминокислот , долгое время оставался наиболее сложным из всех синтезированных органических соединений с известной структурой . Фишер установил механизм соединения аминокислот в линейные цепочки через образование пептидной связи (и ввел этот тер м ин ), разработал методы синтеза D- и L-аминокислот . Пептидная теория получила полное подтверждение в дальнейших исследованиях . Изучение строения белков было поставлено на прочную научную основу. В 1934 г . Лайнус Полинг совместно с А .E. Мирски сформулировал теорию строения и функции белка . В 1936 г . он положил начало изучению атомной и молекулярной структуры белков и аминокислот (мономеров , из которых состоят белки ) с применением рентгеновской кристаллографии.В 1942 г. Полингу и его коллегам , получив первые искусственные антитела , удалось изменить химическую структуру некоторых содержащихся в крови белков , известных как глобулины.В 1951 г . П . и Р.Б. Кори опубликовали первое законченное описание молекулярной структуры б елков . Это был результат исследований , длившихся долгих 14 лет . Применяя методы рентгеновской кристаллографии для анализа белков в волосах , шерсти , мускулах , ногтях и других биологических тканях , они обнаружили , что цепи аминокислот в белке закручены одна вокруг другой таким образом , что образуют спираль . Это описание трехмерной структуры белков ознаменовало крупный прогресс в биохимии. Классификация белков . Из-за относительно больших размеров белковых молекул , сложности их строения и отсутствия достаточ но точных данных о структуре большинства белков еще нет рациональной химической классификации белков . Существующая классификация в значительной мере условна и построена главным образом на основании физико-химических свойств белков , источников их получен и я , биологической активности и других , нередко случайных , признаков . Так , по физико-химическим свойствам белки делят на фибриллярные и глобулярные , на гидрофильные (растворимые ) и гидрофобные (нерастворимые ) и т.п . По источнику получения белки подразделяю т на животные , растительные и бактериальные ; на белки мышечные , нервной ткани , кровяной сыворотки и т.п .; по биологической активности – на белки-ферменты , белки-гормоны , структурные белки , сократительные белки , антитела и т.д . Следует , однако , иметь в виду, что из-за несовершенства самой классификации , а также вследствие исключительного многообразия белков многие из отдельных белков не могут быть отнесены ни к одной из описываемых здесь групп . Все белки принято делить на простые белки ,или протеины , и с ложные белки , или протеиды (комплексы белков с небелковыми соединениями ).Простые белки являются полимерами только аминокислот ; сложные , помимо остатков аминокислот , содержат также небелковые , так называемые простетические группы. Протеины представляют собой простые белки , состоящие только из остатков аминокислот . Они широко распространены в животном и растительном мире. Гистоны Имеют сравнительно низкую молекулярную массу (12-13 тыс .), с преобладанием щелочных свойств . Локализованы в основном в ядрах кл еток . Растворимы в слабых кислотах , осаждаются аммиаком и спиртом . Имеют только третичную структуру . В естественных условиях прочно связаны с ДНК и входят в состав нуклеопротеидов . Основная функция — регуляция передачи генетической информации с ДНК и РНК ( возможна блокировка передачи ). Протамины Самая низкая молекулярная масса (до 12 тыс .). Проявляет выраженные основные свойства . Хорошо растворимы в воде и слабых кислотах . Содержатся в половых клетках и составляют основную массу белка хроматина . Как и ги стоны образуют комплекс с ДНК , функция - придают ДНК химическую устойчивость. Глютелины Растительные белки , содержащиеся в клейковине семян злаковых и некоторых других , в зеленых частях растений . Нерастворимые в воде , растворах солей и этанола , но хор ошо растворимы в слабых растворах щелочей . Содержат все незаменимые аминокислоты , являются полноценными продуктами питания. Проламины Растительные белки . Содержатся в клейковине злаковых растений . Растворимы только в 70%-м спирте (это объясняется высоким содержанием пролина и неполярных аминокислот ). Протеиноиды Белки опорных тканей (кость , хрящ , связки , сухожилия , ногти , волосы ). Нерастворимые или трудно растворимые в воде , солевых и водно-спиртовых смесях белки с высоким содержанием серы . К протеиноида м относятся кератин , коллаген , фиброин. Альбумины Невысокой молекулярной массой (15-17 тыс .). Характерны кислые свойства . Растворимы в воде , и слабых солевых растворах . Осаждаются нейтральными солями при 100%-м насыщении . Участвуют в поддержании осмотичес кого давления крови , транспортируют с кровью различные вещества . Содержатся в сыворотке крови , молоке , яичном белке. Глобулины Молекулярная масса до 100 тыс .. В воде нерастворимы , но растворимы в слабых солевых растворах и осаждаются в менее концентрирова нных растворах (уже при 50%-м насыщении ). Содержатся в семенах растений , особенно в бобовых и масленичных ; в плазме крови и в некоторых других биологических жидкостях . Выполняющие функцию иммунной защиты , обеспечивают устойчивость организма к вирусным инф е кционным заболеваниям. Сложные белки делят на ряд классов в зависимости от характера простетической группы. Фосфопротеины Имеют в качестве небелкового компонента фосфорную кислоту . Представителями данных белков являются казеиноген молока , вителлин (бело к желтков яиц ). Такая локализация фосфопротеидов свидетельствует о важном их значении для развивающегося организма . У взрослых форм эти белки присутствуют в костной и нервной тканях. Липопротеины Сложные белки , простетическая группа которых образована лип идами . По строению это небольшого размера (150-200 нм ) сферические частицы , наружная оболочка которых образована белками (что позволяет им передвигаться по крови ), а внутренняя часть — липидами и их производными . Основная функция липопротеинов — транспорт по крови липидов . В зависимости от количества белка и липидов , липопротеиды подразделяются на хиломикроны , липопротеиды низкой плотности (ЛПНП ) и высокой плотности (ЛПВП ), которые иногда обозначаются как - и -липопротеиды. Металлопротеины Содержат катионы одного или нескольких металлов . Наиболее часто это — железо , медь , цинк , молибден , реже марганец , никель . Белковый компонент связан с металлом координационной связью. Гликопротеины Простетич еская группа представлена углеводами и их производными . Исходя из химического строения углеводного компонента , выделяют 2 группы : Истинные — в качестве углеводного компонента наиболее часто встречаются моносахариды . Протеогликаны — построены из очень больш ого числа повторяющихся единиц , имеющих дисахаридный характер (гиалуроновая кислота , гипарин , хондроитин , каротинсульфаты ). Функции : структурно-механическую (имеются в коже , хряще , сухожилиях ); каталитическую (ферменты ); защитную ; участие в регуляции клето чного деления. Хромопротеины Выполняют ряд функций : участие в процессе фотосинтеза и окислительно-восстановительных реакциях , транспорт С и СО 2 . Являются сложными белками , простетическая группа которых представлена окрашенными соединениями . Нуклеопротеи ны Роль протеистической группы выполняет ДНК или РНК . Белковая часть представлена в основном гистонами и протаминами . Такие комплексы ДНК с протаминами обнаружены в сперматозоидах , а с гистонами — в соматических клетках , где молекула ДНК “намотана” вокруг молекул белка-гистона . Нуклепротеинами по своей природе являются вне клетки вирусы — это комплексы вирусной нуклеиновой кислоты и белковой оболочки — капсида. Состав и строение Пептидная связь Белки представляют собой нерегулярные полимеры , построенные из остатков -аминокислот , общую формулу которых в водном растворе при значениях pH близких к нейтральным можно записать как NH 3 + CHRCOO – . Остатки аминокислот в белках соединены амидной связью между -амино - и -карбоксильными группами . Связь между двумя -аминокислотными остатками обычно называется пептидной связью , а полимеры , построенные из остатков -аминокислот , соединенных пептидными связями , называют полипептидами. Белок как биологически значимая структура может представлять собой как один полипептид , так и несколько полипептидов , образующих в результате нековалентных взаимодействий единый компле кс. Все входящие в пептидную связь атомы располагаются в одной плоскости (планарная конфигурация ). Расстояние между атомами С и N (в -СО- NH -связи ) равно 0,1325 нм , то есть меньше нормального расстояния между -углеродным атомом и атомом N той же цепи , выражаемого величиной 0,146 нм . Вместе с тем оно превышает расстояние между атомами С и N , соединенными двойной связью (0,127 нм ). Таким образом , связь С и N в -СО- NH -группировке может рассматриваться как промежуточная между простой и двойной вследствие сопряжения р- электронов карбонильной группы со свободными электронами атома азота . Это определенным обра зом сказывается на свойствах полипептидов и белков : по месту пептидных связей легко осуществляется таутомерная перегруппировка , приводящая к образованию енольной формы пептидной связи , отличающейся повышенной реакционной способностью. Элементный состав б елков Белки содержат в среднем около 1 6% азота , 50-55% углерода , 21-23% кислорода , 15-17% азота , 6-7% водорода , 0,3-2,5% серы . В составе отдельных белков обнаружены также фосфор , йод , железо , медь и некоторые другие макро - и микроэлементы , в различных , часто очень малых количествах. Содержание основных химических элементов в белках может различаться , за исключением азота , концентрация которого характеризуется наибольшим постоянством. Для изучения аминокислотного состава белков используется гла вным образом метод гидролиза , то есть нагревание белка с 6-10 моль / литр соляной кислотой при температуре 100-110 0 С . получают смесь -аминокислот , из которых можно выделить индивидуальные аминокислоты . Для количественного а нализа этой смеси в настоящее время применяют ионообменную и бумажную хроматографию . Сконструированы специальные автоматические анализаторы аминокислот. Разработаны также ферментативные методы ступенчатого расщепления белка . Некоторые ферменты расщепляю т макромолекулу белка специфически – только в местах нахождения определенной аминокислоты . Так получают продукты ступенчатого расщепления - пептоны и пептиды , последующим анализом которых устанавливают их аминокислотный остаток. В результате гидролиза различных белков выделено не более 30 -аминокислот . Двадцать из них встречаются чаще других. При образовании молекулы белка или полипептида -аминокислоты могут соединяться в различной посл едовательности . Возможно огромное число различных комбинаций , например из 20 -аминокислот можно образовать больше 10 18 комбинаций . Существование различного типа полипептидов практически неограничено . Последовательност ь соединения аминокислот в том или ином белке устанавливают путем ступенчатого расщепления или рентгеноструктурным анализом. Для идентификации белков и полипептидов используют специфические реакции на белки . Например : а ) ксантопротеиновая реакция ( появл ение желтого окрашивания при взаимодействии с концентрированной азотной кислотой , которое в присутствии аммиака становиться оранжевым ; реакция связана с нитрованием остатков фенилаланина и тирозина ); б ) биуретовая реакция на пептидные связи – действие разбавленного сульфата меди ( II ) на слабощелочной раствор белка сопровождающийся появлением фиолетово-синей окраски раствора ,что обусловлено комплексообразованием между медью и полипептидами . в ) реакция Миллона (образование желто-коричневого окр ашивания при взаимодействии с Hg(NO 3 ) 2 + HNO 3 + HNO 2 ; Молекулярная масса Белки являются высокомолекулярными соединениями . Это полимеры , состоящие из сотен и тысяч аминокислотных остатков — мономеров . Соответственно и молекулярная масса белков находится в пределах 