Контрольная: Межклеточные контакты - текст контрольной. Скачать бесплатно.
Банк рефератов, курсовых и дипломных работ. Много и бесплатно. # | Правила оформления работ | Добавить в избранное
 
 
   
Меню Меню Меню Меню Меню
   
Napishem.com Napishem.com Napishem.com

Контрольная

Межклеточные контакты

Банк рефератов / Биология

Рубрики  Рубрики реферат банка

закрыть
Категория: Контрольная работа
Язык контрольной: Русский
Дата добавления:   
 
Скачать
Microsoft Word, 964 kb, скачать бесплатно
Заказать
Узнать стоимость написания уникальной работы

Узнайте стоимость написания уникальной работы

МЕЖКЛЕТОЧНЫЕ КОНТАКТЫ. Содержание: Введение 1.Классификация межклеточных контактов 2. Замыкающие межклеточные контакты 2.1.Рыхлые или простые контакты 2.2.Плотный замыкающий контакт 2.3.Замыкающие межклеточные контакты 3.Адгезионные или сложные межклеточные контакты 3.1.Точечные межклеточные контакты 3.2.Адгезионные пояски 3.3.Адгезионные соединения между клеткой и матриксом 3.4.Десмосомы 4.Гемидесмосома 5.Заболевание аутоиммунное, поражающее десмосомы 6.Проводящие межклеточные контакты 6.1.Синапсы 6.2.Нексусы 7.Рецепторы Вывод Приложение 1 Список литературы Введе ние Межклеточные контакты возникают в местах соприкосновения клеток в тка нях и служат для межклеточного транспорта веществ и передачи сигналов, а также для механического скрепления клеток друг с другом. Основные типы межклеточных контактов: а) рыхлые, или простые, контакты — между плазмат ическими мембранами соседних клеток имеется щель шириной 10— 20 нм, заполн енная гликокалликсом, специализированных структур на мембранах нет; б) м ежклеточные «замки» — мембраны соседних клеток разделены таким же рас стоянием, но изгибаются, образуя на поверхности клеток впячивания; в) дес мосомы; г) плотные контакты (встречаются в основном в эпителиальных клет ках) — разделяются на зону замыкания и зону слипания (промежуточный кон такт); в зоне замыкания две соседние мембраны сливаются своими наружными слоями, эта зона непроницаема для макромолекул и ионов, в зоне слипания м ембраны разделены щелью в 10— 20 нм, заполненной плотным веществом, вероятн о, белковой природы; д) щелевидные (высокопроницаемые) контакты, свойстве нные всем типам эпителиальной и соединительной тканей,— плазматическ ой мембраны разделены промежутком в 2— 4 нм, пронизанным каналами, по кото рым низкомолекулярные вещества попадают из цитоплазмы одной клетки в д ругую, минуя межклеточную среду. В большинстве случаев межклеточные кон такты разрушаются при удалении из среды ионов Са 2+ . Особыми формами межклеточных контактов являются син апсы, а также плазмодесмы растит, клеток. 1. Классификация межклеточных контактов 1.Замыкающие межклеточные контакты. а) простой или рыхлый контакт; б) плотный замыкающий контакт. 2.Адгезионные межклеточные контакты. а) точечные контакты; б) адгезионные пояски; в) адгезионные соединения между клеткой и внутриклеточным матриксом; г) десмосомы. 3.Проводящие. а) нексусы; б) синапсы. 2. Замыкающие межклеточ ные контакты 2.1 Рыхлые или простые конта кты Простой контакт — соединение клеток за счет пальцевидных впячиваний и выпячиваний цитомембран соседних клеток. Специфических структур, форм ирующих контакт, нет. Простые контакты занимают наиболее обширные участки соприкасающихся к леток. Расстояние между билипидными мембранами соседних клеток состав ляет 15-20 нм, а связь между клетками осуществляется за счет взаимодействия макромолекул соприкасающихся гликокаликсов. Посредством простых контактов осуществляется слабая механическая свя зь - адгезия, не препятствующая транспорту веществ в межклеточных простр анствах. Разновидностью простого контакта является контакт "типа замка ", когда плазмолеммы соседних клеток вместе с участком цитоплазмы как бы впячивается друг в друга (интердигитация), чем достигается большая повер хность соприкосновения и более прочная механическая связь. 2.2 Плотный замыкающий конт акт Плотный замыкающий контакт — соприкасаются билипидные слои мембран с оседних клеток. В области зоны плотных контактов между клетками не прохо дят практически никакие вещества. Постоянные клеточные контакты скрепляют клетки в эпителиальном клеточ ном слое таким образом, что предотвращается перетекание даже малых моле кул с одной стороны слоя на другую. Латеральная подвижность многих мембр анных белков ограничена. Ограничение подвижности достигается с помощь ю барьеров, образованных при участии плотных контактов. Клоны эпителиальных тканей (эпителии) функционируют в качестве избират ельно-проницаемых барьеров, разделяющих жидкости с разным химическим с оставом по обе стороны слоя. В выполнении этой функции плотные контакты играют две роли. Осуществляемый эпителиальными клетками трансклеточный транспорт (нап ример, питательных веществ полости тонкого кишечника во внутриклеточн ую жидкость по другую сторону слоя) зависит от двух групп мембранных бел ков-переносчиков: одна находится на апикальной (обращенной в полость) по верхности клетки и активно транспортирует отдельные молекулы в клетку; другая находится на базолатеральной поверхности клетки и позволяет те м же молекулам покидать клетку путем облегченной диффузии . Для поддержа ния этого направленного транспорта не должно происходить перемещения апикальных белков-переносчиков на базолатеральную поверхность и наобо рот. Кроме того, промежутки между эпителиальными клетками должны быть скреп лены таким образом, чтобы транспортированные молекулы не могли бы проди ффундировать назад в полость через межклеточные промежутки. Плотные контакты и выполняют эти две функции: барьеров для диффузии мемб ранных белков между апикальной и базолатеральной поверхностями и скре пления соседних клеток вместе так, что водорастворимые молекулы не могу т перетечь на другую сторону слоя. При этом плотные контакты непроницаем ы для макромолекул, а их проницаемость для малых молекул сильно варьируе т в разных эпителиях. Эпителиальнные клетки могут временно модифициров ать плотные контакты с тем, чтобы допустить увеличенный ток жидкости чер ез бреши в контактных барьерах. Такой параклеточный транспорт особенно важен при абсорбции аминокислот и моносахаридов из полости тонкого киш ечника. Важнейшим элементом в структуре избирательно проницаемых барьеров эпи телиальных и эндотелиальных являются плотные контакты. Избирательная проницаемость варьирует от ткани к ткани, пропуская или целые клетки и м акромолекулы, или только протоны и ионы. Плотный контакт выглядит как по яс из переплетающихся скрепляющих нитей, который полностью окружает ап икальный конец каждой клетки эпителиального слоя. Полагают, что скрепля ющие нити состоят из длинных рядов специфических трансмембранных белк ов в каждой из двух взаимодействующих плазматических мембран, и которые (белки) соединяются напрямую друг с другом, что приводит к закупориванию межклеточного пространства. Интегральным мембранным белком плотного с оединения оказался окклудин (взаимодействует с двумя цитоплазматическ ими белками, ZO-1 и ZO-2 ( zonula occludence 1, 2 ). Их функция окончательно не ясна. Возможно, их рол ь заключается в локализации оккулдина в сайтах между апикальной и базол атеральной поверхностями клетки. Некоторые ассоциированные с цитоскел етом белки были также обнаружены в участках плотных контактов. Среди них зингулин, антиген и актин (по данным электронной микроскопии, актиновые филаменты состоят из двух цепей глобулярных молекул, диаметром 4 нм и обр азующих двойную спираль, на каждый виток которой приходится 13,5 молекулы). Эти цепи составляют основу тонких филаментов скелетных мышц, которые кр оме актина содержат также несколько других белков; глобулярный актин им еет молекулярную массу около 42 кД. Он содержит одну полипептидную цепь, со стоящую из 375 или 374 аминокислотных остатков; различия в аминокислотной по следовательности у разных актинов, как в пределах одного вида, так и межв идовые, крайне незначительны. Они составляют не более 25 аминокислотных з амен; в настоящее время у позвоночных животных различают 6 изоформ актин а, в зависимости от изоэлектрической точки они делятся на 3 класса - альфа, бета и гамма; бета- и гамма-актины характерны для немышечных клеток , а аль фа-актины - для мышечных). Ra s игр ает определенную роль в регулировании функционирования плотных соедин ений. Таким образом, в клетках имеются, по-видимому, сходные механизмы пос троения и регуляции адгезионных структур, и эти механизмы тесно взаимос вязаны с изменениями в цитоскелете. Однако, каким образом перестройки ци тоскелета влияют на процессы межклеточной адгезии, пока окончательно н е ясно. Механизмы адгезии и межклеточной сигнализации тесно сопряжены с давно известным феноменом контактного торможения , природа которого до сих пор до конца не выяснена. 