10000-1000000. Так , в составе рибонуклеазы (фермента , расщепляющего РНК ) содержится 124 аминокислотных остатка и ее молекулярная масса составляет примерно 14000. Миоглобин (белок мышц ), состоящий из 153 аминокислотных остатков , имеет молекулярную массу 17000, а гемоглобин – 64500 (574 аминокислотных остатка ). Молекулярные массы других белков более высокие : -глобулин (образует антитела ) состоит из 1250 аминокислот и имеет молекулярную массу около 150000, а молекулярн ая масса белка вируса гриппа – 320 000 000. Аминокислоты В настоящее время в различных объектах живой природы обнаружено до 200 различных аминокислот . В организме человека их , например , около 60. Однако в состав белков входят только 20 аминокислот , назыв аемых иногда природными . Аминокислоты — органические кислоты , у которых атом водорода -углеродного атома замещен на аминогруппу – NH 2 . Следовательно , по химической природе это -аминокислоты с общей формулой : COOH H – C* – NH 2 R Из формулы видно , что в состав всех аминокислот входят следующие общие группировки : – C – , – NH 2 , – COOH . Боковые же цепи (р адикалы – R ) аминокислот различаются . Природа радикалов разнообразна : от атома водорода до циклических соединений . Именно радикалы определяют структурные и функциональные особенности аминокислот. Все аминокислоты , кроме простейшей аминоуксусной кислоты — гл ицина ( NH 3 + CH 2 COO ) имеют хиральный атом - C *- и могут существовать в виде двух энантиомеров (оптических изомеров ): L -изомер и D -изомер. В состав всех изученных в настоящее время белков входят только аминокислоты L -ряда , у ко торых , если рассматривать хиральный атом со стороны атома H , группы NH 3 + , COO и радикал - R расположены по часовой стрелке . Необходимость при построении биологически значимой полимерной молекулы строить ее из строго определен ного энантиомера очевидна — из рацемической смеси двух энантиомеров получилась бы невообразимо сложная смесь диастереоизомеров . Вопрос , почему жизнь на Земле основана на белках , построенных именно из L -, а не D - -аминокислот, до сих пор остается интригующей загадкой . Следует отметить , что D -аминокислоты достаточно широко распространены в живой природе и , более того , входят в состав биологически значимых олигопептидов. Структура При изучении состава белков было установлено , чт о все они построены по единому принципу и имеют четыре уровня организации : первичную , вторичную , третичную , а отдельные из них и четвертичную структуры . Первичная структура Представляет собой линейную цепь аминокислот (полипептид ), расположенных в опреде ленной последовательности с четким генетически обусловленным порядком чередования и соединенных между собой пептидными связями . Пептидная связь образуется за счет -карбоксильной группы одной аминокислоты и -аминной группы другой К настоящему времени установлены последовательности аминокислот для нескольких тысяч различных белков . Запись ст руктуры белков в виде развернутых структурных формул громоздка и не наглядна . Поэтому используется сокращенная форма записи — трехбуквенная или однобуквенная. При записи аминокислотной последовательности в полипептидных или олигопептидных цепях с помощью сокращенной символики предполагается , если это особо не оговорено , что -аминогруппа находится слева , а -карбоксильная группа — справа . Соответствующие участки полипептидной цепи называют N -кон цом (аминным концом ) и С-концом (карбоксильным концом ), а аминокислотные остатки — соответственно N -концевым и С-концевым остатками. Вторичная структура Вторичной структурой называют конформацию , которую образует полипептидная цепь . Для высоко молекулярных белков характерна структура спирали . Впервые такая структура на основе рентгеноструктурного анализа была обнаружена при изучении главного белка волос и шерсти - - кератина (Л . П олинг ). Ее назвали -структурой или -спиралью . Обычно в природных продуктах встречаются белки со строением правой спирали , хотя известна и структура левой спирали. Спиральные структуры белка. Для полипептидных цепей известно несколько различных типов спиралей . Если при наблюдении вдоль оси спирали она удаляется от наблюдателя по часовой стрелке , то спираль считается правой (правозакрученной ), а если удаляется против часовой стрелки — левой (ле в озакрученной ). Наиболее распространена правая -спираль (предложена Л . Полингом и Р . Кори ). Идеальная -спираль имеет шаг 0,54 нм и число однотипных атомов на один виток спирали 3,6. строение с пирали стабилизируется внутримолекулярными водородными связями. В природных белках существуют лишь правозакрученные -спиральные конформации полипептидных цепей , что сопряжено с наличием в белковых телах аминокислот только L - ряда (за исключением особых случаев ). При растяжении -кератина образуется вещество с другими свойствами - -кератин . При растяжении спираль макромолекулы белка превращается в другую структуру , напоминающую линейную . Отдельные полипептидные цепи здесь связаны межмолекулярными водородными связями . Эта структура называется -структурой ( структура складчатого листа , складчатого слоя ) Складчатые структуры белка. Одн им из распространенных примеров складчатой периодической структуры белка являются так называемые -складки , состоящие из двух фрагментов , каждый из которых представлен полипептидом. -складки та кже стабилизируются водородными связями между атомом водорода аминной группы одного фрагмента и атомом кислорода карбоксильной группы другого фрагмента . При этом фрагменты могут иметь как параллельную , так и антипараллельную ориентацию относительно друг д р уга. Для того чтобы два участка полипептидной цепи располагались в ориентации , благоприятствующей образованию -складок , между ними должен существовать участок , имеющий структуру , резко отличающийся от периодической. Возникно вение - и -структур в белковой молекуле является следствием того , что аминокислоты и в составе полипептидных цепей сохраняют присущую им