2.3 Замыкающие межклеточны е контакты Простое межклеточное соединение — сближение плазмолемм соседних клет ок на расстояние 15— 20 нм. При этом происходит взаимодействие слоев гликок аликса соседних клеток. Гликопротеиды соседних клеток при образовании простого контакта «узнают» клетки одного типа. Наличие этих белков-реце пторов (кадгерины, интегрины и др.) характерно для определенных тканей. Он и реагируют только с соответствующими им клетками. Например, кадгерины у частвуют в образовании контактов только между эпителиальными клетками , обеспечивая их соединение практически по всей поверхности контактиру ющих клеток. Интегрины - представляют собой поверхностные гетеродимерные белки, кот орые обеспечивают адгезию клеток к компонентам внеклеточного матрикса и иногда к другим клеткам. Многие интегрины проявляют сродство к гликоп ротеидам и базальной мембраны, и внеклеточного матрикса. Утрата некотор ых интегринов (при раке молочной железы, раке предстательной железы, рак е толстой кишки) или их избыток (при меланоме, плоскоклеточном раке полос ти рта, носоглотки, гортани) сопряжены с высокой степенью злокачественно сти опухоли. Связывание интегринов с лигандами и сближение клеток необх одимы для перестройки базальной мембраны, идущей при ангиогенезе . Взаим одействие интегринов с белками внеклеточного матрикса в некоторых слу чаях препятствует апоптозу . Так, клетки меланомы избегают апоптоза в де рме за счет связывания альфа(ню)-бета3-интегрина с коллагеном. Нейтрализа ция этого интегрина антителами, напротив, способствует апоптозу. Таким о бразом, информация, которую интегрины передают от внеклеточного матрик са внутрь клетки, в одних случаях стимулирует адгезию и миграцию опухоле вых клеток, в других - приводит к их гибели. Иными словами, интегрины играю т роль своеобразного "переключателя", определяющего дальнейшую судьбу о пухолевой клетки. Интегрины - семейство родственных белков с молекулярной массой 100-160 кД, спо собных узнавать в матриксных белках пептид RGD(аминокислотная последоват ельность ARG-GLY-ASP, узнаваемая в белках интегринами, встречается в белках клет очных мембран, внеклеточного матрикса и т.д.). Это большое семейство трансмембранных линкерных белков, являющихся ра сположенными на клеточной поверхности рецепторами большинства белков внеклеточного матрикса, включая коллаген, фибронектин, витронектин, лам инин . Одновременное множественное, но слабое связывание интегринов со с воими лигандами позволяет клеткам исследовать свое окружение, сохраня я способность двигаться, что было бы невозможно при слишком прочных взаи модействиях. Интегрины работают как рецепторы клеток и ЕСМ белков. Клето чное соединение с помощью интегринов быстрое - в течение минут. Интегрины - это молекулы межклеточной адгезии, которые присутствуют на п оверхности различных клеток, в том числе и лейкоцитов. Они участвуют в ад гезии лейкоцитов к внеклеточному матриксу и к эндотелию. Все белки, вход ящие в это крупное семейство, состоят из двух нековалентно связанных пол ипептидых цепей (альфа и бета). Обе цепи пронизывают клеточную мембрану. А льфа цепь содержит 3 или 4 тандемных повтора мотива связывающего двухвал ентные ионы и нуждаются в Mg и Ca для функционирования. Альфа цепи при связыв ании с бета цепью дают функциональный рецептор. Бета цепь имеет функцион альное значение и интегрины классифицируются по ним. Так интегрины с бет а 1 или бета 3 цепью преимущественно вовлечены во взаимодействие клетки - Е СМ. Интегрины с бета 2 цепью преимущественно вовлечены во взаимодействие лейкоцитов между собой. Семейство интегринов делят на три основных подс емейства по типу бета-цепи (бета1, бета2 и бета3). Тип альфа-цепи не так важен д ля функциональной активности. Клеточно-матриксные контакты, образованные с помощью интегринов хорош о изучены в гладкомышечных клетках и в местах прикрепления культивируе мых фибробластов к внеклеточному матриксу. Кадгедрин. На наружной поверхности плазматической мембраны гладкомыше чных клеток (ГМК), выделенных из кровеносных сосудов человека, выявлен бе лок, который осуществляет Са-зависимое гомофильное межклеточное взаим одействие. Этот белок очищен до гомогенного состояния, подвергнут огран иченному протеолизу, определена первичная структура полученных пептид ов. Установлено, что он является рецептором межклеточного взаимодейств ия Т-кадгерином, относящимся к семейству фосфатидилинозитолгликан-зая коренных белков. Обнаружено, что в ГМК Т-кадгерин локализован в кавеолах вместе с Src-киназой и б- субъединицами G-белков. Показано, что Т-кадгерин способен связывать липопротеиды низко й плотности, а антитела к Т-кадгерину подавляют это связывание. При связы вании липопротеидов ослабляется взаимодействие ГМК, стимулируется их пролиферация и синтез белка. Обнаружена стимуляция липопротеидами фос фоинозитидного обмена и выхода Са 2+ из саркоплазматического ретикулума в цитоплазму. Все эти регуля торные эффекты липопротеидов подавляются коклюшным токсином, который АДФ-рибозилирует в ГМК в- субъединиц ы G i2 - и G i3 -белков. Экспрессия Т-кадгерина в ГМК снижается при повышении плотности клеток в культуре. Приведенные данные свидетельствуют в поль зу того, что нами обнаружен и выделен новый рецептор гомофильного межкле точного взаимодействия, который также способен связывать липопротеиды низкой плотности. При взаимодействии с этим рецептором липопротеиды за пускают зависимую от G-белка внутриклеточную сигнализацию. В результате этого связывания частично устраняется также контактное торможение дел ения клеток, что приводит к активации их деления и подавлению экспрессии Т-кадгерина. 3. Адгезионные или сложн ые межклеточные контакты Сложные или адгезионные межклеточные соединения представляют собой не большие парные специализированные участки плазматических мембран дву х соседних клеток. Они подразделяются на запирающие (изолирующие), сцепл яющие (заякоривающие) и коммуникационные (объединяющие) контакты. К запирающим (изолирующим) относится плотный контакт (запирающая зона — zona occuludens). В этом соединении принимают участие специальные интегральные бел ки, расположенные на поверхности соседних клеток, образующие подобие яч еистой сети. Эта ячеистая сеть окружает в виде пояска весь периметр клет ки, соединяясь с такой же сетью на поверхности соседних клеток. Эта облас ть непроницаема для макромолекул и ионов и, следовательно, она запирает, отграничивает межклеточные щели (и вместе с ними собственно внутреннюю среду организма) от внешней среды. Этот тип соединений характерен для кл еток однослойных эпителиев и эндотелия. К сцепляющим, или заякоривающим, соединениям относятся адгезивный (сцеп ляющий) поясок и десмосомы. Общим для этой группы соединений является то, что к участкам плазматических мембран со стороны ци-топлазмы подходят ф ибриллярные элементы цитоскелета, которые как бы заякориваются на их по верхности. Адгезивный (сцепляющий) поясок — парное образование в виде ленты, опояс ывающей апикальную часть клетки однослойных эпителиев. Здесь клетки св язаны друг с другом интегральными гликопротеидами, к которым со стороны цитоплазмы и той и другой клетки примыкает слой примембранных белков, вк лючающих характерный белок винкулин. К этому слою подходит и связываетс я с ним пучок актиновых микрофиламентов. Кооперативное сокращение акти новых микрофиламентов во многих соседствующих клетках может привести к изменению рельефа всего эпителиального пласта. К сцепляющим соединениям может быть отнесен так называемый фокальный к онтакт, характерный для фибробластов. В этом случае клетка соединяется н е с соседней клеткой, а с элементами внеклеточного субстрата. В образова нии фокального контакта также принимают участие актиновые микрофиламе нты. К заякоривающим межклеточным соединениям относятся и десмосомы. Эт о тоже парные структуры, представляющие собой небольшую площадку или пя тно диаметром около 0,5 мкм. Со стороны цитоплазмы к плазматической мембра не прилежит слой белков, в состав которого входят десмоплакины. В этом сл ое заякореваются пучки цитоплазматических промежуточных филаментов. С внешней стороны плазмолеммы соседних клеток в области десмосом соедин яются с помощью трансмембранных доменов белков — десмоглеинов. Каждая клетка эпидермиса кожи может иметь до нескольких сотен десмосом. Функциональная роль десмосом заключается главным образом в механическ ой связи между клетками. Десмосомы связывают друг с другом клетки в разл ичных эпителиях, в сердечных и гладких мышцах. Полудесмосомы связывают э пителиальные клетки с базальной мембраной. 3.1 Точечные межклеточные к онтакты Точечные — контакт образуется на небольшом по площади участке цитомем бран соседних клеток. 3.2 Адгезионные пояски Адгезионные пояски — контакт окружает по периметру всю клетку в виде по яса, располагается в верхних отделах боковых поверхностей эпителиальн ых клеток. В области контакта в цитомембрану встроены специальные трансмембранны е белки — кадгерины, которые соединяются с кадгеринами другой клетки. Д ля соединения кадгеринов нужны ионы кальция. Со стороны цитоплазмы к кадгеринам присоединяются белки, в- катенин, б- катенин, г -катенин, PP-120, EB-1, и к ни м присоединяются актиновые микрофиламенты. 