способность к образованию водородных связей . Таким обра зом , крайне важное свойство аминокислот — соединяться друг с другом водородными связями в процессе образования кристаллических препаратов — реализуется в виде -спиральной конформации или -стру ктуры в белковой молекуле . Следовательно , возникновение указанных структур допустимо рассматривать как процесс кристаллизации участков полипептидной цепи в пределах одной и той же белковой молекулы. Третичная структура Све дения о чередовании аминокислотных остатков в полипептидной цепи (первичная структура ) и наличие в белковой молекуле спирализованных , слоистых и неупорядоченных ее фрагментов (вторичная структура ) еще не дают полного представления ни об объеме , ни о форме, ни тем более о взаимном расположении участков полипептидной цепи по отношению друг к другу . Эти особенности строения белка выясняют при изучении его третичной структуры , под которой понимают — общее расположение в пространстве составляющих молекул одной и ли нескольких полипептидных цепей , соединенных ковалентными связями . То есть третичная конфигурация — реальная трехмерная конфигурация , которую принимает в пространстве закрученная спираль , которая в свою очередь свернута спиралью . У такой структуры в про с транстве имеются выступы и впадины с обращенными наружу функциональными группами . Полное представление о третичной структуре дают координаты всех атомов белка . Благодаря огромным успехом рентгеноструктурного анализа такие данные , за исключением координат атомов водорода получены для значительного числа белков . Это огромные массивы информации , хранящиеся в специальных банках данных на машиночитаемых носителях , и их обработка немыслима без применения быстродействующих компьютеров . Полученные на компьютерах к оординаты атомов дают полную информацию о геометрии полипептидной цепи , что позволяет выявить спиральную структуру , -складки или нерегулярные фрагменты. Третичная структура формируется в результате нековалентных взаимодейств ий (электростатические , ионные , силы Ван-дер-Ваальса и др .) боковых радикалов , обрамляющих -спирали и -складки , и непериодических фрагментов полипептидной цепи . Среди связей , удерживающих трет ичную структуру , следует отметить : а ) дисульфидный мостик ( – S – S – ) между двумя остатками цистеина ; б ) сложноэфирный мостик (между карбоксильной группой и гидроксильной группой ); в ) солевой мостик (между карбоксильной группой и аминогруппой ); г ) водородные с вязи между группами -СО - и - NH -; Третичной структурой объясняется специфичность белковой молекулы , ее биологическая активность. Первые пространственные модели молекул белка — миоглобина и гемо глобина — построили в конце 50-х гг . XX в . английские биох имики Джон Ко-удери Кендрю (родился в 1917 г .) и Макс Фердинанд Перуц (родился в 1914 г .). При этом они использовали данные экспериментов с рентгенов скими лучами . За исследования в об ласти строения белков Кендрю и Перуц в 1962 г . были удостоены Нобе левс кой премии . А в конце столетия была определена третичная структура уже нескольких тысяч белков. Четвертичная структура У большинства белков пространственная организация заканчивается третичной структурой , но для некоторых белков с молекулярной массой боль ше 50-100 тысяч , построенных из несколько полипептидных цепей характерна четвертичная. Сущность такой структуры в объединении несколько полимерных цепей были в единый комплекс . Такой комплекс также рассматривается как белок , состоящий из нескольких субъеди ниц . Белки , состоящие из нескольких субъединиц , широко распространены в природе (гемоглобин , вирус табачной мозаики , фосфорилаза , РНК-полимераза ). Субъединицы принято обозначать греческими буквами (так у гемоглобина имеется по две и субъединицы ). Наличие нескольких субъединиц важно в функциональном отношении — оно увеличивает степень насыщения кислородом. Четвертичная структура ( клубок белков ) Четвертичная структура стабилизируется в основном силами слабых воздействий : а ) водородная ; б ) гидрофобная ; в ) ионные ; г ) ковалентные (дисульфидные , пептидные ). Денатурация белков Денатурация белка — разрушение сил (связей ), стаб илизирующих четвертичную , третичную и вторичную структуры , приводящее к дезориентации конфигурации белковой молекулы и сопровождаемое изменением растворимости , вязкости , химической активности , характера рассеивания рентгеновских лучей , снижением или полно й потерей биологической функции. Различают физические (температура , давление , механическое воздействие , ультразвуковое и ионизирующее излучения ) и химические (тяжелые металлы , кислоты , щелочи , органические растворители , алкалоиды ) факторы , вызывающие денату рацию. Обратным процессом является ренатурация , то есть восстановление физико-химических и биологических свойств белка . Иногда для этого достаточно удалить денатурирующий объект . Ренатурация невозможна если затронута первичная структура. Химические и физи ческие свойства Несмотря на внешнее несходство , различные представители белков обладают некоторыми общими свойствами. Так , поскольку все белки являются коллоидными частицами (размер молекул лежит в пределах 1 мкм до 1 нм ), в воде они образуют коллоидные ра створы . Эти растворы характеризуются высокой вязкостью , способностью рассеивать лучи видимого света , не проходят сквозь полупроницаемые мембраны. Вязкость раствора зависит от молекулярной массы и концентрации растворенного вещества . Чем выше молекулярная м асса , тем раствор более вязкий . Белки как высокомолекулярные соединения образуют вязкие растворы . Например , раствор яичного белка в воде. Коллоидные частицы не проходят через полупроницаемые мембраны (целлофан , коллоидную пленку ), так как их поры меньше ко ллоидных частиц . Непроницаемыми для белка являются все биологические мембраны . Это свойство белковых растворов широко используется в медицине и химии для очистки белковых препаратов от посторонних примесей . Такой процесс разделения называется диализом . Яв л ение диализа лежит в основе действия аппарата “искусственная почка” , который широко используется в медицине для лечения острой почечной недостаточности. Белки способны к набуханию , характеризуются оптической активностью и подвижностью в электрическом поле , некоторые растворимы в воде . Белки имеют изоэлектрическую точку. Важнейшим свойством белков является их способность проявлять как кислые , так и основные свойства , то есть выступать в роли амфотерных электролитов . Это обеспечивается за счет различных дисс оциирующих группировок , входящих в состав радикалов аминокислот . Например , кислотные свойства белку придают карбоксильные группы аспарагиновой и глутаминовой аминокислот , а щелочные — радикалы аргинина , лизина и гистидина . Чем больше дикарбоновых аминокис л от содержится в белке , тем сильнее проявляются его кислотные свойства и наоборот. Эти же группировки имеют и электрические заряды , формирующие общий заряд белковой молекулы . В белках , где преобладают аспарагиновая и глутаминовая аминокислоты , заряд белка б удет отрицательным , избыток основных аминокислот придает положительный заряд белковой молекуле . Вследствие этого в электрическом поле белки будут передвигаться к катоду или аноду в зависимости от величины их общего заряда . Так , в щелочной среде (рН 7 – 14) б елок отдает протон и заряжается отрицательно (движение к аноду ), тогда как в кислой среде (рН 1 – 7) подавляется диссоциация кислотных групп и белок становится катионом (движение к катоду ): NH 3 + кислая ср . NH 3 + щело чная ср . NH 2 R R R COOH COO – COO – Катион Амфион Анион Таким образом , фактором , определяющим поведение белка как катиона или аниона , является реакция среды , которая определяется концентрацией водородных ионов и выражается величиной рН . Однако при определенных значениях рН число положительных и отрицательных зарядов уравнивается и молекула становится электронейтральной , то есть она не будет перемещаться в электрическом поле . Такое значение рН среды определяется как изоэлект рическая точка белков . При этом белок находится в наименее устойчивом состоянии и при незначительных изменениях рН в кислую или щелочную сторону легко выпадает в осадок . Для большинства природных белков изоэлектрическая точка находится в слабокислой среде (рН 4,8 – 5,4), что свидетельствует о преобладании в их составе дикарбоновых аминокислот. Свойство амфотерности лежит в основе буферных свойств белков и их участии в регуляции рН крови . Величина рН крови человека отличается постоянством и находится в предела х 7,36 – 7,4 , несмотря на различные вещества кислого или основного характера , регулярно поступающие с пищей или образующиеся в обменных процессах , следовательно , существуют специальные механизмы регуляции кислотно-щелочного равновесия внутренней среды орга н изма. Белки активно вступают в химические реакции . Это свойство связано с тем , что аминокислоты , входящие в состав белков , содержат разные функциональные группы , способные реагировать с другими веществами . Важно , что такие взаимодействия происходят и внутр и белковой молекулы , в результате чего образуется пептидная , водородная , дисульфидная и другие виды связей . К радикалам аминокислот , а , следовательно , и белков , могут присоединяться различные соединения и ионы. Белки обладают большим сродством к воде , то е сть они гидрофильны . Это значит , что молекулы белка , как заряженные частицы , притягивают к себе диполи воды , которые располагаются вокруг белковой молекулы и образуют водную или гидратную оболочку . Эта оболочка предохраняет молекулы белка от склеивания и в ыпадения в осадок . Величина гидратной оболочки зависит от структуры белка . Например , альбумины более легко связываются с молекулами воды и имеют относительно большую водную оболочку , тогда как глобулины , фибриноген присоединяют воду хуже , и гидратная обол о чка и них меньше . Таким образом , устойчивость водного раствора белка определяется двумя факторами : наличием заряда белковой молекулы и находящейся вокруг нее водной оболочки . При удалении этих факторов белок выпадает в осадок . Данный процесс может быть об р атимым и необратимым. Обратимое осаждение белков ( высаливание ) предполагает выпадение белка в осадок под действием определенных веществ , после удаления которых он вновь возвращается в свое исходное (нативное ) состояние . Для высаливания белков используют со ли щелочных и щелочноземельных металлов (наиболее часто в практике используют сульфат натрия и аммония ). Эти соли удаляют водную оболочку (вызывают обезвоживание ) и снимают заряд . Между величиной водной оболочки белковых молекул и концентрацией солей суще с твует прямая зависимость : чем меньше гидратная оболочка , тем меньше требуется солей . Так , глобулины , имеющие крупные и тяжелые молекулы и небольшую водную оболочку , выпадают в осадок при неполном насыщении раствора солями , а альбумины как более мелкие мол е кулы , окруженные большой водной оболочкой — при полном насыщении. Необратимое осаждение связано с глубокими внутримолекулярными изменениями структуры белка , что приводит в потере ими нативных свойств — денатурации , которая влечет потерю растворимости , био логической активности и т.д . Необратимое осаждение можно вызвать кипячением , действием концентрированными растворами некоторых из минеральных и органических кислот , солями тяжелых металлов . Примером естественно вызванной денатурации служит расщепление бе л ков в желудке , где имеется сильнокислая среда (рН 0,5 – 1,5), под действием протеолитических ферментов . Денатурация белков положена в основу лечения отравления тяжелыми металлами , когда больному вводят per os (“через рот” ) молоко или сырые яйца с тем , чтобы металлы адсорбировались на поверхности денатурирующего белка и не действовали на белки слизистой оболочки желудка и кишечника , а также не всасывались в кровь. Гидролиз белка достигается при помощи кипячения белка с сильными минеральными кислотами (кислотны й гидролиз ) или основаниями (щелочной гидролиз ). Схема следующая : О H О Н О О NH 2 — СН— С— N — С H — С— N — СН— С— ·· + nH 2 O ·· + NH 2 — СН— С— ОН + R 1 R 2 R 3 R 1 O O + NH 2 — СН— С— ОН + NH 2 — СН— С— ОН + ·· R 2 R 3 Химический синтез Химический синтез белков имеет большое практическое и теоретическое значение . В практическом отношении важны белк овые гормоны — инсулин и вазопрессин , в настоящее время получаемые синтетическим путем . Умение производить искусственным путем необходимые белки откроет огромные ресурсы для использования в медицине , технике и т.