3.3 Адгезионные соединения между клеткой и матриксом Контакт образуется на небольшом по площади участке. В месте контакта в ц итомембрану встроены трансмембранные белки б - и в -интегрины, которы е соединяются с элементами межклеточного матрикса. Со стороны цитоплазмы к интегринам присоединяются несколько промежуто чных белков (тензин, таллин, б -актини н, винкулин, паксиллин, фокальная адгезионная киназа), к которым присоеди няются актиновые микрофиламенты. Винкулин - молекула белка размером 1066 аминокислот (что характерно для чел овека и цыпленка) содержит 2 домена, которые получаются при протеолизе бе лка. N-концевой глобулярный домен, 95кДа. С-концевой удлиненный домен, 30кДа. О бе части белка соединены пролин-богатым участком длиной 41 аминокислота, где и находятся 2 сайта действия протеазы. Винкулин- б и Винкулин- в - изоф ормы винкулина с молекулярной массой 130 кДа , названные метавинкулином , к оторый экспрессируется в гладких, поперечно-полосатых и сердечной мышц ах. Обе формы получаются путем альтернативного сплайсинга 19 экзона. Он пр исутствует в метавинкулине между 915 и 916 положением г- винкулина. Таллин - связывается непосредственно с цитоплазматическим доменом инт егрина. Субъединица талина с массой 215-235 кД димеризуется с образованием дл инной гибкой молекулы. На молекуле имеется сужение, чувствительное к Са- зависимой протеазе II. При этом талин разрезается на два неравных фрагмен та - 200кД и 47 кД. Участок связывания интегрина находится на малом фрагменте. На большом фрагменте находится участок связывания винкулина. Тензин - белок, кепирующий актиновые филаменты с их плюс концов. Паксиллин- молекулярная масса 68 кД. б- актинин- в клетках хороидного пле ксуса(однослойный секреторный эпителий, выстилающий желудочки мозга) а льфа-актинин локализован главным образом в апикальной мембране и связы ваются предпочтительно с Na/К-АТФазой , но не обнаруживаются вблизи базола теральной мембраны, где находится белок полосы 3. б- актинин связывает актиновые филаменты в пучки и сети in vitro и локализуется в ламеллиподии. Различные изоформы частично разделяются пространственно между разными областями локализации актина, причем ак тинин 1 и актинин 4 локализуется в раффлах. Клетки Dictyostelium , лишенные б- актина, не обнаруживают дефектов двигате льной активности за исключением клеток с отсутствием гомолога филамин а, что заставляет предположить структурную совместимость этих кроссли нкеров в ламеллиподии. В синтетических кометных хвостах актина, недоста ток б- актинина проявляется в образо вании менее компактной структуры хвоста, подтверждая кросслинкующую ф ункцию этого белка. 3.4 Десмосомы Десмосомы - кнопковидные межклеточные контакты, скрепляющие клетки дру г с другом. С цитоплазматической стороны к ним прикрепляются промежуточ ные филаменты, которые формируют структурный остов цитоплазмы, выдержи вающий большие силы натяжения. Таким образом, через десмосомы промежуто чные филаменты соседних клеток опосредованно объединяются в непрерывн ую сеть по всей ткани. Таким образом десмосомы действуют в качестве закл епок, распределяющих силы натяжения или разрыва по эпителиальному слою. Тип промежуточных филаментов, прикрепленных к десмосомам, зависит от ти па клеток: в большинстве эпителиальных клеток к десмосомам прикреплены кератиновые промежуточные филаменты; в клетках сердечной мышцы - десмин овые промежуточные филаменты . Сеть промежуточных филаментов в десмосо ме ассоциирована с плотной бляшкой на цитоплазматической поверхности контактной плазматической мембраны . Десмосомы - наиболее распростране нные адгезионные элементы в эпителиях и сердечной мышце . В отличии от ка дхериновой адгезии, десмосомы связаны с промежуточными филаментами (в э пителии - с цитокератинами , а в сердце - с десминовыми филаментами). Вместе десмосомы и промежуточные филаменты формируют в тканях непрерывную се ть. Адгезионные рецепторы в десмосомах - члены суперсемейства кадгерино в, десмоколлины и десмоглеины (это трансмембранный гликопротеин с молек улярной массой около 150 кД., цитоплазматическая негликозилированная час ть десмоглеина входит в состав бляшки десмосомы, а наружная гликозилиро ванная часть достигает центрального диска и врастает в него), среди кото рых встречаются тканеспецифически экспрессирующиеся изоформы. Десмоглеины и десмоколлины прикреплены к промежуточным филаментам при помощи нескольких цитоплазматических белков, таких как десмоплакины и плакоглобин. Десмоплакины имеют определенную гомологию с белками пром ежуточных филаментов и, по- видимому, связаны непосредственно с ними. Плакоглобин (белок с молекулярной массой 83 кД, обнаруживающийся в адгези онных межклеточных контактах) связывается с цитоплазматическим участк ом некоторых десмоглеинов и десмоколлинов (белок с молекулярной массой 240 кД, вероятно, непосредственно участвующий в заякоривании промежуточн ых филаментов) и возможно является центральным пунктом в формировании д есмосомы и прикреплении цитокератиновых филаментов. Плакоглобин, имею щий гомологию с в- катенином, также у частвует в трансдукции сигналов. Десмосомы и цитокератины обеспечивают механическую прочность, необход имую для поддержания целостности эпидермиса. Система десмосом и промеж уточных филаментов в других тканях, по-видимому, имеет сходную роль. 