д. Традиционные методы синтеза регулярных по лимеров позволяют получить сополимеры , состоящие из двух (или более ) сходных типов мономеров со статистическим распределением их по цепи , в том числе белков . В частности , возможно получение гомополимеров или статистических сополимеров , состоящих из аминок и слотных остатков , связанных пептидными связями (полиаминокислот ). В качестве примера можно привести процесс получения полиаминокислот , основанный на конденсации N -карбоксиангидридов аминокислот, образуемых из соответствующих аминокислот обработкой фосгеном : Эти соединения содержат электрофильную ангидридную группу , которая может атаковать алифатическую аминогруппу ами нокислоты , используемой в качестве затравки , с выделением СО 2 и одновременном освобождением новой аминогруппы из атакующей молекулы N -карбоксиангидрида , таким образом , открывая возможность поликонденсации : Нетрудно заметить , что каждая стадия поликонденсации (с учетом реакции образования N -карбоксиангидридов аминокислот ) сопровождается превращением молекулы COCl 2 в CO 2 и 2 HCl , что термодинамически выгодно и является источником свободной энергии для образования пептидной связи. При синтезе нерегулярных полипептидов базируются также на активации карбоксильных групп . Большинство из них базируется на ис пользовании N , N -дициклогексилкарбодиимида (ДЦК ). Он способен в присутствии RCOO и амина NH 2 R ’ осуществить активацию карбоксильных групп : Промежуточным соединением является O -ацил- N , N ’ -дициклогексилмочевину (ДЦМ ): Значение белков Функции белков чрезвычайно многоо бразны . Каждый данный белок как вещество с определенным химическим строением выполняет одну узкоспециализированную функцию и лишь в нескольких отдельных случаях — несколько взаимосвязанных . Например , гормон мозгового слоя надпочечников адреналин , поступая в кровь , повышает потребление кислорода и артериальное давление , содержание сахара в крови , стимулирует обмен веществ , а также является медиатором нервной системы у холоднокровных животных. Белки Схема практического значения белков . Каталитическая (ферментативная ) функция Многочисленные б иохимические реакции в живых организмах протекают в мягких условиях при температурах , близких к 40 С , и значениях рН близких к нейтральным . В этих условиях скорости протекания большинства реакций ничтожно малы , поэтому для и х приемлемого осуществления необходимы специальные биологические катализаторы — ферменты . Даже такая простая реакция , как дегидратация угольной кислоты : CO 2 + H 2 O HCO 3 - + H + катализируется ферментом карбоангидразой . Вообще все реакции , за и сключением реакции фотолиза воды 2 H 2 O 4 H + + 4 e - + O 2 , в живых организмах катализируются ферментами (реакции синтеза , осуществляются при помощи ферментов синтетаз , реакции гидролиза — при помощи гидролаз , окисление — при помо щи оксидаз , восстановление с присоединением — при помощи гидрогеназ и т.д .). Как правило , ферменты — это либо белки , либо комплексы белков с каким-либо кофактором — ионом металла или специальной органической молекулой . Ферменты обладают высокой , иногда ун и кальной , избирательностью действия . Например , ферменты , катализирующие присоединение -аминокислот к соответствующим т-РНК в процессе биосинтеза белка , катализируют присоединение только L -аминокислот и не катализируют присоед инение D -аминокислот. Транспортная функция белков Внутрь клетки должны поступать многочисленные вещества , обеспечивающие ее строительным материалом и энергией . В то же время все биологические мембраны построены по единому принципу — двойной слой липидов , в который погружены различные белки , причем гидрофильные участки макромолекул сосредоточены на поверхности мембран , а гидрофобные “хвосты” — в толще мембраны . Данная структура непроницаема для таких важных компонентов , как сахара , аминокислоты , ионы щелоч н ых металлов . Их проникновение внутрь клетки осуществляется с помощью специальных транспортных белков , вмонтированных в мембрану клеток . Например , у бактерий имеется специальный белок , обеспечивающий перенос через наружную мембрану молочного сахара — лакто з ы . Лактоза по международной номенклатуре обозначается -галаткозид , поэтому транспортный белок называют -галактозидпермеазой. Важным примером транспорта веществ через биологические мембраны про тив градиента концентрации является К / Na -ый насос . В ходе его работы происходит перенос трех положительных ионов Na + из клетки на каждые два положительных иона K + в клетку . Эта работа сопровождается накоплением электрической разности потенциалов на мембра не клетки . При этом расщепляется АТФ , давая энергию . Молекулярная основа натрий-калиевого насоса была открыта недавно , это оказался фермент , расщепляющий АТФ — калий-натрийзависимая АТФ-аза . У многоклеточных организмов существует система транспорта вещест в от одних органов к другим . В первую очередь это гемоглобин . Кроме того , в плазме крови постоянно находится транспортный белок — сывороточный альбумин . Этот белок обладает уникальной способностью образовывать прочный комплексы с жирными кислотами , образу ю щимися при переваривании жиров , с некоторыми гидрофобными аминокислотами со стероидными гормонами , а также со многими лекарственными препаратами , такими , как аспирин , сульфаниламиды , некоторые пенициллины. Рецепторная