4. Гемидесмосома Гемидесмосому называют также полудесмосомой. В отличие от десмосом, соединяющих мембраны соседних эпителиальных кле ток, гемидесмосомы присоединяют базальную поверхность эпителиальных к леток к подлежащей базальной мембране, тем самым, однако, также, как и десм осомы , функционируя в качестве заклепок, распределяющих силы натяжения или разрыва, но уже на подлежащую эпителий соединительную ткань . В то вре мя как промежуточные филаменты, ассоциированные с десмосомами, латерал ьно прикрепляются к десмосомным бляшкам, многие из промежуточных филам ентов, ассоциированных с гемидесмосомами, своими концами погружены в бл яшку. Внутриклеточные прикрепляющие белки гемидесмосом отличны от под обных белков десмосом. Трансмембранные линкерные белки гемидесмосом п ринадлежат к интегриновому семейству рецепторов внеклеточного матрик са. Как и десмосомы, гемидесмосомы прикрепляют промежуточные филаменты, од нако основным адгезионным рецептором в данном случае является альфа-6 бе та-4-интегрин, прикрепляющий ламинин (на ранних этапах развития базальна я мембрана состоит в основном из сети ламинина и не содержит (или содержи т мало) коллагена типа IV); ламинин, адгезивный гликопротеин - большой (молек улярная масса 850000) гибкий комплекс из длинных полипептидных цепей, ассоци ированных в форме асимметричного креста и удерживаемых вместе при помо щи дисульфидных связей. Содержит несколько функциональных доменов: свя зывающиеся с коллагеном типа IV, с гепаран сульфатом, с энтактином, c рецепт орами ламинина на клеточной поверхности к базальной ламине. Остальные б елки, составляющие гемидесмосому, также уникальны, хотя и отчасти гомоло гичны десмосомальным белкам. 5. Заболевание аутоимму нное, поражающее десмосомы Некоторые формы кожного заболевания pemphigus характеризуются образованием аутоиммунных антител против одного из десмосомных кадхериновых белков . Такие антитела разрушают десмосомы между кератиноцитами - клетками эпи дермиса. Кератиноциты называются так потому, что характерной чертой их д ифференцированного состояния является синтез кератинас. От слоя к слою эти клетки изменяют свой внешний вид. Самый глубокий из внутренних слоев образован базальными клетками. В основном именно эти клетки делятся пут ем митоза. Над базальными клетками находится несколько слоев более круп ных шиповатых клеток. ) , что приводит к образованию волдырей в результате поступления жидкостей тела в разрыхленный эпителий. Разрушение десмос ом только в эпидермисе предполагает, что эти десмосомы биохимически отл ичны от десмосом в других тканях. 6. Проводящие межклеточ ные контакты Коммуникационные соединения в клетках животных представлены так назыв аемыми щелевыми контактами и синапсами. Щелевое соединение, или нексус, представляет собой область протяженнос тью 0,5— 3 мкм, где плазмолеммы разделены промежутком в 2— 3 нм. Со стороны ци топлазмы никаких специальных примембранных структур в данной области не обнаруживается, но в структуре плазмолемм соседних клеток друг проти в друга располагаются специальные белковые комплексы (коннексоны), кото рые образуют как бы каналы из одной клетки в другую. Этот тип соединения в стречается во всех группах тканей. Функциональная роль щелевого соединения заключается в переносе ионов и мелких молекул (молекулярная масса 2 -10) от клетки к клетке. Так, в сердечно й мышце возбуждение, в основе которого лежит процесс изменения ионной пр оницаемости, передастся от клетки к клетке через нексус. Синоптические соединения, или синапсы. Этот тин соединений характерен д ля нервной ткани и встречается в специализированных участках контакта как между двумя нейронами, так и между нейроном и каким-либо иным элемент ом, входящим в состав рецептора или эффектора (например, нервно-мышечные, нервно-эпителиальные синапсы). 6.1 Синапсы Синапсы — участки контактов двух клеток, специализированных для однос торонней передачи возбуждения или торможения от одного элемента к друг ому. Обеспечивают передачу потенциала действия (нервного импульса) с нервно й клетки на другую нервную или иную клетку. Синаптические контакты или синапсы - специфические контакты между нерв ными клетками (межнейронные синапсы) или между нервными и другими клетка ми (нервно-мышечные синапсы и другие). Функциональная роль синаптических контактов заключается в передаче возбуждения или торможения с одной не рвной клетки на другую или с нервной клетки на иннервируемую клетку. 