функция Большое значение , в особенно сти для функционирования многоклеточных организмов , имеют белки-рецепторы , вмонтированные в плазматическую мембрану клеток и служащие для восприятия и преобразования различных сигналов , поступающих в клетку , как от окружающей среды , так и от других клеток. В качестве наиболее исследованных можно привести рецепторы ацетилхолина , находящиеся на мембране клеток в ряде межнейронных контактов , в том числе в коре головного мозга , и у нервно-мышечных соединений . Эти белки специфично взаимодействуют с ацетилхолино м CH 3 C ( O ) – OCH 2 CH 2 N + ( CH 3 ) 3 и отвечает на это передачей сигнала внутрь клетки . После получения и преобразования сигнала нейромедиатор должен быть удален , чтобы клетка подготовилась к восприятию следующего сигнала . Для этого служит специальный фермент — аце тилхолинэстераза , катализирующая гидролиз ацетилхолина до ацетата и холина. Многие гормоны не проникают внутрь клеток-мишеней , а связываются со специфическими рецепторами на поверхности этих клеток . Такое связывание является сигналом , запускающим в клетке физиологические процессы. Защитная функция Иммунная система обладает способностью отвечать на появление чужеродных частиц выработкой огромного числа лимфоцитов , способных специфически повреждать именно эти частицы , которыми могут быть чужеродные клетки , н апример патогенные бактерии , раковые клетки , надмолекулярные частицы , такие как вирусы , макромолекулы , включая чужеродные белки . Одна из групп лимфоцитов — В-лимфоциты , вырабатывает особые белки , выделяемые в кровеносную систему , которые узнают чужеродные частицы , образуя при этом высокоспецифичный комплекс на этой стадии уничтожения . Эти белки называются иммуноглобулины . Чужеродные вещества , вызывающие иммунный ответ называют антигенами , а соответствующие к ним иммуноглобулины — антителами. Антитела постро ены из четырех полипептидных цепей , связанных между собой дисульфидными мостиками. Структурная функции Наряду с белками , выполняющими тонкие высокоспециализированные функции , существуют белки , имеющие в основном структурное значение . Они обеспечивают меха ническую прочность и другие механические свойства отдельных тканей живых организмов . В первую очередь это коллаген — основной белковый компонент внеклеточного матрикса соединительной ткани. В эластичных тканях — коже , стенках кровеносных сосудов , легких - помимо коллагена внеклеточный матрикс содержит белок эластин , способный довольно в широких пределах растягиваться и возвращаться в исходное состояние. Еще один пример структурного белка — фиброин шелка , выделяемый гусеницами шелкопряда в период формировани я куколки и являющийся основным компонентом шелковых нитей . Двигательные белки Мышечное сокращение является процессом , в ходе которого происходит превращение химической энергии , запасенной в виде макроэргических пирофосфатных связей в молекулах АТФ , в ме ханическую работу . Непосредственными участниками процесса сокращения являются два белка — актин и миозин. Антибиотики Большую и чрезвычайно важную в практическом отношении группу природных органических соединений составляют антибиотики — вещества микробно го происхождения , выделяемые специальными видами микроорганизмов и подавляющие рост других , конкурирующих микроорганизмов . Открытие и применение антибиотиков произвело в 40-ые гг . революцию в лечении инфекционных заболеваний , вызываемых бактериями . Следуе т отметить , что на вирусы в большинстве случаев антибиотики не действуют и применение их в качестве противовирусных препаратов неэффективно. Токсины Ряд живых организмов в качестве защиты от потенциальных врагов вырабатывают сильно ядовитые вещества — токс ины . Многие из них являются белками , однако , встречаются среди них и сложные низкомолекулярные органические молекулы . В качестве примера такого вещества можно привести ядовитое начало бледной поганки — -аманитин. Вывод : В данной работе при помощи различных схем и таблиц были рассмотрены химические и физические свойства белков , классификация белков , состав и строение белков , были рассмотрены разнообразные функции белков , а также их значение. Доказано , что белки - обязате льная составная часть всех живых клеток , играют исключительно важную роль в живой природе , являются главным , наиболее ценным и незаменимым компонентом питания . Это связанно с той огромной ролью , которую они играют в процессах развития и жизни человека . Б елки являются основой структурных элементов и тканей , поддерживают обмен веществ и энергии , участвуют в процессах роста и размножения , обеспечивают механизмы движений , развитие иммунных реакций , необходимы для функционирования всех органов и систем органи з ма . "Жизнь - это форма существования белка " Список использованной литературы : · «ХИМИЯ— справочник для абитуриентов и студентов» . Издательство acT -Фолио , Москва , 2000 год. · Большая медицинская энциклопедия. · «Энциклопедия для детей . Химия» . Аванта +, Москва , 2000 год. · Албертс Б ., Бр ей Д ., и др . Молекулярная биология клетки Москва , 1994. · Биотехнология . Производство белковых веществ . В.А . Быков , М.Н . Манаков . Москва «Высшая школа» 1987г. · Артеменко А.И . Органическая химия : учеб . для строит . спец . вузов . — М .: Высшая школа , 2000. · Березин Б.Д ., Березин Д.Б . Курс современной органической химии . Учебное пособие для вузов . — М .: Высшая школа , 1999. · Кнорре Д.Г ., Мызина С.Д . Биологическая химия . — М .: Высшая школа , 1998. · Общая органическая химия . Под ред . Д . Бартона , У.Д . Оллиса . Нуклеиновые кислоты , аминокислоты , петиды , белки . — М .: Химия , 1986. · Филлпович Ю.Б . Основы биохимии : уч . для студ . хим . и биол . спец . пед . инст . М .:Высшая школа , 1985. · Шамин А.Н . История химии белка . — Москва : «Наука» , 1977. · Якубке Х.-Д ., Ешка йт Х . Аминокислоты , пептиды , белки . Москва : «Мир» , 1985.
1Архитектура и строительство
2Астрономия, авиация, космонавтика
 