6.2 Нексусы Нексусы или щелевидные контакты. Контакт образуется на небольшом по площади участке. В месте контакта в цитомембрану встроены трансмембранные белки коннек сины, которые соединяются между собой и образуют водный канал в толще ме мбраны — конексон. Коннексоны контактирующих клеток соединяются (или сопоставляются), в ре зультате чего между соседними клетками образуется канал, с помощью кото рого из одной клетки в другую (в обоих направлениях) свободно проходит во да, малые молекулы и ионы, а также электрический ток. Щелевидные контакты или нексусы ограниченные участки контакта соседни х цитолемм, диаметром 0,5-3,0 мкм, в которых билипидные мембраны сближены на р асстояние 2-3 нм, а обе мембраны пронизаны в поперечном направлении белков ыми молекулами коннексонами, содержащими гидрофильные каналы. Через эт и каналы осуществляется обмен ионами и микромолекулами соседних клето к, чем и обеспечивается их функциональная связь (например, распространен ие биопотенциалов между кардиомиоцитами, их содружественное сокращени е в миокарде). 7. Рецепторы Биохимические рецепторы мембран клетки - разновидность биохимических рецепторов, структуры, как правило, молекулы белка, расположенные на нар ужной поверхности мембраны. Биохимический рецептор имеет высокую степень сродства к определенным химическим соединениям, обладает свойством стереоспецифически связыв ать их. Эти химические соединения, служат средством передачи информации через мембрану. Содержание информации «закодированной» в химическом с оединении может быть различным: информация о цели системы, управляющие с игналы, информация о среде, информация о состоянии объекта управления, и нформация о результатах управления. В числе таких химических соединени й переносчиков информации могут быть: нейромедиаторы, гормоны, иммуногл обулины и ряд других веществ. Химический рецептор может считаться первичным посредником передачи ин формации от управляющего звена или регулятора к объекту управления. Это т рецептор может быть функционально связан с системой мембранных белко в - вторичных посредников передачи информации через мембрану. Примером т акой системы является аденилатциклатная группа. В ней внешний химическ ий сигнал, например гормон, образует комплекс с рецептором мембраны, рас положенном на наружной её поверхности. Образовавшийся комплекс гормон- рецептор активирует систему белков, управляющую активностью фермента аденилатциклазы, расположенной на внутренней поверхности мембраны. Ак тивированная аденилциклаза катализирует образование циклического ад енозинмонофосфата из аденозинтрифосфата. Циклический аденозинмонофо сфат влияет на метаболические реакции. Таким образом, рецепторы живых мембран являются структурами, принимающ ими участие в механизмах управления функциями клеток посредством меди аторов, гормонов и других активных веществ. Вывод Межклеточные соединения – соединения между клетками, образованные пр и помощи белков. Межклеточные связи сводятся не только к электрическим взаимодействиям . Взаимосвязь между клетками является более сложной. Клетки органов и тк аней вырабатывают ряд химических веществ, действующих на другие клетки и вызывающих включение/выключение (усиление/ослабление) функции механи ческого сцепления между клетками, изменение интенсивности обмена веще ств и процесса синтеза клеткой белков. В тех тканях, в которых клетки или их отростки плотно прилежат друг к друг у (эпителий, мышечная ткань и пр.) между мембранами контактирующих клеток формируются связи – межклеточные контакты. В большинстве случаев межк леточные соединения разрушаются при удалении из среды ионов Ca 2+ . Межклеточные соединения возникают в местах соприкосновения клеток в т канях и служат для межклеточного транспорта веществ и передачи сигнало в (межклеточное взаимодействие), а также для механического скрепления кл еток друг с другом. Межклеточные соединения выполняют ряд важных функций: обмен ионами и ми кромолекулами соседних клеток; передача возбуждения или торможения с о дной нервной клетки на другую или с нервной клетки на иннервируемую клет ку; обеспечивают механическую прочность, необходимую для поддержания ц елостности эпидермиса; связь друг с другом клеток в различных эпителиях , в сердечных и гладких мышцах. Межклеточные соединения сильно зависят от присутствия Са 2+ . При недостатке ионов в среде контакты разр ушаются. Приложение 1 Списо к литературы 1.Геннис, Биомембраны. Молекул ярная структура и функции. М., 1997. 2.Евгеньва Т.П., Межклеточные взаимодействия и их роль в эволюции. М., 1976. 3.Межклеточные взаимодействия, перевод с англ. М.,1980. 4.Ленинджер А., 1985. 5.Марри, Греннер, 1993. 6.Ткачук В.А., Бочкова В.Н., Филиппова М.П., Стамбольский Д.В., Т-кадгедрин – нов ый белок межклеточного взаимодействия: структура, локализация, механиз мы сигнализации. М., Российский кардиологический научный центр.

1Архитектура и строительство
2Астрономия, авиация, космонавтика
 
3Безопасность жизнедеятельности
4Биология
 
5Военная кафедра, гражданская оборона
 
6География, экономическая география
7Геология и геодезия
8Государственное регулирование и налоги
 
9Естествознание
 
10Журналистика
 
11Законодательство и право
12Адвокатура
13Административное право
14Арбитражное процессуальное право
15Банковское право
16Государство и право
17Гражданское право и процесс
18Жилищное право
19Законодательство зарубежных стран
20Земельное право
21Конституционное право
22Конституционное право зарубежных стран
23Международное право
24Муниципальное право
25Налоговое право
26Римское право
27Семейное право
28Таможенное право
29Трудовое право
30Уголовное право и процесс
31Финансовое право
32Хозяйственное право
33Экологическое право
34Юриспруденция
 
35Иностранные языки
36Информатика, информационные технологии
37Базы данных
38Компьютерные сети
39Программирование
40Искусство и культура
41Краеведение
42Культурология
43Музыка
44История
45Биографии
46Историческая личность
47Литература
 
48Маркетинг и реклама
49Математика
50Медицина и здоровье
51Менеджмент
52Антикризисное управление
53Делопроизводство и документооборот
54Логистика
 
55Педагогика
56Политология
57Правоохранительные органы
58Криминалистика и криминология
59Прочее
60Психология
61Юридическая психология
 
62Радиоэлектроника
63Религия
 
64Сельское хозяйство и землепользование
65Социология
66Страхование
 
67Технологии
68Материаловедение
69Машиностроение
70Металлургия
71Транспорт
72Туризм
 
73Физика
74Физкультура и спорт
75Философия
 
76Химия
 
77Экология, охрана природы
78Экономика и финансы
79Анализ хозяйственной деятельности
80Банковское дело и кредитование
81Биржевое дело
82Бухгалтерский учет и аудит
83История экономических учений
84Международные отношения
85Предпринимательство, бизнес, микроэкономика
86Финансы
87Ценные бумаги и фондовый рынок
88Экономика предприятия
89Экономико-математическое моделирование
90Экономическая теория

 Анекдоты - это почти как рефераты, только короткие и смешные Следующий
Слоганом политбюро был: "Ум, честь и совесть".
Госдума похоже решительно отвергает свою связь с коммунистическим прошлым.
Anekdot.ru

Узнайте стоимость курсовой, диплома, реферата на заказ.

Обратите внимание, контрольная по биологии "Межклеточные контакты", также как и все другие рефераты, курсовые, дипломные и другие работы вы можете скачать бесплатно.

Смотрите также:


Банк рефератов - РефератБанк.ру
© РефератБанк, 2002 - 2016
Рейтинг@Mail.ru