3Безопасность жизнедеятельности
4Биология
 
5Военная кафедра, гражданская оборона
 
6География, экономическая география
7Геология и геодезия
8Государственное регулирование и налоги
 
9Естествознание
 
10Журналистика
 
11Законодательство и право
12Адвокатура
13Административное право
14Арбитражное процессуальное право
15Банковское право
16Государство и право
17Гражданское право и процесс
18Жилищное право
19Законодательство зарубежных стран
20Земельное право
21Конституционное право
22Конституционное право зарубежных стран
23Международное право
24Муниципальное право
25Налоговое право
26Римское право
27Семейное право
28Таможенное право
29Трудовое право
30Уголовное право и процесс
31Финансовое право
32Хозяйственное право
33Экологическое право
34Юриспруденция
 
35Иностранные языки
36Информатика, информационные технологии
37Базы данных
38Компьютерные сети
39Программирование
40Искусство и культура
41Краеведение
42Культурология
43Музыка
44История
45Биографии
46Историческая личность
47Литература
 
48Маркетинг и реклама
49Математика
50Медицина и здоровье
51Менеджмент
52Антикризисное управление
53Делопроизводство и документооборот
54Логистика
 
55Педагогика
56Политология
57Правоохранительные органы
58Криминалистика и криминология
59Прочее
60Психология
61Юридическая психология
 
62Радиоэлектроника
63Религия
 
64Сельское хозяйство и землепользование
65Социология
66Страхование
 
67Технологии
68Материаловедение
69Машиностроение
70Металлургия
71Транспорт
72Туризм
 
73Физика
74Физкультура и спорт
75Философия
 
76Химия
 
77Экология, охрана природы
78Экономика и финансы
79Анализ хозяйственной деятельности
80Банковское дело и кредитование
81Биржевое дело
82Бухгалтерский учет и аудит
83История экономических учений
84Международные отношения
85Предпринимательство, бизнес, микроэкономика
86Финансы
87Ценные бумаги и фондовый рынок
88Экономика предприятия
89Экономико-математическое моделирование
90Экономическая теория

 Анекдоты - это почти как рефераты, только короткие и смешные Следующий
Никакие "ok google" не сравнятся с "мааааааам"!
Anekdot.ru

Узнайте стоимость курсовой, диплома, реферата на заказ.

Обратите внимание, курсовая по химии "Характеристика белков", также как и все другие рефераты, курсовые, дипломные и другие работы вы можете скачать бесплатно.

Смотрите также:


Банк рефератов - РефератБанк.ру
© РефератБанк, 2002 - 2016
Рейтинг@Mail.ru